Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 32

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Nowe sposoby fizykochemicznej modyfikacji lizozymu

100%
Lesnierowski G.
Nauka Przyroda Technologie. Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu
|
2009
|
tom 03
|
nr 4
2

Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiary aktywnosci lizozymu

100%
Lesnierowski G.
Rozprawy Naukowe. Akademia Rolnicza im. Augusta Cieszkowskiego w Poznaniu
|
2007
|
nr 387
1-103
3
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Otrzymywanie lizozymu z bialka jaja kurzego metoda bezposredniej ultrafiltracji

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2000
|
tom 07
|
nr 2
59-69
Celem pracy było zastosowanie ultrafiltracji (UF) do bezpośredniego pozyskiwania lizozymu z białka jaja kurzego. Wykazano, że hydrolityczna aktywność właściwa i stopień oczyszczenia lizozymu oraz masa uzyskanego preparatu w istotny sposób zależała od rozcieńczenia surowca, kwasowości środowiska oraz jego siły jonowej. Czynnikiem determinującym aktywność enzymu i jego odzysk z białka jaja okazała się graniczna wielkość cząstek przepuszczanych przez membrany (“cut-off” membran). Wraz z jej wzrostem uzyskiwano zdecydowanie wyższe wartości tych parametrów. W najkorzystniejszych warunkach pozyskiwania enzymu otrzymano preparat o aktywności 12 400 U/mg i stopniu oczyszczenia C=17 (stosunek aktywności enzymu w preparacie do jego aktywności w surowcu) przy 20 procentowym odzysku lizozymu z białka jaja.
4
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu

63%
Borowiak R., Lesnierowski G.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 5
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym o silnym działaniu przeciwbakteryjnym, a jego modyfikacja dodatkowo wzmaga to działanie. Zmodyfikowany enzym wykazuje zwiększoną użyteczność, co umożliwia jego szersze praktyczne wykorzystanie. W dotychczasowych badaniach nad lizozymem opracowano kilka metod jego modyfikacji w tym termiczne i termiczno-chemiczne. Efektem ubocznym tego typu modyfikacji jest częściowa nieodwracalna denaturacja enzymu. Wpływa ona na pogorszenie właściwości zmodyfikowanego lizozymu, a w wyniku zmniejszenia jego rozpuszczalności w środowisku wodnym ogranicza praktyczne zastosowanie otrzymanych preparatów. Celem pracy była próba zwiększenia funkcjonalności termicznie zmodyfikowanego enzymu poprzez wyeliminowanie z preparatu frakcji nierozpuszczalnej. W wyniku frakcjonowania w środowisku obojętnym otrzymano preparat o całkowitej rozpuszczalności i aktywności hydrolitycznej 10 000 U/mg. Najwyższą wydajność procesu frakcjonowania (75 %) uzyskano w środowisku kwaśnym z zastosowaniem 0,18 % kwasu solnego.
5
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Wpływ warunków środowiskowych na zmianę właściwości lizozymu w białku jaj kurzych

63%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 3
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym wykazującym zdolność rozkładu ściany komórkowej bakterii. Stanowi on mechanizm naturalnej pierwotnej ochrony dla rozwijającego się w jaju zarodka. Bogatym źródłem lizozymu jest białko jaja kurzego, z którego enzym otrzymywany jest na skalę przemysłową. Celem pracy było określenie zmian występujących w lizozymie białka jaja kurzego w wyniku przetrzymywania całych jaj surowych lub wyizolowanego białka jaja w warunkach zbliżonych do inkubacji jaj podczas wylęgu piskląt, tj. w temperaturze ok. 40 °C przez 20 dób. Wykazano, że przetrzymywanie jaj kurzych w takich warunkach powoduje zmiany jakościowe i ilościowe lizozymu w białku jaja. Efektem inkubacji enzymu była częściowa jego oligomeryzacja, w wyniku której tworzyła się forma dimeryczna. Zjawisku temu towarzyszyło obniżenie aktywności hydrolitycznej enzymu.
6
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Zastosowanie rezorcyny jako środka ochronnego lizozymu podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji

63%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2012
|
tom 19
|
nr 2
Celem niniejszej pracy była ocena rezorcyny jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji. Analizowano wpływ dodatku tego środka na zmianę aktywności hydrolitycznej zmodyfikowanego enzymu oraz stopień jego oligomeryzacji. Modyfikacja wysokotemperaturowa polegała na oligomeryzacji lizozymu w temperaturze 90 i 95 °C z udziałem substancji utleniającej w postaci H₂O₂ lub odczynnika Reciclean®. Uzyskane po modyfikacji próby poddano badaniom analitycznym obejmującym oznaczenie aktywności hydrolitycznej enzymu oraz określenie stopnia jego oligomeryzacji. Dzięki zastosowaniu rezorcyny, jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji, uzyskano efekt 75-procentowej ochrony aktywności hydrolitycznej enzymu. Ponadto obserwowano zwiększony udział oligomerycznych form lizozymu w preparatach uzyskanych po modyfikacji
7

Nowe formy lizozymu - możliwości produkcji i wykorzystania

63%
Lesnierowski G., Cegielska-Radziejewska R.
Przemysł Spożywczy
|
2016
|
tom 70
|
nr 04
Lizozym to białko enzymatyczne, powszechnie występujące w przyrodzie, charakteryzujące się wieloma użytecznymi właściwościami, które umożliwiają wszechstronne jego wykorzystanie. Obecnie praktyczne zastosowanie enzymu dotyczy monomeru, a już wkrótce zapewne także jego zmodyfikowanej postaci. W porównaniu z monomerem zmodyfikowany lizozym wykazuje bowiem zdecydowanie większe możliwości przeciwdrobnoustrojowego działania. Dzieje się tak dzięki pojawieniu się w nim nowej, specyficznej, antybakteryjnej aktywności wobec drobnoustrojów Gram-ujemnych. Wykazuje wiele nowych właściwości, istotnych z punktu widzenia medycznego, farmaceutycznego i weterynaryjnego. Można się zatem spodziewać, że zmodyfikowany enzym będzie praktycznie wykorzystywany nie tylko w przemyśle spożywczym, ale także w medycynie, weterynarii i farmakologii. Obecnie prowadzone badania pozwoliły na opracowanie oryginalnych sposobów modyfikacji lizozymu, umożliwiających wytworzenie produktu wysokiej jakości. Niektóre z tych metod, np. metodę termiczną, termiczno-chemiczną, chemiczną czy membranową, w prosty sposób można przenieść z warunków laboratoryjnych do skali półtechnicznej czy nawet przemysłowej.
8

Metody badania aktywnosci enzymatycznej oraz oznaczanie ilosciowe lizozymu z bialka jaja kurzego

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Przemysł Spożywczy
|
1995
|
tom 49
|
nr 12
476-479
W pracy porównano dwie metody oznaczania aktywności enzymatycznej lizozymu: spektrofotometryczną i płytkową, oraz oznaczano lizozym ilościowo metodą elektroforetyczną na poliakrylamidzie z SDS. Stwierdzono, że obie metody oznaczania aktywności enzymu z powodzeniem można wykorzystywać w pracach analitycznych. Zastosowana metoda elektroforezy może być wykorzystana nie tylko do identyfikacji enzymu czy określenia jego czystości w badanej próbie, ale także do jego ilościowego oznaczenia.Przy zastosowaniu wszystkich trzech metod oznaczania stężenia uzyskane wyniki nie różniły się od siebie statystycznie istotnie.
9

Wysokotemperaturowa modyfikacja lizozymu

63%
Lesnierowski G., Borowiak R.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2010
|
tom 09
|
nr 2
Celem niniejszej pracy była próba oligomeryzacji monomeru lizozymu, w wyniku jego wysokotemperaturowej modyfikacji (90-100°C), z użyciem odczynnika RECICLEAN® jako dodatkowego czynnika wspomagającego proces. Modyfikacji pod­dano wodne roztwory lizozymu o stężeniu 2%. Do tak przygotowanych prób dodawano środek utleniający - odczynnik RECICLEAN® o stężeniu 2%. Proces trwał 20 minut. Uzyskane w wyniku modyfikacji preparaty poddano badaniom analitycznym obejmują­cym elektroforezę, densytometrię oraz oznaczanie aktywności hydrolitycznej enzymu. W wyniku przeprowadzonej modyfikacji otrzymano preparaty zawierające w swym skła­dzie 73,5-86,8% oligomerów. Nowym jakościowo zjawiskiem było utworzenie się w re­zultacie modyfikacji formy tetramerycznej lizozymu, której nie obserwowano dotąd w te­go typu modyfikacjach. Ilość powstałych oligomerów zależała od temperatury prowadze­nia procesu. Za najbardziej korzystną ze względu na stopień spolimeryzowania oraz ilość aktywnego lizozymu uznano temperaturę 95°C. Uzyskany wówczas preparat zawierał 82,5% oligomerów, w tym 31,7% dimeru, a ilość aktywnego lizozymu zachowała się na poziomie ok. 87%.
10

Aktywnosc enzymatyczna lizozymu i jej wykorzystanie do utrwalania zywnosci

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Przemysł Spożywczy
|
1995
|
tom 49
|
nr 04
116-119
W opracowaniu omówiono wpływ niektórych czynników na aktywność lizozymu, działanie enzymu na różne rodzaje bakterii oraz jego wykorzystanie do utrwalenia żywności. Enzym jest stabilny termicznie w środowisku kwaśnym, natomiast przy wyższych wartościach pH następuje jego inaktywacja. Cukry, sole, poliole, niektóre aminokwasy i przyprawy stabilizują aktywność lizozymu, natomiast substancjami obniżającymi aktywność są polisacharydowe monomery, dimery, trimery i tetramery oraz wielowartościowe kationy. Niezwykle interesujący jest mechanizm działania lizozymu na pewne szczepy i rodzaje bakterii. Szczególnie wrażliwe na enzym są ściany komórkowe bakterii Gram-dodatnich, co wykorzystane zostało w przemyśle spożywczym. Największą liczbę patentów, dotyczących praktycznego wykorzystania lizozymu, opracowano w Japonii. Stosuje się go do konserwacji świeżych owoców i warzyw, żywności pochodzenia morskiego i mięsa oraz sake. Lizozym wykorzystuje się również przy produkcji odżywek dla dzieci oraz do humanizacji mleka w proszku. Najintensywniejsze badania dotyczące wykorzystania lizozymu prowadzono w przemyśle serowarskim. Odgrywa on bardzo ważną rolę przy produkcji półtwardych serów typu edamskiego i goudy hamując wzrost bakterii fermentacji kwasu masłowego.
11

Potential possibilities of production, modification and practical application of lysozyme

63%
Lesnierowski G., Cegielska-Radziejewska R.
Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
|
2012
|
tom 11
|
nr 3
Introduction. Lysozyme, taking a stand in many biological fluids and tissues of a large number of living organisms, is a strongly basic protein. Hen egg white is its rich source and from this source enzyme can be obtained on a commercial scale as a preparation of biological activity. Monomer of lysozyme is known as hydrolase cutting the b-1-4 glycosidic bond, but its dimeric from received after modification of monomer form, exerts different and new valuable properties. In this study we indicated ways of production and modification of lysozyme and possibilities of its practical application. Material and methods. The material for producing of lysozyme was fresh egg white. Enzyme was isolated by direct crystallization, ion-exchange chromatographic and utrafiltration methods. Lysozyme received by ion-exchange method has been used for modification. Modification of enzyme was carried out by chemical, chemical-thermal, thermal and membrane methods. Results. The presented methods of lysozyme isolation from hen egg white yielded good results. Depending on employed procedure it was recovered from 20 to 85% of enzyme. However, after modification approximately the quantity of 50-70% of polymerized enzyme was received, which contained from 30-40% of dimer. Conclusion. The method of isolating and modifying lysozyme can be successfully used to produce high active preparation of enzyme. Lysozyme monomer, and especially its modified form, shows the possibility of wide use not only in food industry, but also in medicine, pharmacology and veterinary medicine.
12

Wykorzystanie lizozymu do utrwalania zywnosci w diagnostyce medycznej i farmakologii

63%
Kijowski J., Lesnierowski G.
Biotechnologia
|
1995
|
nr 2
130-140
13

Oznaczanie aktywnosci enzymatycznej i ilosci lizozymu

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Zeszyty Naukowe Akademii Rolniczej w Krakowie. Technologia Żywności
|
1994
|
tom 06
242
14
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Budowa i ogolna charakterystyka lizozymu [ muramidazy ]

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Żywność Technologia Jakość
|
1996
|
nr 3
6-13
15

Isolation of lysozyme from hen egg white by ion-exchange techniques and its spray, drying dehydratation

63%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2001
|
tom 10
|
nr 2
The study presented here was aimed at application of the ion-exchange technique for separation of lysozyme from hen egg white and its dehydration by spray-drying method. Lysozyme sorption on an ion-exchanger was successively carried out with the use of the three techniques: sonica- tion, mechanic shaking and stirring. The enzyme obtained in such a way was spray-dried with the use of Buchi Company dryer. The characteristics of the enzyme obtained in this way were compared with those of the freeze-dried preparation. Among the three ways of the lysozyme separation no statistically significant differences were found between the shaking and stirring techniques in respect of enzyme activity recovery. However, taking into account the relatively best experimental findings followed by an easy and non-expen­sive way of lysozyme adsorption by the chromatographic support, the stirring technique can be regarded as optimal solution to reach the goal. Spray-drying was carried out within a temperature range from 115°C to 155°C. The results of the analysis indicated the optimal conditions for lysozyme dehydration: input air temperature 135°C; output air temperature 70°C; aspirator efficiency 100% and the flow rate of drying air 600 L/h. Those parameters yielded the preparation with a moisture content of 8.1-8.3% and the lysozyme activity of 21100 to 22450 U/mg. These results were similar to those for lysozyme obtained with freeze-drying (moisture 8.2%, activity 21850 U/mg). The results of this study indicated clearly that spray-drying can be successfully used for dehydration of liquid lysozyme preparation.
16

Separation, polymer formation and antibacterial activity of lysozyme

63%
Kijowski J., Lesnierowski G.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
1999
|
tom 08
|
nr 3
Lysozyme (E.C.3.2.17) is widespread in nature and hen egg white is a rich source of the enzyme. Membrane isolation technique of lysozyme has a limited application because of poor yield and insufficient purity of product. The classic method based on the enzyme precipitation and crystallisation is still being used. The method is often replaced by ion exchange method that is also recommended for large-scale industrial purposes as efficient and not very expensive. The application of gel filtration gives highly homogenous lysozyme with the presence of certain amount of multimeric forms of enzyme. The amount of dimeric and other polymeric forms can be increased by thermal denaturation of the monomeric form. Irreversible formation of the lysozyme dimer makes the enzyme to be quite a novel antimicrobial agent against Gram-negative bacteria. A different mechanism of the action has been suggested for the dimeric form. Lysozyme monomeric form is known as a natural preservative with strong antimicrobial activity, especially against the Gram-positive bacteria. The enzyme extends the shelf-life of certain food products e.g. a row-chilled poultry by reducing the total count of bacteria as well as E.coli and enterococci. Lysozyme greatly affects Listeria monocytogenes and Clostridium botulinum but salmonellas demonstrate some resistance to the enzyme action.
17

Wplyw lizozymu jako dodatku do pasz na wyniki podchowu narybku karpia

51%
Przybyl A., Mazurkiewicz J., Lesnierowski G.
Roczniki Akademii Rolniczej w Poznaniu. Zootechnika
|
1999
|
tom 51
195-204
18
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Jaja cennym źródłem składników bioaktywnych

51%
Kijowski J., Lesnierowski G., Cegielska-Radziejewska R.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2013
|
tom 20
|
nr 5
Jaja kurze uważane są za doskonałą żywność oferowaną przez naturę. American Heart Association w 2006 r. zrewidowało swoje wcześniejsze stanowisko i nie ogranicza aktualnie spożycia jaj w tygodniowej diecie. Ze względu na nowo odkryte multifunkcjonale właściwości jaja są dobrym źródłem bioaktywnych składników, zwanych też nutraceutykami. Dla człowieka mają one znaczenie żywieniowe oraz prozdrowotne. Te cechy zachowują wszystkie jaja kurze, niezależnie od sposobu ich pozyskania. W opracowaniu szczegółowo scharakteryzowano nowo odkryte prozdrowotne właściwości następujących komponentów jaj: lizozymu, cystatyny, awidyny, owotransferyny, lecytyny, luteiny, zeaksantyny, retinolu, cholekaciferolu, α-tokoferolu, foswityny, immunoglobuliny (IgY) i kwasu sialowego. Opisano też jaja projektowane, o składzie wzbogaconym w pożądane składniki, uzyskane w zaplanowanym systemie żywienia ptaków.
19

Zastosowanie ultrafiltracji do odsalania bialka jaja po procesie izolacji lizozymu

51%
Lesnierowski G., Kijowski J., Magnuski T.
Przemysł Spożywczy
|
1993
|
tom 47
|
nr 12
343-344
Celem pracy była próba wykorzystania procesu ultrafiltracji (UF) do odsalania białka jaja kurzego po uprzednim wyizolowaniu z niego lizozymu metodą wysalania. Zastosowanie tego procesu umożliwiło redukcję chlorku sodu w białku o około 85% ilości początkowej. Zastosowanie do odsalania membran w większości przepuszczalności (25000 Da) pozwala skrócić czas trwania UF oraz zwiększa efektywność odsolenia. W odsolonym białku, z którego wcześniej wytrącono lizozym, nie stwierdzono pogorszenia jego cech funkcjonalnych. W bezach wyprodukowanych z odsolonego metodą UF białka jaja obecność resztek soli była niewyczuwalna.
20

Kształtowanie się cech chemicznych jaj wybranych krajowych rodów kur nieśnych

51%
Lewko L., Gornowicz E., Lesnierowski G.
Polskie Drobiarstwo
|
2007
|
tom 15
|
nr 10
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.