Identyfikacja cDNA i charakterystyka genu OHP2 (One Helix Protein 2) Pharbitis nil Choisy

• Autorzy: Stawski K. , Dabrowska G. , Goc A.

Warianty tytułu

EN

cDNA identification and characteristics of the OHP2 (One Helix Protein 2) gene of Pharbitis nil Choisy

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Rodzina białek OHP (ang. One Helix Protein) roślin wyższych, jest jądrowo kodowaną grupą białek indukowanych stresem świetlnym, gromadzonych w błonach tylakoidów, spokrewnionych z rodziną białek wiążących chlorofil LHC (ang. LightHarvesting Complex). Przepisuje się im funkcje ochronną przed fotozniszczeniem. W celu lepszego poznania ewolucji i funkcji białek OHP wyizolowaliśmy cDNA genu OHP2 P. nil. Wykazuje ono wysoką homologię do genu OHP2 A. thaliana. PnOHP2 jest przypuszczalnie syntezowany jako peptyd długości 165 aminokwasów, którego N-końcowa część zawiera peptyd sygnałowy typowy dla białek transportowanych do chloroplastu (długości ok. 76 aminokwasów). C-końcowa część białka PnOHP2 posiada transmembranową domenę α-helikalną. Na podstawie sekwencji aminokwasowej genu PnOHP2 rozważamy funkcje tego białka w chloroplaście badanej rośliny.

EN

The family of one helix protein (OHP) in higher plants is nuclear-encoded, light stress induced, located in thylakoid membranes and related to light-harvesting chlorophyll a/b-binding (LHC) proteins. A photoprotective function was proposed for OHPs. To learn more about the evolution and possible function of chloroplastic Ohp, we isolated cDNA encoding OHP2 P. nil. This cDNA encodes protein very closely related to OHP2 from A.thaliana. PnOHP2 is probably synthesized as a 165-amino acid precursor protein, containing an amino terminal transit peptide (approximately 76 amino acid long). C terminus of this protein contains a single transmembrane α-helix. Based on amino-acid sequence of PnOHP2 we discuss a possible role of that protein in chloroplast.

Słowa kluczowe

PL

analiza sekwencyjna; cDNA; genom OHP2; genomy; identyfikacja; Pharbitis nil; Pharbitis nil Choisy; rosliny dnia krotkiego; sekwencja genu; stres swietlny

EN

sequential analysis; cDNA; OHP2 genome; genome; identification; Pharbitis nil; short day plant; gene sequence; light stress

• Wydawca: -
• Czasopismo: Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
• Rocznik: 2008
• Tom: 524
• Opis fizyczny: s.521-528,rys.,fot.,bibliogr.

Twórcy

autor

Stawski K.

• Zakład Genetyki, Instytut Biologii Ogólnej i Molekularnej, Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu, ul.Gagarina 9, 87-100 Toruń

autor

Dabrowska G.

autor

Goc A.

Bibliografia

• Andersson U., Heddad M., Adamska I. 2003. Light stress-induced one-helix protein of the chlorophyll a/b binding family associated with photosystem I. Plant Physiol. 132: 811 - 820.
• Aspinall-O’Dea M., Wentworth M., Pascal A., Robert B., Ruban A., Horton P. 2002. In vitro reconstitution of the activated zeaxanthin state associated with energy dissipation in plants. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99: 16331 - 16335.
• Chomczyński P., Sacchi N. 1987. Single step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Anal. Biochem. 162: 156 - 159.
• Dąbrowska G., Kidoń M., Goc A., Tretyn A. 2002. Regulowana światłem i specyficzna tkankowo ekspresja homologa genu OHP u Pharbitis nil. Mat. konf. nauk XXXVIII Zjazd Polskiego Towarzystwa Biochemicznego, 18-22 IX 2002 Wrocław: 87.
• Demmig-Adams B., Adams W. W. 1996. The role of xanthophylls cycle carotenoids in the protection of photosynthesis. Trends Plant Sci. 1: 21 - 26.
• Dolganov N. A. M., Bhaya D., Grossman A. R. 1995. Cyanobacterial protein with similarity to the chlorophyll a/b binding proteins of higher plants: Evolution and regulation. Plant Biol. 92: 636 - 640.
• Frank H. A., Bautista J. A., Josue J. S., Young A. J. 2000. Mechanism of non-photochemical quenching in green plants: energies of the lowest excited singlet states of violaxanthin andzeaxanthin. Biochemistry 39: 2831 - 2837.
• Jansson S., Andersson J., Kim S. J., Jackowski G. 2000. An Arabidopsis thaliana protein homologous to cyanobacterial high-light-inducible proteins. Plant Mol. Biol. 42: 345 - 351.
• Li X-P., Björkman O., Shih C., Grossman A. R., Rosenquist M., Jansson S., Niyogi K. 2000. A pigment-binding protein essential for regulation of photosynthetic light harvesting. Nature 403: 391 - 395.
• Li X-P., Gilmore A. M., Caffarri S., Bassi R., Golan T., Kramer D., Niyogi K. K. 2004. Regulation of Photosynthetic Light Harvesting involves intrathylakoid lumen pH sensing by the PsbSprotein. J. Biol. Chem. 279: 22866 - 22874.
• Montané M-H., Kloppstech K. 2000. The family of light-harvesting-related proteins (LHCs, ELIPs, HLIPs): was the harvesting of light their primary function? Gene 258: 1-8.
• Niyogi K. K. 1999. Photoprotection revisited: Genetic and molecular approaches. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 50: 333 - 359.