Ograniczanie wyników

Czasopisma help
Autorzy help
Lata help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 32

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  Trichoderma reesei
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Mannosylphosphodolichol synthase (MPD-synthase) (EC 2.4.1.830) catalyzing formation of MPD from GDPMan and dolichylphosphate (PD) has been purified from T. reesei cellular membranes almost to homogeneity. Selective solubilization of the enzyme was followed by one step purification on Phenyl-Sepharose column. SDS/ PAGE of the purified enzyme fraction revealed the presence of a protein band of 31 kDa corresponding to the apparent molecular mass of the MPD-synthase purified from S. cerevisiae [Babczinski, P. et al. (1980) Eur. J. Biochem. 105,509-515; Haselbeck A. (1989) Eur. /. Biochem. 181, 663-6681. During solubilization, the enzyme was stabilized by the presence of a lipophilic substrate dolichylphosphate and phospholipids as well as by protease inhibitors. The Phenyl-Sepharose purified enzyme had an absolute requirement for dolichylphosphate and was activated by cAMP dependent protein kinase.
The paper describes the effective method of enzymie hydrolysis of modified substrates such as wheat straw (7.5%) and newspaper (7.5%), using as the source of enzymes a post-cultural liquid of T. reesei M7-1 with or without cells. The enzymie hydrolyses were carried out at 50°C for 94 h. The process efficiency was compared to that for the modified crystalline cellulose (Avicel). The rate of enzymie saccharification was the highest when the post-cultural liquid with cells was used as the source of enzymes (almost 100% for Avicel cellulose, 78.2% for wheat straw, and 29.8% for newspaper). The use of post-cultural liquid with cells may be an easy method for intensifying the saccharification of lignocelluloses.
The aim of work was to examine the influence of lactobionic acid, gluconic acid, delta-gluconolactone, lactulose and sorbitol on the production of cellulases by mutant strain Trichoderma reesei M-7 during batch and continuous cultivation. Positive results were achieved in the presence of lactobionic acid and lactulose as inducers. In both cases the highest inductive effect of cellulase production was observed in the presence of 1% mixtures of above mentioned substrates at the ratio 1:1 (0.5% : 0.5%) with lactose. (about 20% higher than that observed in the presence of 1% of lactose) The induction mechanism of lactobionic acid and lactulose may be attributed by slow rate of their utilisation (slower than lactose). Explanation of the inductive mechanism of lactose, lactobionic acid and lactulose on cellulases production by Trichoderma reesei demands further investigations among other with using a purified beta-galactosidase enzyme.
Cztery mutanty T. reesei były testowane pod kątem produkcji beta-glukanaz podczas hodowli okresowych w obecności różnych źródeł węgla. Nadproducent enzymów autolitycznych Trichoderma viride F- 19 został użyty jako mutant porównawczy. Najwyższe aktywności beta-glukanaz oznaczono w filtratach otrzymanych po hodowlach T. viride F-19 i T. reesei VTT-D-78085 na pożywkach zawierających 1% mieszaniny glukanu i chityny w stosunku 1:1. Stwierdzono wysokie aktywności proteolityczne filtratów podczas hodowli mutantów w obecności 1% glukanu, które były związane z zanieczyszczeniem tego substratu substancjami białkowymi, działającymi indukcyjnie na produkcję tych enzymów. Beta - gluka- nazy produkowane przez T. reesei M-7 były odporne na glukozową represję kataboliczną.
Continuous cultivation of Trichodcnna reesei M-7 mutant was performed at different temperatures (26, 30 and 34°C) with 1% lactose or glucose alone or a total of 1% mixtures of both sugars at different ratio. The secretion of individual enzymes was affected by the ratio of cellulase inducer (lactose) to the repressor (glucose). The ratio of enzyme secretions was additionally modified by the temperature of cultivations. An insignificant increase of nonspecific activity of cellulases (FPU) and significant increase of aryl-ß-glucosidase activity were observed at 26°C with lactose/glucose ratio of 3:1 and 1:1. However, when cultivated both at 30 or 34°C, the cellulolytic activities (FPU) increased significantly in the presence of 1% glucose alone. The activity of xylanases increased significantly (about 8-fold) with lactose/glucose ratio of 1:1 at 30°C. The increased synthesis of lytic enzymes (proteases, ß-1,3-glucanases) correlated with increased glucose concentration in the feeding medium and this effect potentiated at 34°C of cultivation.
Cultivation has been performed of isolated earlier low-protease mutants and parental strain in the presence of novel inducers of cellulases production - lactulose and lactobionic acid mixed with lactose in the ratio 1:1. Nine among ten tested during batch cultivation low-protease mutants exhibited lower ability for the production of proteases than parental strain M-7. Higher enzymatic activities have been estimated (cellulolytic, xylanolytic and beta - galaktosidase) of culture filtrates during cultivation in the presence of mixtures of lactobionic acid and lactose in comparison to lactulose and lactose. Tested, during continuous cultivation, low-protease mutant T. reesei Mp5 exhibited high resistance for the temperature shifting. FPU activities of culture filtrates were stable in the high range of temperature of cultivation (26-34°C). In addition current knowledge about correlation between protease and other enzymes of culture fluids of selected filamentous fungi has been reviewed. The ways of preventing homologous and heterologous protein produced by fungi and bacteria from enzymatic cleavage by proteases have been also described. This work is an introduction for future studies on correlation between proteases and other enzymes in culture filtrates of Trichoderma reesei.
Dokonano selekcji 9 niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 do produkcji enzymów zewnątrzkomórkowych na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne. Hodowle fermentorowe prowadzono metodą ciągłą w bioreaktorze Bioflo III firmy New Brunswick Scientific Co. Inc. o pojemności roboczej 5 dm3. Stwierdzono odwrotnie proporcjonalne zależności pomiędzy produkcją celulaz i ksylanaz a proteaz w hodowlach niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 (M-7.6, M-7.8, M-7.10).
W prezentowanej pracy badano przydatność preparatu enzymatycznego z Trichoderma reesei M7-1 (preparat TR) do maceracji miazgi z jabłek oraz porównano efekt działania tego preparatu z takimi preparatami jak Pektopol PT-100, Pektopol PM-200, Rohapect MA plus. Macerację enzymatyczną miazgi jabłek przeprowadzono w warunkach laboratoryjnych w 25°C w ciągu 60 minut, przy ciągłym mieszaniu. Następnie miazgę przecierano, pasteryzowano i przechowywano do analiz w 4°C. Próbkę kontrolną stanowił przecier bez dodatku preparatu enzymatycznego. Zastosowanie preparatu z T. reesei M7-1 wpłynęło na zwiększenie wydajności procesu o 33,8%, w porównaniu z próbką kontrolną, a także na zwiększenie zachowalności polifenoli, ilości ekstraktu, cukrów ogółem, cukrów redukujących oraz obniżenie zawartości związków nierozpuszczalnych. Efektywność działania preparatu z T. reesei M7-1 była w niektórych przypadkach wyższa lub równa handlowym preparatom enzymatycznym zastosowanym w tej pracy.
Po mutagenizacji promieniowaniem UV i NTG szczepu Trichoderma reesei M-7 i selekcji na podłożu z dodatkiem żelatyny wyizolowano około 960 niskoproteazowych mutantów. Dziesięć z nich zostało przetestowanych podczas hodowli okresowych w zakresie produkcji celulaz, proteaz i beta-galaktozydazy w obecności serwatki i laktozy jako źródła węgla. Aktywności proteolityczne oznaczone po hodowlach 9 mutantów w obecności laktozy były niższe od szczepu wyjściowego. Zaobserwowano większy indukcyjny wpływ serwatki niż laktozy, na sekrecję proteaz przez wszystkie badane szczepy. Czysta laktoza okazała się bardziej efektywnym induktorem produkcji beta-galaktozydazy niż zawarta w serwatce. Plony biomasy większości mutantów po hodowlach na serwatce były tylko nieznacznie wyższe od oznaczonych po hodowlach na czystej laktozie. Było to prawdopodobnie związane z litycznym mechanizmem kompensującym proteaz, przejawiających wyższe aktywności w filtratach pochodzących z hodowli w obecności serwatki. Praca jest wstępem do dalszych badań nad zależnościami pomiędzy proteazami i innymi enzymami w filtratach pohodowlanych Trichoderma reesei.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.