W ciągu ostatniej dekady nastąpił i gwałtowny rozwój nowoczesnych, i zaawansowanych technik spektrometrii mas i narzędzi bioinformatycznych, dzięki którym peptydomika wyewoluowała z proteomiki jako nowa dziedzina wiedzy, zajmująca się nie tylko analizą białek, ale przede wszystkim pojedynczych peptydów w złożonych próbach biologicznych. Zaletą peptydomiki, opartej na technikach spektrometrii mas, jest możliwość różnicowania nie i tylko pomiędzy gatunkami, ale również pomiędzy tkankami czy białkami w obrębie tego samego gatunku. Obecnie badania peptydomiczne prowadzi się m.in. w celu identyfikacji unikalnych markerów peptydowych mających zastosowanie w analizie autentyczności, inaczej mówiąc w wykrywaniu zafałszowań i uwierzytelnianiu przetworzonych produktów mięsnych. W artykule omówiono zasady, definicje i przedstawiono metody analityczne stosowane w peptydomice, a także jej możliwości w zakresie wykrywania zafałszowań produktów mięsnych na podstawie markerów peptydowych pochodzących z białek mięsa.
Celem pracy było określenie zmian udziału białek w wycieku wirówkowym pozyskanym z mięsa buhajków czterech ras: polskiej holsztyńsko-fryzyjskiej (PHF) odmiany czarno-białej, polskiej czerwonej (PC), Limousine (L) i Hereford (H) ubijanych w wieku 6, 9 i 12 miesięcy, w ciągu 10-dniowego chłodniczego dojrzewania mięsa. Elektroforetyczną analizę białek wycieku wirówkowego pozyskanego z tkanki mięśniowej 45 min, 48, 96 i 240 h post mortem wykonywano techniką SDS-PAGE. Obecność titiny, desminy i troponiny T w wycieku wirówkowym potwierdzono metodą Western blotting z zastosowaniem monoklonalnych przeciwciał specyficznie rozpoznających określone białka. Stwierdzono, że czas dojrzewania był najważniejszym czynnikiem wpływającym na proteolizę białek mięsa. Największe zmiany w udziale białek o dużej masie cząsteczkowej (2400 ÷ 3700 kDa i >160 kDa) zaobserwowano po 10 dniach dojrzewania mięsa. W przypadku białek o mniejszej masie cząsteczkowej (160 kDa i 90 ÷ 95 kDa) zmiany te wystąpiły już w pierwszych dwóch dniach post mortem. Wszystkie analizowane czynniki zmienności, tj. rasa bydła, wiek buhajków i czas dojrzewania mięsa wpłynęły istotnie (p ≤ 0,05) tylko na udział białek o masie cząsteczkowej 90 ÷ 95 kDa. Najbardziej zaawansowany proces proteolizy białek wielkocząsteczkowych obserwowano w wycieku wirówkowym z mięsa buhajków rasy PHF.
Posługując się wcześniej opracowaną metodą termomechaniczną wyznaczono zakresy temperatury cieplnej koagulacji białek miofibrylarnych i sarkoplazmatycznych mięsa 5 gatunków ryb (12 partii surowca) oraz wołowiny i wieprzowiny, a także graniczną temperaturę denaturacji wszystkich białek mięśniowych. Wykazano, że pomimo podobnej temperatury dogrzania mięsa (ok. 77℃), potrzebnej do pełnego zdenaturowania wszystkich białek, temperatura pełnej koagulacji białek miofibrylarnych (bez wolnej aktyny, która występowała sporadycznie w badanych próbach) była różna i wynosiła: w przypadku ryb morskich ok. 48 ℃, ryb słodkowodnych ok. 51 ℃, a zwierząt rzeźnych ok. 56 ℃. Okres tarła ryb nie miał istotnego wpływu na zakresy temperatury koagulacji poszczególnych frakcji białek, natomiast powodował zmniejszenie wielkości piku frakcji białek sarkoplazmatycznych.