Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 28

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  bialka miesa
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
W ciągu ostatniej dekady nastąpił i gwałtowny rozwój nowoczesnych, i zaawansowanych technik spektrometrii mas i narzędzi bioinformatycznych, dzięki którym peptydomika wyewoluowała z proteomiki jako nowa dziedzina wiedzy, zajmująca się nie tylko analizą białek, ale przede wszystkim pojedynczych peptydów w złożonych próbach biologicznych. Zaletą peptydomiki, opartej na technikach spektrometrii mas, jest możliwość różnicowania nie i tylko pomiędzy gatunkami, ale również pomiędzy tkankami czy białkami w obrębie tego samego gatunku. Obecnie badania peptydomiczne prowadzi się m.in. w celu identyfikacji unikalnych markerów peptydowych mających zastosowanie w analizie autentyczności, inaczej mówiąc w wykrywaniu zafałszowań i uwierzytelnianiu przetworzonych produktów mięsnych. W artykule omówiono zasady, definicje i przedstawiono metody analityczne stosowane w peptydomice, a także jej możliwości w zakresie wykrywania zafałszowań produktów mięsnych na podstawie markerów peptydowych pochodzących z białek mięsa.
Celem pracy było określenie zmian udziału białek w wycieku wirówkowym pozyskanym z mięsa buhajków czterech ras: polskiej holsztyńsko-fryzyjskiej (PHF) odmiany czarno-białej, polskiej czerwonej (PC), Limousine (L) i Hereford (H) ubijanych w wieku 6, 9 i 12 miesięcy, w ciągu 10-dniowego chłodniczego dojrzewania mięsa. Elektroforetyczną analizę białek wycieku wirówkowego pozyskanego z tkanki mięśniowej 45 min, 48, 96 i 240 h post mortem wykonywano techniką SDS-PAGE. Obecność titiny, desminy i troponiny T w wycieku wirówkowym potwierdzono metodą Western blotting z zastosowaniem monoklonalnych przeciwciał specyficznie rozpoznających określone białka. Stwierdzono, że czas dojrzewania był najważniejszym czynnikiem wpływającym na proteolizę białek mięsa. Największe zmiany w udziale białek o dużej masie cząsteczkowej (2400 ÷ 3700 kDa i >160 kDa) zaobserwowano po 10 dniach dojrzewania mięsa. W przypadku białek o mniejszej masie cząsteczkowej (160 kDa i 90 ÷ 95 kDa) zmiany te wystąpiły już w pierwszych dwóch dniach post mortem. Wszystkie analizowane czynniki zmienności, tj. rasa bydła, wiek buhajków i czas dojrzewania mięsa wpłynęły istotnie (p ≤ 0,05) tylko na udział białek o masie cząsteczkowej 90 ÷ 95 kDa. Najbardziej zaawansowany proces proteolizy białek wielkocząsteczkowych obserwowano w wycieku wirówkowym z mięsa buhajków rasy PHF.
Posługując się wcześniej opracowaną metodą termomechaniczną wyznaczono zakresy temperatury cieplnej koagulacji białek miofibrylarnych i sarkoplazmatycznych mięsa 5 gatunków ryb (12 partii surowca) oraz wołowiny i wieprzowiny, a także graniczną temperaturę denaturacji wszystkich białek mięśniowych. Wykazano, że pomimo podobnej temperatury dogrzania mięsa (ok. 77℃), potrzebnej do pełnego zdenaturowania wszystkich białek, temperatura pełnej koagulacji białek miofibrylarnych (bez wolnej aktyny, która występowała sporadycznie w badanych próbach) była różna i wynosiła: w przypadku ryb morskich ok. 48 ℃, ryb słodkowodnych ok. 51 ℃, a zwierząt rzeźnych ok. 56 ℃. Okres tarła ryb nie miał istotnego wpływu na zakresy temperatury koagulacji poszczególnych frakcji białek, natomiast powodował zmniejszenie wielkości piku frakcji białek sarkoplazmatycznych.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.