Ustalono stosunki molowe pepsyny i protaminy w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
Określono wpływy produktów trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksów z pepsyną i na aktywność proteolityczną tego enzymu. Postępująca w czasie degradacja protaminy powoduje stopniowe obniżenie jej zdolności do tworzenia kompleksów z pepsyną i hamowania aktywności pepsyny.
Pepsynogen tworzy nierozpuszczalne kompleksy z protaminą. Ilość tych kompleksów zależy od pH środowiska. Kompleksy pepsynogen-protamina rozdysocjowuje chlorek wapnia oraz wysokie stężenie chlorku sodu i mocznika.