Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  katepsyny
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Autofagia - narzedzie przezycia czy smierci komorki nowotworowej

100%
Lamparska-Przybysz M., Motyl T.
Postępy Biologii Komórki
|
2005
|
tom 32
|
nr 1
13-22
2

Proteoliza w miesniach i w watrobie - podobienstwa i roznice

100%
Rosochacki S., Juszczuk-Kubiak E., Poloszynski J., Butarewicz A., Kowalik-Krupa A.
Prace i Materiały Zootechniczne
|
2004
|
tom 62
9-22
3

Cystatyny pochodzenia roslinnego

84%
Gburek J., Golab K.
Postępy Biologii Komórki
|
1996
|
tom 23
|
nr 3
385-398
4

Konwersja mięśni do mięsa - znaczenie apoptozy

67%
Florek M., Litwinczuk Z.
Medycyna Weterynaryjna
|
2011
|
tom 67
|
nr 08
The conversion of muscle into meat is a complex process in which all mechanisms responsible for the development of meat qualities are very likely interdependent. Understanding the complicated biochemical mechanisms regulating cell death processes after slaughter may help us in the future to provide better solutions for pre-slaughter animal handling and post-slaughter interventions to manage meat toughness. Differentiating muscle cell death processes after slaughter from apoptosis or necrosis may consequently lead to enhanced technological meat quality. Many results have indicated that a number of molecules such as those from the caspase family are likely to be involved in the cell death process after slaughter and also in meat tenderization. Apoptosis as a unique possible route for cells and tissues of a dead animal and for all animal species may constitute a new way of thinking about the post-mortem development of the organoleptic qualities of the final product, namely meat. Analysis of the consequences of apoptosis can brings possible answers to many questions about the conversion of muscle into meat.
5

Enzymy wystepujace w miesie i ich wrazliwosc na wysokie cisnienie

67%
Malinowska-Panczyk E., Kolodziejska I.
Medycyna Weterynaryjna
|
2009
|
tom 65
|
nr 12
817-822
Changes in the structure enzyme proteins occurring under high pressure can in some cases limit the usefulness of the high pressure technique in the preservation or mild processing of food. However, other changes can be advantageous in forming functional properties of food products. High pressure can affect the activity of proteolytic enzymes of meat by changing their conformation or releasing organelles from the cell and through the increase in concentration of activators or inhibitors in a reaction medium. Changes in enzyme activity, mainly of cathepsins and calpains, caused by high pressure affect the texture of meat. The final effect depends on many factors, primarily on the parameters of pressurization and the post mortem state of meat. The enzymes of coldwater fish are more sensitive to high pressure than their counterparts present in mammal meat or fish living in warm waters. The high pressure causing partial inactivation of oxydoreductases and lipolytic enzymes prevents the deterioration of the sensory quality of the product.
6

Wplyw stosowanych w praktyce warunkow wedzenia na zawartosc benzo[a]pirenu

67%
Mięso i Wędliny
|
1993
|
nr 1
18-21
7

Przemiany bialkowe i aminokwasowe u cielat w okresie neonatalnym. Cz. V. Wplyw transportu na poziom skladnikow i aktywnosc wybranych enzymow w surowicy krwi cielat

67%
Friedrich M.
Zeszyty Naukowe. Zootechnika. Akademia Rolnicza w Szczecinie
|
1992
|
tom 28
33-40
8

Proteoliza w miesniach po uboju zwierzat

67%
Rosochacki S. J.
Przegląd Hodowlany
|
1999
|
tom 67
|
nr 09
26-29
9

Ustalanie rozmieszczenia i oznaczanie aktywnosci proteinaz w hepatocytach w zatruciu kadmem

51%
Skrzydlewska E., Worowski K., Moniuszko-Jakoniuk J., Galazyn-Sidorczuk M.
Acta Poloniae Toxicologica. Suplement
|
1994
|
tom 02
|
nr 1
83-88
10
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides

51%
Dziuba J., Minkiewicz P., Puszka K., Dabrowski S.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
1995
|
tom 04
|
nr 3
31-42
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
11

Wplyw inhibitora katepsyny D z lupin nasion wyki siewnej na aktywnosc enzymow proteolitycznych

51%
Roszkowska-Jakimiec W., Krupkowska A., Bielawska K., Milewska E.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2008
|
tom 41
|
nr 3
262-264
12

Hamowanie aktywnosci pepsyny i aktywnosci katepsyny D przez ekstrakty z nasion roslin spozywanych przez czlowieka

51%
Karwowska A., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2008
|
tom 41
|
nr 3
258-261
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.