Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  enzymy fosfolityczne
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Celem pracy było określenie wpływu dodatku enzymów fosforolitycznych na zawartość antyodżywczego składnika – kwasu fitynowego – i spektrum produktów jego hydrolizy tj. izomerów niższych fosforanów mio-inozytolu w cieście i pieczywie żytnim. Produkt wzbogacano wprowadzając komercyjne preparaty mikrobiologicznych 3- i 6-fitazy A oraz fitazy B na etapie wytwarzania ciasta. Technikę wysokosprawnej chromatografii jonowej zastosowano w celu obserwacji zmian profili fosforanów mio-inozytolu w trakcie fermentacji ciasta. Analizę zawartości fitynianu przeprowadzono metodą kolorymetryczną z odczynnikiem Wade. Największą redukcję kwasu fitynowego stwierdzono w przypadku 3-fitazy A w kombinacji z fitazą B. Stwierdzono, że współdziałanie 3-fitazy i 6-fitazy A z fitazą B nie wpływa na szlak defosforylacji fitynianu, a jedynie przyspiesza proces hydrolizy zgodnie ze zidentyfikowanymi ścieżkami biokonwersji fitaz A. Obserwacja ta została potwierdzona zarówno w eksperymentach modelowych enzym-substrat, jak i w przypadku enzymatycznie modyfikowanego pieczywa. W wyniku enzymatycznej konwersji powstają fizjologicznie aktywne produkty pośrednie m.in. Ins(1,2,6)P3 oraz Ins(1,4,5)P3, tak więc fitazy A w kooperacji z fitazą B mogą potencjalnie służyć jako biokatalizatory do produkcji żywności funkcjonalnej.
Badano wpływ enzymów fosforolitycznych i pektynolitycznych na biodostępność białka oraz określono interakcje zachodzące pomiędzy działaniem tych enzymów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki trawienia w przewodzie pokarmowym ptaków. Wyniki analizowano stosując dwuczynnikową analizę wariancji ANOVA (dwuelementowe kombinacje aktywności enzymatycznych – preparaty: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, Energex L). Wykazano, że zarówno dodatek pektynaz, jak i fosfataz do paszy ma istotny wpływ na stężenie białka oznaczanego w dializacie. Ponadto wykazano, że kooperacja z preparatami pektynolitycznymi jest efektywniejsza w przypadku fosfatazy kwaśnej niż fitazy. Stwierdzono także, że wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych jest czynnikiem ograniczającym biodostępność białka.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.