Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 6

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Peptydomika przetworzonych produktów mięsnych i ich autentyczność. Peptydy na tropie...

100%
Montowska M.
Przemysł Spożywczy
|
2016
|
tom 70
|
nr 11
W ciągu ostatniej dekady nastąpił i gwałtowny rozwój nowoczesnych, i zaawansowanych technik spektrometrii mas i narzędzi bioinformatycznych, dzięki którym peptydomika wyewoluowała z proteomiki jako nowa dziedzina wiedzy, zajmująca się nie tylko analizą białek, ale przede wszystkim pojedynczych peptydów w złożonych próbach biologicznych. Zaletą peptydomiki, opartej na technikach spektrometrii mas, jest możliwość różnicowania nie i tylko pomiędzy gatunkami, ale również pomiędzy tkankami czy białkami w obrębie tego samego gatunku. Obecnie badania peptydomiczne prowadzi się m.in. w celu identyfikacji unikalnych markerów peptydowych mających zastosowanie w analizie autentyczności, inaczej mówiąc w wykrywaniu zafałszowań i uwierzytelnianiu przetworzonych produktów mięsnych. W artykule omówiono zasady, definicje i przedstawiono metody analityczne stosowane w peptydomice, a także jej możliwości w zakresie wykrywania zafałszowań produktów mięsnych na podstawie markerów peptydowych pochodzących z białek mięsa.
2

Markery peptydowe na tropie mięsa i składników niemięsnych w produktach mięsnych. Peptydy na tropie...

100%
Montowska M.
Przemysł Spożywczy
|
2017
|
tom 71
|
nr 03
Peptydomika ma duży potencjał w wykrywaniu zafałszowań przetworzonych produktów mięsnych dzięki możliwości identyfikacji mięsa i składników niemięsnych pochodzenia zwierzęcego lub roślinnego, takich jak mięso odkostnione mechanianie, mączki mięsno-kostne, preparaty krwi, białka mleka oraz dodatków roślinnych, opartej na analizie stabilnych termicznie markerów peptydowych. Markery tego rodzaju są zwykle unikalne zarówno dla gatunku, jak i białka z którego pochodzą, np. miozyny i mioglobiny pochodzących z różnych gatunków zwierząt, fibrynogenu i kolagenu wołowego lub wieprzowego, kazeiny bydlęcej czy białek soi. W artykule omówiono możliwości peptydomiki w zakresie wykrywania zafałszowań produktów mięsnych na podstawie markerów peptydowych pochodzących z mięsa i z białkowych składników niemięsnych.
3

Differentiation of pork and beef from meat mixtures and processed products on the basis of skeletal muscle myosin light chain isoforms

63%
Montowska M., Pospiech E.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2011
|
tom 61
|
nr Suppl.1
4

Species identification of meat by electrophoretic methods

63%
Montowska M., Pospiech E.
Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
|
2007
|
tom 06
|
nr 1
Electrophoretic methods can be used to identify meat of various animal species. The protein electrophoresis, especially the IEF of the sarcoplasmic proteins, is a wellestablished technique for species identification of raw fish and is used in the control of seafood authenticity. However, in the case of the analysis of heat-processed fish, the method is applicable only to those species which possess characteristic patterns of the heat-stable parvalbumins. Heat-denatured fish muscle proteins may be solubilised by urea or sodium dodecylsulfate (SDS) and separated by urea-IEF or SDS-PAGE, respectively. The comparison of these two methods allowed to conclude that, basically, each of them can be used for species identification of heated fishery products. However, extensively washed products may be preferentially analysed by the SDS-PAGE, because most of the parvalbumins are washed out leaving mainly myosins. On the other hand, the IEF method may be preferred for the differentiation of closely related species rich in parvalbumins isoforms. It is evident from the literature data that species-specific protein separations yield proteins of low molecular weight made up of three light chains of myosin (14-23 kDa), troponin (19-30 kDa) and parvalbumin (about 12 kDa). Investigations showed that the SDS-PAGE method can be used to identify meats of: cattle, sheep, lambs, goats, red deer and rabbits. The technique allowed researchers to identify the following myofibrillar and sarcoplasmic muscle proteins: myosin and actin, -actinin, tropomyosin, troponin. SDS-PAGE allowed the identification of myofibrillar proteins taking into account their molecular weights which was not possible with the assistance of the PAGIF because too many protein bands were obtained. It was possible to obtain differences in the separation of proteins characteristic for certain species, e.g. beef, resulting from the presence of single myofibrillar proteins
5

Comparison of extraction methods of muscle tissue proteins

51%
Montowska M., Knaflewska J., Pospiech E.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2007
|
tom 57
|
nr 4[B]
6
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Diversity of meat quality of heavy pigs with respect to the rate of post-mortem glycolytic and protein changes

33%
Montowska M., Pospiech E., Lyczynski A., Grzes B., Mikolajczak B., Iwanska E., Kapelanski W., Bocian M.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2009
|
tom 59
|
nr 4
The aim of this study was to evaluate meat quality of first-farrowing sows differing in regard to the rate of post-mortem glycolytic and protein changes. Normal quality meat (RFN) (n=48) was compared with meat characterised by slower glycolytic changes (RFN-s) (n=9). The evaluation of meat quality comprised measurements of the pH value, IMP/ATP ratio, electrical conductivity, proximate composition of meat, its selected physicochemical properties and changes of proteins in centrifugal drip (2-DE and in association with Western-blotting and MALDI-TOF MS). The results showed that different acidification rate of meat modified its physico-chemical properties. The tenderness of RFN-s meat was lower than the RFN one. Mass spectrometry measurements indicate a possible association of creatine kinase with slower pH decline. Lower acidification led to a smaller thermal drip but deteriorated tenderness of meat from heavy pigs.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.