Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Hydrolysates were produced using Alcalase (AH), chymotrypsin (CH), pepsin (PH), and trypsin (TH), and also fluted pumpkin leaf protein isolate (FLI) as a substrate. AH had the lowest degree of hydrolysis (16.37%) but exhibited overall superior antioxidant and enzyme inhibitory properties. Therefore, it was fractionated by membrane ultrafiltration to give <1, 1–3, 3–5, 5–10, and >10 kDa peptide fractions. Gel permeation chromatography showed that the molecular weight of the FLI was 19.77 kDa and that of the hydrolysates was below 7.5 kDa. The hydrolysate peptides had a high content of hydrophobic amino acids but low levels of sulfur-containing amino acids, when compared to protein of FLI. Peptide sequence analysis showed that the hydrolysates consisted of dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides with molecular weights below 500 Da. The hydrolysates were also stronger inhibitors of linoleic acid oxidation, α-amylase, α-glucosidase, and angiotensin converting enzyme (ACE) than FLI. Among the fractions, the <1 and 1–3 kDa were the most effective free radical scavengers and metal chelators in addition to their strong inhibitory activities against α-amylase, α-glucosidase, and ACE. We conclude that the AH and low molecular weight peptide fraction (<3 kDa) could find applications in formulating foods with various bioactive properties.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.