Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Acidic glycolipid of ganglio-(containing sialic acid) and sialyl-lactofucosyl-type, SA-Lex (containing sialic acid and fucose) are developmentally regulated and appear to be ubiqitous on neuronal and cancer cell surfaces of animals. Two glycolipid: β-galactosyltransferases, GalT-3 and GalT-4, were characterized in embryonic chicken brain (ECB). Based on substrate competition experiments, these two activities were believed to be due to expression of two gene products. A cDNA fragments (about 600 bp) encoding the catalytic domain of the GalT-4 (UDP-Gal:LcOse3Cer β1,4galactosyltransferase) from ECB and human Colo-205 were isolated. These cDNAs were expressed as a soluble glutathione-S-transferase fusion protein (48 kDa) in Eschericchia coli. Interactions between GlcNAc-, UDP-hexanolamine-, and α-lactalbumin were studied with the purified fusion protein (recombinant and truncated). Functionally it was similar to that of native GalT-4 purified (40000-fold) from 11-day-old ECB. GalT-3 (UDP-Gal:GM2β1,3galactosyltransferase) was purified from 19-day-old ECB, and a polyclonal antibody was produced against the peptide backbone for immunoscreening of a λZAP ECB cDNA expression library. Each of the GalT-3 peptides (62 and 65 kDa was analyzed by protein fingerprinting analysis indicating a similar peptide mapping pattern.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.