Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 18

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Phosphorylated fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase) was isolated from rabbit muscle in an SDS/PAGE homogeneous form. Its dephosphorylation with alkaline phosphatase revealed 2.8 moles of inorganic phosphate per mole of FBPase. The phosphorylated FBPase (P-FBPase) differs from the dephosphorylated enzyme in terms of its kinetic properties like Km and kcat which are two times higher for the phosphorylated FBPase, and in the affinity for aldolase, which is three times lower for the dephosphorylated enzyme. Dephosphorylated FBPase can be a substrate for protein kinase A and the amount of phosphate incorporated per FBPase monomer can reach 2-3 molecules. Since interaction of muscle aldolase with muscle FBPase results in desensitisation of the latter toward AMP inhibition (Rakus & Dzugaj, 2000, Biochem. Biophys. Res. Commun. 275, 611-616), phosphorylation may be considered as a way of muscle FBPase activity regulation.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.