Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  urate oxidase
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
In a previous study we reported for the first time the isolation and characterization of urate oxidase enzyme from Pseudomo-nas aeruginosa. In this work we isolated and cloned a 1.350 kilobase DNA fragment that encode a putative urate oxidase gene from the genomic library of P. aeruginosa Ps-x. The nucleotide sequence of the cloned DNA insert revealed an open reading frame that encodes a protein of a molecular weight of 54.0 kDa. The cloned DNA fragment showed an uricolytic activity when expressed in E. coli DH5α . Surprisingly, the nucleotide sequence of the cloned gene showed more than 99% identity to the gene encoding hypothetical protein of P. aeruginosa PAO1. Moreover, the sequence of the cloned gene was closely similar to the corresponding unease gene of Cellulomonas Jlavigena (44% similarity), but showed lower similarity values to that of Bacillus sp. BT-90 (24% similarity), Candida utilis (24% similarity). Interestingly, the isolated uricase gene showed closer similarity to uricase from yeast-like symbiotic fungi Beauveria bassiana (35%), Tolypocladium inflatum (29%), Paecilomyces tenuipes (27%) and Cerataphis fransseni (24%).
Urate oxidase (uricase) was isolated and purified from Pseudomonas aeruginosa to apparent homogeneity using ammonium sulphate precipitation followed by ion exchange and gel filtration chromatography. The specific activity of the purified uricase enzyme was found to be 636.36 with the use of uric acid as a substrate. The purified uricase enzyme is a monomeric protein with molecular weight of 64 kilodaltons. The optimal pH and temperature of the purified enzyme is 9.0 and 30°C, respectively. The effect of some metal ions was studied. Sulphate forms of Fe⁺², Zn⁺² and Co⁺² inhibit the uricolytic activity whereas; NaCl and CaCl₂ enhance the enzyme activity. Moreover, the purified enzyme is inhibited by EDTA and KCN.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.