Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  specyficznosc substratowa
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Srodowisko niewodne - miejsce katalizy enzymatycznej

100%
Bancerz R., Ginalska G.
Biotechnologia
|
2009
|
nr 4
168-182
2

Specyficznosc substratowa oraz wrazliwosc monooksygenazy fenolowej ze szczepu Stenotrophomonas maltophilia KB2 a jej potencjalne zastosowanie w bioremediacji srodowiska

100%
Wojcieszynska D., Gren I., Labuzek S., Respondek M.
Biotechnologia
|
2007
|
nr 2
181-191
3

Modyfikowane, katalityczne kwasy rybonukleinowe

100%
Leszczynska G., Sochacka E.
Biotechnologia
|
2003
|
nr 2
4
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Wlasciwosci roslinnych aminotransferaz glioksylanowych

80%
Paszkowski A.
Postępy Nauk Rolniczych
|
1995
|
tom 42
|
nr 2
49-66
Glyoxylate aminotransferases are unique among aminotransferases (EC 2.6.1.) because they catalyze the conversion of glyoxylate to glycine and this reaction is often considered to be physiologically irreversible. Glutamate: glyoxylate aminotransferase (GGAT, EC 2.6.1.4.) and serine: glyoxylate aminotransferase (SGAT, EC 2.6.1.45.) are the most extensively studied plant glyoxylate aminotransferases. The most important metabolic function of these two enzymes is to catalyze the transamination of glyoxylate to glycine in peroxisomes during photorespiration of higher plants. In this review some other possible metabolic roles of GGAT and SGAT are also discussed. Purification and substrate specificity of GGAT, SGAT and other glyoxylate aminotransferases are considered. The physical and kinetic properties of these enzymes such as their molecular weight, subunit composition, pyridoxal phosphate requirement, effect of pH and cations on activity and their mechanism of action are reviewed. Effects of natural metabolites on GGAT and SGAT activity with special consideration of mechanism of the inhibition by glyoxylate in the presence of ammonium ion are discussed as well.
5

Lipazy: źródła, struktura i właściwości katalityczne

80%
Antczak T., Graczyk J.
Biotechnologia
|
2002
|
nr 2
6

Aminotransferazy glutaminian:glioksylan i seryna:glioksylan z siewek zyta [Secale cereale L.]

80%
Paszkowski A.
Rozprawy Naukowe i Monografie. Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
|
1995
|
tom 198
75
7

Chitozanaza z grzybów strzępkowych Absidia orchidis

80%
Jaworska M., Kusaoke H.
Biotechnologia
|
2002
|
nr 2
8

Enzymy proteolityczne szczepionek serowarskich

80%
Chrzanowska J., Wojtatowicz M.
Biotechnologia
|
1999
|
nr 2
9

Studium syntezy lewanu, katalizowanej przez lewanosacharazy bakteryjne

80%
Szwengiel A., Gruchala L., Roszyk H., Czarnecka M., Czarnecki Z.
Biotechnologia
|
2009
|
nr 3
163-181
10

Substrate specifity and inhibitors of polyphenol oxidase in aspect of darkening of fresh and frozen mushrooms [Agaricus bisporus [Lange] Sing.]

80%
Czapski J.
Acta Agrobotanica
|
1994
|
tom 47
|
nr 1
103-110
Activity of mushroom polyphenol oxidase (PPO) toward 6 substrates and inhibitory effect of cysteine, 2-mercaptoethanol, benzoic acid and sodium metabisulphite were determined. The o-diphenols which appeared to be the best substrates were: catechin, DOPA (L-3,4-dihydroxyphenylalanine) and chlorogenic acid. Affinity of PPO crude preparation substrates to enzyme, expressed as inverse value of Michaelis constant was lower then affinity of catechol. Inhibitory effect depended on specifity of inhibitors and their concentration. Electrophoretic patterns of PPO of mushrooms reveals slow and fast moving 4 isoforms when DOPA was used as a substrate, 2 bands for catechin and chlorogenic acid while only one band showed activity toward tyrosine and p-cresol.
11

Kierunki i perspektywy zastosowania lipaz

71%
Pilarek M., Szewczyk K., Wrona M.
Biotechnologia
|
2002
|
nr 2
12

Od kinazy fosforylazy... do tysiac i jednej bialkowej kinazy?

51%
Jakubowicz T., Gasior E.
Postępy Biochemii
|
1993
|
tom 39
|
nr 1
2-7
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.