Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 9

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  prothrombin
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

A pilot study of tissue factor-tissue factor pathway inhibitor axis and other selected coagulation parameters in broiler chickens administered in ovo with selected prebiotics

100%
Buzala M., Ponczek M. B., Slomka A., Roslewska A., Janicki B., Zekanowska E., Bednarczyk M.
Folia Biologica
|
2016
|
tom 64
|
nr 4
2
Content available remote

Cleavage of prothrombin bound in immune complexes results in high thrombin enzymatic activity

100%
Pajdak W., Radwan J., Guzik T. J.
Journal of Physiology and Pharmacology
|
2004
|
tom 55
|
nr 2
Thrombin plays a pivotal role in blood clotting as well as in the regulation of vascular remodeling and oxidative stress. Recent evidence suggests that auto-antibodies directed against prothrombin, may play an important role in the pathogenesis of atherosclerosis. It is however not clear, if prothrombin bound in an immune complex retains its clotting and regulatory properties or acts solely by increasing vascular inflammation. In order to answer this question, we used a newly developed stain for the detection of thrombin activity of such complexes. Plasma and serum samples were subjected to rocket immunoelectrophoresis in an anti-prothrombin antiserum containing agarose gel. Gel plates, covered with a nitrocellulose membrane were soaked with chromogenic thrombin substrate. The product of thrombin activity was diazotized to red azo dye bound to nitrocellulose. Activity stain revealed barely discernible rockets in plasma, but heavily stained ones in serum. Pre-incubation with trypsin enhanced activity of immunoprecipitates deriving from plasma, but not from serum. Densitometric analysis showed, that the trypsin-enhanced activity in plasma derived immune complexes was twice as high as in serum derived immunoprecipitates. Thrombin active centre is not blocked by anti-prothrombin antiserum allowing to retain thrombin activity. Moreover, prothrombin in immunoprecipitate is readily cleaved by proteolytic enzymes. This cleavage could potentially be enhanced by antibody binding, although these results need to be confirmed using different antibodies.
3

Anticoagulative effect of pepsin

84%
Gacko M., Roszkowska-Jakimiec W., Jasielczuk J.
Acta Biochimica Polonica
|
1999
|
tom 46
|
nr 3
Anticoagulative effect of pepsin is observed in vitro when its concentration is 36 μM and higher. This effect is due to inhibition of fibrin monomer polimerization. Protamine abolishes anticoagulative effect of pepsin. Pepsin does not influence platelet aggregation induced by ADP and collagen.
4
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Effects of anaerobic exercise in the morning and evening sessions on some coagulation factors in non-athletes female students of Islamic Azad University of Sanandaj

67%
Tabatabai E. F., Hematfar A., Saeidian S.
International Letters of Natural Sciences
|
2014
|
tom 05
The purpose of the present research is compare the effects of coagulation factors in non-athletes gilrs after exhaustive anaerobic activity sessions in the morning and evening. Present study was semi-emprical that was done on 12 non-athlete female students in range of 18-24 years. Exercise protocol was RAST test, that in which each person passed amain 35 meters of distance for 6 times and rest 10 seconds between each stage. Blood sampling was performed Once in the morning (8 am) and a later week in evening (5 pm) in two stages (before and after). Datas were analyzed with Kolmogorov Smirnov test, Levine's test and two-way ANOVA level (p < 0/05 ). The results showed that there was not significative difference between the effects of an anaerobic activity in the morning and in the evening on hematocrit, platelet, partial time Thromboplastin (PTT), Prothrombin time (PT) and fibrinogen in non-athletic subjects. Findings showed that training for normal persons, non-athletes and patients, especially patients with clotting problems, and cardiovascular disease will be suggeste, each activity to be act with caution at morning and during the day.
5
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Effects of anaerobic exercise on some coagulation factors in non-athletes female students of islamic Azad University of Sanandaj

67%
Foroughi M., Tabatabai E. F.
International Letters of Natural Sciences
|
2015
|
tom 39
The purpose of the present research is compare the effects of coagulation factors in nonathletes gilrs after exhaustive anaerobic activity .Present study was semi-emprical that was done on 12 non-athlete female students in range of 18-24 years. Exercise protocol was RAST test, that in which each person passed amain 35 meters of distance for 6 times and rest 10 seconds between each stage.Blood sampling was performed in two stages (before and after).Datas were analyzed with Kolmogorov Smirnov test, Levine's test and two-way ANOVA level (p < 0/05 ). The results showed that anaerobic exercise had a significant influence on partial time Thromboplastin (PTT), and fibrinogen in non-athletic subjects.But there was not significative difference on Prothrombin time (PT), platelet and hematocrit.Findings suggested that a meeting of anaerobic exercise on blood coagulation factor, effectiveness and changes in some of the invoices for training program Drafradghyrfal is important.
6

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.IV. Wplyw na funkcje hemostatyczne plytek krwi

59%
Gacko M., Jurkowski J., Tomasiak M., Worowska A., Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 3
241-248
W 18 spośród 26 badanych napojów alkoholowych występują związki chemiczne hamujące agregację płytek i refrakcję skrzepu krwi oraz upośledzające lub zwiększające zużycie protrombiny.
7

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.I. Charakterystyka napojow alkoholowych

59%
Gacko M., Jurkowski J., Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 1
39-43
Z 26 napojów alkoholowych (piwa, wina, wódki, koniaki) metodą destylacji próżniowej otrzymano destylat i pozostałość podestylacyjną. W napojach niedestylowanych i ich frakcjach oznaczono zawartość etanolu, pH, suchą masę i popiół.
8

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.II. Wplyw na uklad krzepniecia krwi

51%
Jurkowski J., Gacko M., Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 1
45-50
Określono wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywację protrombiny w systemie zewnątrzpochodnym i wewnątrzpochodnym oraz na aktywność trombiny.
9

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.III. Wplyw na uklad fibrynolityczny osocza

51%
Jurkowski J., Gacko M., Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 2
185-192
Określono wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnych na aktywność fibrynolityczną i kazeinolityczną euglobulin osoczowych i plazminy.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.