Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 18

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  protein degradation
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
This study was conducted to assess the effect of the leucine metabolite, 3-hydroxy-3-methylbutyrate (HMB) on animal performance, and also cathepsins and calpain II activities in the gastrocnemius muscle in young rats undergoing dexamethasone (DX) treatment and subsequent recovery. Five days of DX administration resulted in an increase in calpain activity. During 5 days of recovery alone, calpain activity was still elevated whereas HMB treatment decreased calpain activity to the values observed in the control group. DX treatment increased the total lysosomal proteolytic activity. HMB administration during the recovery period accelerated return of the proteolytic enzymes activity to the control values. The use of selective inhibitors of thiol and aspartic cathepsins (leupeptin and pepstatin, respectively) allowed us to determine the type of cathepsin responsible for the DX-induced proteolysis observed. Since DX treatment decreased cathepsin D activity (which returned to the control values during recovery) it is assumed that thiol cathepsins are involved in the increase of lysosomal proteolysis observed. We have demonstrated that lysosomal and Ca+2-dependent proteinases involved in myofibryllar protein degradation differ in their activity due to DX treatment. It has been concluded that HMB modifies muscle proteolysis through changes in the activity of the proteolytic enzymes. Practical applications of this phenomenon are discussed.
Cathepsin B is a lysosomal cysteine protease exhibiting mainly dipeptidyl carboxypeptidase activity, which decreases dramatically above pH 5.5, when the en­zyme starts acting as an endopeptidase. Since the common cathepsin B assays are performed at pH 6 and do not distinguish between these activities, we synthesized a series of peptide substrates specifically designed for the carboxydipeptidase activity of cathepsin B. The amino-acid sequences of the P5-P1 part of these substrates were based on the binding fragments of cystatin C and cystatin SA, the natural reversible inhibitors of papain-like cysteine protease. The sequences of the P'1-P'2 dipeptide fragments of the substrates were chosen on the basis of the specificity of the S'1-S'2 sites of the cathepsin B catalytic cleft. The rates of hydrolysis by cathepsin B and papain, the archetypal cysteine protease, were monitored by a continuous fluores­cence assay based on internal resonance energy transfer from an Edans to a Dabcyl group. The fluorescence energy donor and acceptor were attached to the C- and the N-terminal amino-acid residues, respectively. The kinetics of hydrolysis followed the Michaelis-Menten model. Out of all the examined peptides Dabcyl-R-L-V-G-FE(Edans) turned out to be a very good substrate for both papain and cathepsin B at both pH 6 and pH 5. The replacement of Glu by Asp turned this peptide into an exclusive substrate for cathepsin B not hydrolyzed by papain. The substitution of Phe by Nal in the original substrate caused an increase of the specificity constant for cathepsin B at pH 5, and a significant decrease at pH 6. The results of kinetic studies also suggest that Arg in position P4 is not important for the exopeptidase activity of cathepsin B, and that introducing Glu in place of Val in position P2 causes an increase of the substrate preference towards this activity.
Changes in the chemical composition, nitrogen content of water extracts, weight loss and shear force of meat from roe deer (Capreolus capreolus L.) bucks were analysed during 21-day cold storage (2°C) under modified atmosphere conditions (vacuum; 40% CO2 + 60% N2; 60% CO2 + 40% N2). A gradual increase in drip loss was observed over the storage period. The process of cold storage of roebuck meat in a modified atmosphere (MA) had no significant effect on the content of major chemical components. The dynamics of changes in the content of nitrogen compounds in water extracts of cold-stored meat was lower in MA-packaged samples, compared to the vacuum-packaged samples. The relatively low rate of protein degradation (proteolysis) in roebuck meat during ageing was reflected in the lack of considerable changes in the average values of shear force.
Poziom białek wewnątrzkomórkowych zależy zarówno od intensywności ich syntezy jak i degradacji. Procesy degradacji białek mogą przebiegać na dwóch różnych szlakach: mniej selektywnym, wakuolarnym i pozawakuolarnym, bardziej selektywnym. Proteoliza wakuolarna jest niezależna od energii, jakkolwiek pewna jej część jest zużywana do transportu substratów do wakuoli. Proteoliza pozawakuolarna może być zależna jak i niezależna od energii. W procesie przebudowy białek pszenicy podczas deficytu wody biorą udział w różnym stopniu oba szlaki degradacji białek. U genotypów odpornych na odwodnienie stopień tolerancji wiąże się ze zmniejszoną indukcją proteolizy wakuolarnej, w tym proteinaz cysteinowych przy równoczesnej derepresji proteolizy zależnej od ATP. Tego typu kompensacja aktywności proteolitycznych nie występuje u genotypów odpornych na suszę w fazie kłoszenia jak również genotypowa zależność tolerancji od stopnia derepresji proteolizy zależnej od ATP zanika u roślin zaaklimatyzowanych do suszy. W obrębie przebadanych rodów pszenicy ozimej stopień indukcji endoproteinaz cysteinowych jest wysoce ujemnie skorelowany zarówno z poziomem mrozoodporności badanych rodów jak i z poziomem tolerancji na odwodnienie. Można więc przypuszczać, że genetycznie uwarunkowana odpowiedź na stresy abiotyczne jest przynajmniej na wstępnym etapie ogólna i objawia się intensywnością z jaką usuwane są zbędne lub uszkodzone białka na drodze proteolizy wakuolarnej.
Cięte liście funkii stosowane są jako zielony dodatek do bukietów. W doświadczeniach sprawdzono wpływ benzyloadeniny (BA), kwasu giberelinowego (GA₃) oraz cytrynianiu 8-hydroksychinoliny (8HQC) i 8HQC z dodatkiem 2% sacharozy (S), (pożywka stosowana standardowo do przedłużania trwałości kwiatów ciętych) na podstawowe procesy zachodzące podczas starzenia ciętych liści funkii, tj. degradację białek, akumulację wolnych aminokwasów i amoniaku. Materiałem doświadczalnym były dwie odmiany funkii o barwnych blaszkach liściowych: ‘Crispula’ i ‘Undulata Mediovariegata’. Regulatory wzrostu podawano w formie 24-godzinnego kondycjonowania, po czym liście przekładano do wody destylowanej. W roztworze 8HQC i 8HQC z dodatkiem 2% S liście umieszczano na stałe. Kontrolę stanowiły liście wstawione bezpośrednio po zbiorze do wody destylowanej. Wykazano, że w czasie starzenia ciętych liści funkii ‘Crispula’ i ‘Undulata Medioveriegata’ następuje spadek poziomu białek rozpuszczalnych, wzrost zawartości wolnych aminokwasów i akumulacja amoniaku. Kondycjonowanie liści funkii obu odmian w roztworach regulatorów wzrostu opóźniało degradację białek rozpuszczalnych, szczególnie widocznie po zastosowaniu BA. Użycie obu regulatorów wzrostu powstrzymywało także wzrost poziomu wolnych aminokwasów oraz hamowało akumulację toksycznego amoniaku. Wstawienie liści funkii do pożywki stosowanej standardowo do przedłużania trwałości kwiatów ciętych przyspieszyło proteolizę, nie miało natomiast wpływu na zawartość wolnych aminokwasów. W przypadku funkii ‘Undulata Mediovariega’ zastosowanie pożywki standardowej nie miało także wpływu na poziom amoniaku w liściach, natomiast u drugiej badanej odmiany - ‘Crispula’ - spowolniło nieco akumulację tego związku.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.