Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 15

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  peptydazy
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
100%
W degradacji parakazeiny do niskocząsteczkowych związków azotowych oraz w generowaniu smaku i zapachu sera Gouda bardziej istotne od peptydaz, uwalnianych po autolizie kultur zakwasu, okazały się niepochodzące z zakwasu pałeczki mlekowe. Zastosowanie w technologii serowarskiej wyselekcjonowanych szczepów pałeczek mlekowych ogranicza wzrost pałeczek niepochodzących z zakwasu, a jednocześnie umożliwia intensyfikację i modyfikację cech sensorycznych sera. Warunkiem niezbędnym stosowania pałeczek Lactobacillus w technologii serów dojrzewających jest poznanie ich aktywności peptydazowej. Celem podjętych badań była ocena aktywności amino- oraz dipeptydaz wybranych szczepów Lactobacillus (L. acidophilus, L. casei, L. casei ssp. rhamnosus). Będące przedmiotem badań szczepy Lactobacillus syntetyzowały peptydazy hydrolizujące preferencyjnie podobne substraty. Dominującą grupą peptydaz, w przypadku wszystkich szczepów, były aminopeptydazy. Aminopeptydazy syntetyzowane przez poszczególne szczepy pałeczek mlekowych hydrolizowały wszystkie zastosowane w doświadczeniu substraty. Jednak każdy szczep charakteryzował się różnym poziomem aktywności poszczególnych aminopeptydaz (od 3,00 do 13,75 JA). Porównując aktywność dipeptydaz syntetyzowanych przez badane szczepy Lactobacillus stwierdzono, że większość zastosowanych w doświadczeniu substratów, typowych dla bakterii fermentacji mlekowej, była hydrolizowana - jednak w różnym stopniu (od 1,08 do 7,25 JA). Najwyższą aktywnością, zarówno amino- jak też dipeptydaz, charakteryzował się szczep L. casei. Oceniany szczep L. acidophilus syntetyzował aminopeptydazy o prawie 2-krotnie mniejszej aktywności w porównaniu z pozostałymi szczepami oraz dipeptydazy o aktywności mniejszej niż w przypadku L. casei, ale porównywalnej z L. casei ssp. rhamnosus. Wysoka aktywność peptydazowa badanych szczepów Lactobacillus świadczy o ich potencjalnej przydatności w technologii serów dojrzewających. (abstrakt oryginalny)
Celem niniejszej pracy było określenie aktywności amino- i dipeptydaz wybranych kultur bakterii mlekowych (Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus), poddanych działaniu temperatury 50 ÷ 75 °C, przez 1, 15 i 25 min. Badane kultury Lactobacillus syntetyzowały peptydazy o podobnej specyficzności substratowej, ale z różną aktywnością. Wykazywały one wyższą aktywność aminopeptydaz w porównaniu z aktywnością dipeptydaz. Średnia aktywność dipeptydaz Lb. acidophilus była wyższa o 45 % od średniej aktywności bakterii Lb. casei. Wyższą o 25 % aktywnością aminopeptydaz charakteryzował się szczep Lb. casei. Szczep ten wykazywał największą specyficzność względem substratów: Ala-Leu, Ala-Ala, Gly-Leu, natomiast Lb. acidophilus – względem Ala-Ala oraz Ala-pNa. Najwyższą aktywność amino- i dipeptydaz Lb. casei oraz dipeptydaz Lb. acidophilus stwierdzono po obróbce termicznej bakterii przez 15 min. W przypadku amino- i dipeptydaz Lb. casei ich aktywność wynosiła odpowiednio: 5,10 i 0,83 U·min⁻¹·mg⁻¹ oraz 1,66 U·min⁻¹·mg⁻¹ – w przypadku dipeptydaz Lb. acidophilus. Z kolei średnia aktywność aminopeptydaz Lb. acidophilus wzrastała wraz z wydłużaniem czasu ogrzewania – najwyższe jej wartości uzyskano po 25 min (3,89 U·min⁻¹·mg⁻¹). Wykazano, że wydłużenie czasu obróbki termicznej wpłynęło statystycznie istotnie (p < 0,05) na wzrost aktywności aminopeptydaz badanych kultur bakterii, co wskazuje na ich wysoką termostabilność.
Zaprezentowano współczesne poglądy na złożoność procesów biochemicznych, mikrobiologicznych i fizykochemicznych zachodzących podczas wyrobu i dojrzewania sera. Dynamika fermentacji mlekowej wpływa na stopień odwapnienia skrzepu, wielkość micel kazeiny i dostępność wiązań wrażliwych na proteolizę, a także na podstawową strukturę sera, zawartość wody i pH. Poprzez regulację potencjału oksydoredukcyjnego i synergizm z bakteriami nie pochodzącymi z zakwasu (NSLAB) oraz mikroflorę wtórną bakterie fermentacji mlekowej (LAB) wpływają na przebieg procesów enzymatycznych prowadzących do syntezy składników smaku i aromatu sera.
The conversion of muscle into meat is a complex process in which all mechanisms responsible for the development of meat qualities are very likely interdependent. Understanding the complicated biochemical mechanisms regulating cell death processes after slaughter may help us in the future to provide better solutions for pre-slaughter animal handling and post-slaughter interventions to manage meat toughness. Differentiating muscle cell death processes after slaughter from apoptosis or necrosis may consequently lead to enhanced technological meat quality. Many results have indicated that a number of molecules such as those from the caspase family are likely to be involved in the cell death process after slaughter and also in meat tenderization. Apoptosis as a unique possible route for cells and tissues of a dead animal and for all animal species may constitute a new way of thinking about the post-mortem development of the organoleptic qualities of the final product, namely meat. Analysis of the consequences of apoptosis can brings possible answers to many questions about the conversion of muscle into meat.
Thermolysin and metalloproteinase from Pseudomonas fluorescens PI, both standardized to approximately the same activity on methionine enkephalin, degraded readily bovine ß-casein (ß-CN) fragments 58-70, 58-72, and 193-209. These peptides inhibit 70 kDa intracellular endopeptidase and 95 kDa intracellular aminopeptidase from Lactococcus spp. The degradation patterns of peptides released from each of the 3 fragments were different for thermolysin and Pseudomonas proteinase. The two enzymes cleaved different peptide bonds of ß-CN f193-209. Cheddar, Norvegia and Roquefort type cheeses contained peptides reactive with antibodies raised against ß-CN f58-70.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.