Ustalono stosunki molowe pepsyny i protaminy w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
The Bacillus cereus species of bacteria is commonly found in the environment, as well as in raw materials and foodstuffs. It may cause outbreaks of food-borne infections in humans. The course of the infection can be twofold: it can either take the form of intoxication - caused by ingestion of food containing B. cereus emetic toxin (cereulide) - or toxicoinfection, resulting from the presence of enterotoxic B. cereus strains in food which produce diarrheal type of toxins in the small intestine. The ability of B. cereus to adapt to certain stress conditions, such as low pH, can influence their survival in the gastrointestinal tract, mainly the stomach. These bacteria can initially adapt to low pH in the course of food production or in the original environment of their occurrence, i.e. in the soil. This behavior leads to a higher acid resistance of the cells and, consequently, in the case of contaminated food ingestion, it may facilitate the transit of the pathogen to the upper gastrointestinal tract. The article discusses various aspects of B. cereus survival inside the human gastrointestinal tract, paying special attention to its upper part. The issues of B. cereus capacity to counter adverse environmental conditions inside the human stomach, as well as the so called cross-resistance of the bacteria have been elucidated. The following factors have been taken into consideration: the biological state of bacteria (vegetative or spore form), growth temperature profile, phases of vegetative cell growth, as well as the possible prior exposure of the bacteria to low pH. The influence of these factors on the resistance of B. cereus spores and vegetative forms to high acidity has been examined. Finally, the effect of digestive enzymes (pepsin) on the survival of B. cereus spores and vegetative forms in the medium simulating the human stomach environment have been analyzed.
W pracy określono wpływ obecności i stężenia jonów Pb (II) i Cd (II) oraz stężenia substratu na aktywność pepsyny i trypsyny w warunkach in vitro. Stwierdzono znaczący wzrost aktywności pepsyny ze wzrostem stężenia jonów tych metali w układzie reakcyjnym, natomiast duży nadmiar substratu w stosunku do enzymu obniżał aktywność obu enzymów.
Określono wpływy produktów trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksów z pepsyną i na aktywność proteolityczną tego enzymu. Postępująca w czasie degradacja protaminy powoduje stopniowe obniżenie jej zdolności do tworzenia kompleksów z pepsyną i hamowania aktywności pepsyny.
Określono wpływ protaminy na wewnątrzcząsteczkową (pH 2,5) i autokatalityczną (pH 3,5) aktywację pepsynogenu oraz na aktywność pepsyny. Wykazano, że protamina hamuje jedynie nieznacznie aktywację pepsynogenu i aktywność pepsyny.
Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
Pepsynogen tworzy nierozpuszczalne kompleksy z protaminą. Ilość tych kompleksów zależy od pH środowiska. Kompleksy pepsynogen-protamina rozdysocjowuje chlorek wapnia oraz wysokie stężenie chlorku sodu i mocznika.
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.