Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 24

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  pepsyna
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Plasteinowanie hydrolizatow bialek rzepaku, lubinu i soi

100%
Idziak J., Trzmiel T.
Zeszyty Naukowe. Politechnika Łódzka. Chemia Spożywcza i Biotechnologia
|
2002
|
tom 66
31-40
2

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.I. Kompleksy pepsyny z protamina

80%
Roszkowska-Jakimiec W., Ali F. K., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 4
381-386
Ustalono stosunki molowe pepsyny i protaminy w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
3

Optymalizacja parametrow enzymatycznej hydrolizy bialek mleka

80%
Dzwolak W., Ziajka S.
Przegląd Mleczarski
|
1999
|
nr 06
164-166
4

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.II. Kompleksy pepsyny z bialkami zasadowymi

80%
Roszkowska-Jakimiec W., Ali F. K., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1997
|
tom 30
|
nr 1
45-48
Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
5

Wpływ PGF2alfa-estrumate na wydzielanie trawieńca u owiec po zablokowaniu receptorów muskarynowych atropiną

80%
Dejneka J., Lukaszewska J.
Zeszyty Naukowe Akademii Rolniczej we Wrocławiu. Weterynaria
|
1991
|
tom 47
6

Inaktywacja roslinnych inhibitorow trypsyny i chymotrypsyny przez pepsyne

80%
Karwowska A., Gacko M., Guzowski A., Krupkowska A., Chojnacka-Zdrodowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2005
|
tom 38
|
nr Supl.
349-351
Trawienie pepsyną ekstraktów nasion spożywanych przez człowieka powoduje obniżenie aktywności trypsyny i chymotrypsyny.
7

Wplyw metanolu i jego metabolitow na aktywnosc pepsyny

80%
Dabrowski L., Jasielczuk J., Karwowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2005
|
tom 38
|
nr Supl.
357-359
Oceniono wpływ metanolu, formaldehydu i mrówczanu sodu na aktywność preparatu pepsyny i pepsyny występującej w soku żołądkowym.
8

Przeżywalność Bacillus cereus w górnych odcinkach przewodu pokarmowego

80%
Berthold-Pluta A., Pluta A., Leszcz G.
Medycyna Weterynaryjna
|
2011
|
tom 67
|
nr 10
The Bacillus cereus species of bacteria is commonly found in the environment, as well as in raw materials and foodstuffs. It may cause outbreaks of food-borne infections in humans. The course of the infection can be twofold: it can either take the form of intoxication - caused by ingestion of food containing B. cereus emetic toxin (cereulide) - or toxicoinfection, resulting from the presence of enterotoxic B. cereus strains in food which produce diarrheal type of toxins in the small intestine. The ability of B. cereus to adapt to certain stress conditions, such as low pH, can influence their survival in the gastrointestinal tract, mainly the stomach. These bacteria can initially adapt to low pH in the course of food production or in the original environment of their occurrence, i.e. in the soil. This behavior leads to a higher acid resistance of the cells and, consequently, in the case of contaminated food ingestion, it may facilitate the transit of the pathogen to the upper gastrointestinal tract. The article discusses various aspects of B. cereus survival inside the human gastrointestinal tract, paying special attention to its upper part. The issues of B. cereus capacity to counter adverse environmental conditions inside the human stomach, as well as the so called cross-resistance of the bacteria have been elucidated. The following factors have been taken into consideration: the biological state of bacteria (vegetative or spore form), growth temperature profile, phases of vegetative cell growth, as well as the possible prior exposure of the bacteria to low pH. The influence of these factors on the resistance of B. cereus spores and vegetative forms to high acidity has been examined. Finally, the effect of digestive enzymes (pepsin) on the survival of B. cereus spores and vegetative forms in the medium simulating the human stomach environment have been analyzed.
9

Wpływ pirenzepiny i atropiny na wydzielanie i skład soku trawieńcowego u owiec

80%
Lukaszewska J., Dejneka J.
Zeszyty Naukowe Akademii Rolniczej we Wrocławiu. Weterynaria
|
1991
|
tom 47
10

Wplyw jonow Pb [II] i Cd [II] na aktywnosc pepsyny i trypsyny w warunkach in vitro

80%
Krejpcio Z., Trojanowska E.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2000
|
tom 33
|
nr 1
43-48
W pracy określono wpływ obecności i stężenia jonów Pb (II) i Cd (II) oraz stężenia substratu na aktywność pepsyny i trypsyny w warunkach in vitro. Stwierdzono znaczący wzrost aktywności pepsyny ze wzrostem stężenia jonów tych metali w układzie reakcyjnym, natomiast duży nadmiar substratu w stosunku do enzymu obniżał aktywność obu enzymów.
11

Poprawa kruchosci naturalnych oslonek wieprzowych

80%
Mięso i Wędliny
|
1999
|
nr 2
62-63
12

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.V. Wplyw trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksow z pepsyna i aktywnosc tego enzymu

71%
Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Greczaniuk A., Chlabicz M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1999
|
tom 32
|
nr 2
137-141
Określono wpływy produktów trypsynowej degradacji protaminy na tworzenie kompleksów z pepsyną i na aktywność proteolityczną tego enzymu. Postępująca w czasie degradacja protaminy powoduje stopniowe obniżenie jej zdolności do tworzenia kompleksów z pepsyną i hamowania aktywności pepsyny.
13

Wlasciwosci pepsyny jako biaka polianionowego. Cz. VIII. Interakcje pepsyny z fibrynogenem, monomerami fibryny i fibryna

71%
Jasielczuk J.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2003
|
tom 36
|
nr 3
247-254
14

Oddzialywanie azotanow i azotynow z substratami enzymatycznego trawienia kazeiny

71%
Wozniak J., Pokorska-Lis G.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 3
283-287
W oparciu o prosty model doświadczalny in vitro zbadano interakcję azotanów i azotynów z pepsyną, trypsyną i kazeiną.
15

Fitaza i inne enzymy pochodzenia grzybowego w zywieniu drobiu oraz symulowanie in vitro ich dzialania

71%
Zyla K.
Zeszyty Naukowe Akademii Rolniczej w Krakowie. Rozprawy
|
1997
|
tom 219
1-56
16

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.4. Wplyw protaminy na aktywacje pepsynogenu i aktywnosc pepsyny

71%
Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Greczaniuk A., Chlabicz M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1998
|
tom 31
|
nr 3
239-243
Określono wpływ protaminy na wewnątrzcząsteczkową (pH 2,5) i autokatalityczną (pH 3,5) aktywację pepsynogenu oraz na aktywność pepsyny. Wykazano, że protamina hamuje jedynie nieznacznie aktywację pepsynogenu i aktywność pepsyny.
17

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych

61%
Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Worowska A., Greczaniuk A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1998
|
tom 31
|
nr 1
71-74
Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.
18

Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na aktywnosc proteaz przewodu pokarmowego

61%
Gacko M., Worowska A., Roszkowska-Jakimiec W.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 1
71-77
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
19

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.VII. Kompleksy pepsynogenu z protamina

61%
Roszkowska-Jakimiec W., Jasielczuk J., Gacko M., Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2001
|
tom 34
|
nr 1
79-83
Pepsynogen tworzy nierozpuszczalne kompleksy z protaminą. Ilość tych kompleksów zależy od pH środowiska. Kompleksy pepsynogen-protamina rozdysocjowuje chlorek wapnia oraz wysokie stężenie chlorku sodu i mocznika.
20
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides

61%
Dziuba J., Minkiewicz P., Puszka K., Dabrowski S.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
1995
|
tom 04
|
nr 3
31-42
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.