Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 25

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  metabolizm komorek
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Oznaczano stężenie magnezu i cynku raku żołądka. Stwierdzono wyższe stężenie magnezu i cynku w tkance rakowej w porównaniu ze śluzówką żołądka. Stężenia magnezu i cynku w surowicy krwi pacjentów z rakiem żołądka były w pobliżu dolnej granicy normy.
W procesie biosyntezy białka ważną rolę odgrywa tRNA, który bierze udział w aktywacji aminokwasów przy udziale specyficznych enzymów. Wielkość wiązania aminokwasów przez tRNA zmienia się w różnych stanach metabolicznych komórki związanych z procesami fizjologicznymi, jak i patologicznymi. Celem pracy było określenie zmian wielkości wiązania aminokwasów przez tRNA wątroby szczurów otrzymujących metale ciężkie - ołów lub rtęć. Stwierdzono, że pod wpływem podawanego octanu ołowiu lub chlorku rtęci w żywieniu następuje zmniejszenie wielkości wiązania aminokwasów przez badane tRNA wątroby szczura. W przypadku stosowania rtęci dla wszystkich, natomiast w przypadku ołowiu dla większości badanych aminokwasów. Jedynie dla alaniny, glicyny, kwasu asparagi- nowego i leucyny następuje wzrost wielkości wiązania w porównaniu z kontrolą. Wielkość wiązania przez tRNA była zróżnicowana dla poszczególnych aminokwasów, jednak była ogólnie niższa w przypadku rtęci. Jednoczesne podawanie ołowiu lub rtęci i dodatku magnezu powodowało zmniejszenie skutków działania metalu ciężkiego na wielkość wiązania aminokwasów przez tRNA i zbliżenie wyników do kontrolnych.
16
58%
Glyoxylate aminotransferases are unique among aminotransferases (EC 2.6.1.) because they catalyze the conversion of glyoxylate to glycine and this reaction is often considered to be physiologically irreversible. Glutamate: glyoxylate aminotransferase (GGAT, EC 2.6.1.4.) and serine: glyoxylate aminotransferase (SGAT, EC 2.6.1.45.) are the most extensively studied plant glyoxylate aminotransferases. The most important metabolic function of these two enzymes is to catalyze the transamination of glyoxylate to glycine in peroxisomes during photorespiration of higher plants. In this review some other possible metabolic roles of GGAT and SGAT are also discussed. Purification and substrate specificity of GGAT, SGAT and other glyoxylate aminotransferases are considered. The physical and kinetic properties of these enzymes such as their molecular weight, subunit composition, pyridoxal phosphate requirement, effect of pH and cations on activity and their mechanism of action are reviewed. Effects of natural metabolites on GGAT and SGAT activity with special consideration of mechanism of the inhibition by glyoxylate in the presence of ammonium ion are discussed as well.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 2 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.