Badano estryfikację N-acetylo-L-tyrozyny katalizowaną przez natywną oraz immobilizowaną na szkle alkalostabiloną proteinazę szczepu B.alcalophilus PB92 w środowisku etanolu. Zaobserwowano, że natywna proteinaza katalizowała syntezę estru etylowego N-Ac-L-Tyr (ATEE) w środowisku zawierającym 6% wody, z prędkością początkową 2,5·10-2 µmol·min-1. Natomiast immobilizowana proteinaza wykazywała wyższą aktywność i stabilność w porównaniu z jej natywną formą. Badano również aktywność katalityczną natywnej proteinazy w układach kosolwentów (stężenie wody 6%) : etanol - aceton// - acetonitryl// -DMF w stosunku 1:1 (v/v). Nie zaobserwowano syntezy ATEE w obecności acetonu i DMF-u.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.