Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 13

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  invertase
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Invertase activity of psychrotrophic fungi

100%
Skowronek M., Kuszewska J., Fiedurek J., Gromada A.
Annales Universitatis Mariae Curie-Sklodowska. Sectio C, Biologia
|
2003
|
tom 58
2

Kinetic behaviour of soluble invertases may be connected with the differential heat sensitivity of two wheat genotypes

75%
Asthir B., Kaur A., Basra A. S.
Acta Physiologiae Plantarum
|
1998
|
tom 20
|
nr 3
Soluble acid and neutral invertases purified from the midmilky stage grains of a heat-susceptible (HD 2329) and a heat-tolerant (TDR-195) genotype of wheat (Triticum aestivum L.) showed marked differences in pH optima, Km and Vmax values. Both the invertases were more thermostable in TDR-195 because of inherent heat-tolerance ability of this genotype. Inhibition of enzyme activity by iodine and its regeneration by β-mercaptoethanol implied the involvement of sulphydryl groups for enzyme action. Inhibitory effect of sulphydryl group modifiers and various metal ions was much more pronounced in the susceptible genotype than in the tolerant genotype. Overall, it appears that the observed differences in thermal stability and kinetic behaviour of invertases may be connected to the differential heat sensitivity of the two genotypes studied.
3

Invertase and alpha-glucosidase production by the endemic Antarctic marine yeast Leucosporidium antarcticum

63%
Turkiewicz M., Pazgier M., Donachie S. P., Kalinowska H.
Polish Polar Research
|
2005
|
tom 26
|
nr 2
125-136
The marine psychrophilic and endemic Antarctic yeast Leucosporidium antarcticum strain 171 synthesizes intracellular ß-fructofuranosidase, and intra- and extracellular α-glucosidases. Each enzyme is maximally produced at 5°C, while the strain's optimum growth temperature is 15°C. Invertase biosynthesis appeared regulated by catabolic repression, and induced by sucrose; the enzyme was extremely unstable ex vivo, and only EDTA, Mn2+, and BSA stabilized it for up to 12 h after yeast cell lysis. Thermal stability of the invertase was also low (30 min at temperatures up to 12°C). The optimum temperature for invertase activity was 30°C, and optimum pH was 4.55 to 4.75. The extracellular α-glucosidase was maximally active at 35°C and pH 6.70-7.50, and stable for 30 min up to 20°C.
4

High-pressure homogenisation of baker's yeast for the selective recovery of invertase

63%
Bialas W., Jankowski T.
Electronic Journal of Polish Agricultural Universities. Series: Biotechnology
|
2007
|
tom 10
|
nr 2
5

Regulation of sucrose storage by amino acid arginine in sugarcane cell suspension cultures

63%
Sachdeva M., Mann A. P. S., Batta S. K.
Acta Physiologiae Plantarum
|
2005
|
tom 27
|
nr 1
Sugarcane cell cultures were obtained from callus formed on explants derived from young expanding leaves of two early maturing sugarcane varieties viz “CoJ83” and “CoJ86”. The cell cultures were varied with different arginine concentrations in the culture medium. For each cultivar, sucrose content with 20 μM arginine in the culture medium decreased from 3 to 5 days and then increased to 10 days after subculturing. Higher concentration of arginine in the culture medium (60 μM) decreased the sucrose content at different days after subculturing and thus significantly stimulated sucrose mobilization. The activity of sucrose synthase and sucrose phosphate synthase reached maximum while the activity of acid and neutral invertase was minimal in the culture medium with 20 μM arginine. Thus arginine at low concentration (20 μM) enables the cells to accumulate the higher level of sucrose. The optimum level of amino acids can be utilized to regulate the in vivo activity of sucrose synthase, sucrose phosphate synthase and invertase to achieve maximum sucrose accumulation in sugarcane storage tissue.
6

Cold tolerance of potato plants transformed with yeast invertase gene

63%
Deryabin A. N., Dubinina I. M., Burakhanova E. A., Astakhova N. V., Sabel'nikova E. P., Sinkevich M. S., Trunova T. I.
Acta Agrobotanica
|
2004
|
tom 57
|
nr 1-2
Our study was carried out with potato plants (Solanum tuberosum L., cv. Désirée) transformed with the yeast invertase gene under the control of the B33 c1ass I patatin promoter and with the proteinase inhibitor II leader peptide sequence praviding for the apoplastic enzyme localization (B33-inv plants) and with the plants transformed with the reporter gene encoding bb-glucuronidase under the control of the 35S CaMV promoter (control plants). Exposure to 5°C during 6 days caused an increase in invertase activity and sugar content in B33-inv leaves in comparison with the control plants. Cell membranes of B33-inv plant cells showed greater cold to1erance under low temperature conditions than control plants that was recorded by electrolyte release. We supposed that higher cold tolerance of B33-inv plants was caused by stabilizing effect of sugar on the membranes, because B33-inv plants differ from the control plants in higher invertase activity, induced by expression of yeast invertase gene, and high content of sugars.
7

Wstępny dobór stężenia komponentów podłoża z sacharozą do biosyntezy cytrynianu oraz inwertazy przez Yarrowia lipolytica A-101-B56-5

51%
Zubrowski D., Lazar Z., Robak M.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2013
|
tom 12
|
nr 3
Przeprowadzono próbę doboru stężenia składników podłoża sacharozowego w celu otrzymania cytrynianu i inwertazy z wykorzystaniem szczepu Y. lipolytica A-101-B56-5. Skład podłóż zaprojektowano w programie Design Expert 8. Hodowle w poszczególnych podłożach przeprowadzono systemem stacjonarnym w aparacie Bioscreen C. Najlepszy plon biomasy (OD420-580nm = 1,9) uzyskano w podłożu z dużą ilością ekstraktudrożdżowego, najwyższą aktywność inwertazy zewnątrzkomórkowej (63,9 U/l) w podłożu o najwyższym stężeniu sacharozy, natomiast najwyższe stężenie cytrynianu (0,288 g/l) w podłożu o niskim stężeniu zarówno chlorku amonu, jak i ekstraktu drożdżowego (najwyższy stosunek węgla do azotu – C:N). Wykonane badania nie pozwoliły na wybór wspólnego podłoża do jednoczesnej biosyntezy wszystkich produktów, jednakże wskazały optymalne składy podłóż, które mogą być zastosowane w procesie biosyntezy wyżej wymienionych związków w hodowlach bioreaktorowych z wykorzystaniem szczepu Y. lipolytica A-101-B56-5 i sacharozy jako taniego substratu.
8

Sink development, sucrose metabolising enzymes and carbohydrate status in turnip [Brassica rapa L.]

51%
Gupta A. K., Singh J., Kaur N.
Acta Physiologiae Plantarum
|
2001
|
tom 23
|
nr 1
9

Cultivar variation in heat stability and kinetic properties of soluble invertase in wheat grains

51%
Asthir B., Kaur A., Basra A. S.
Acta Physiologiae Plantarum
|
1998
|
tom 20
|
nr 4
Soluble invertase from mid-milky stage grains of two wheat (Triticum aestivum L.) varieties, namely Kalyansona and PBW 343 was isolated and purified by employing ammonium sulphate precipitation, gel filtration on Sephadex G-150 and DEAE-cellulose column chromatography. Invertase from Kalyansona exhibited greater heat stability (50 °C) compared to PBW 343 (35 °C). By employing photo-oxidation and chemical modification methods, and by studying the effect of pH on Km and Vmax, the involvement of histidine, sulphydryl and α-carboxyl groups in the active site of the enzyme was indicated. The enzyme was completely inhibited by HgCl₂ and DTNB. ZnSO₄, MgSO₄, KCl, CaCl₂, EDTA and pyridoxine were strong inhibitors in PBW 343 but not in Kalyansona. The two varieties also showed differential response in respect to thermodynamic properties of the enzyme, i.e. energy of activation (Ea), enthalpy change (ΔH) and entropy change (ΔS). Overall the results suggest that genetic differences exist in soluble invertase properties of wheat grains and that the thermal adaptation of the enzyme is reflected in its altered kinetic behaviour.
10

Changes in the activities of carbon metabolizing enzymes with pod development in lentil [Lens culinaris L.]

51%
Chopra J., Kaur N., Gupta A. K.
Acta Physiologiae Plantarum
|
2003
|
tom 25
|
nr 2
11

Wzrost z sacharozy klonów drożdży Yarrowia lipolytica z genem inwertazy z Saccharomyces cerevisiae

45%
Walczak E., Robak M.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2009
|
tom 08
|
nr 4
Celem badań była ocena wzrostu potencjalnych producentów heterologicznych białek: klonów Suc+ drożdży Yarrowia lipolytica A-101. Wzrost z sacharozy oce­niano dla 26 transformantów, dla szczepu wyjściowego (dzikiego) A-101 i referencyjnego rekombinowanego szczepu W29 ura3-302. Badane transformanty różniły się zdolnością do wzrostu z sacharozy (długość trwania lag fazy, moment osiągnięcia fazy stacjonarnej wzrostu). Natomiast bez względu na typ przeprowadzonej modyfikacji nie odnotowano różnic we wzroście z fruktozy i glukozy. Oceniano także wpływ początkowego pH hodowli (6,8) oraz dodatku peptonu (0,1 i 0,01%) na indukcję promotoraXPR2. Wykazano, że KLON1 oraz KL0N10 wyrastają obficie z sacharozy już przy minimalnej dawce peptonu (0,01%). Z kolei stabilizacja pH w początkowym okresie wzrostu na poziomie 6,8 wpłynęła pozytywnie na przebieg hodowli. Nawet w podłożu zawierającym 30% sacharozy, pomimo dłuższej lag fazy, klony wyrastały lepiej z buforem niż bez.
12
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Badania nad inwertazą miodową. Cz. II. Aktywność inwertazowa polskich miodów

45%
Rychlik M., Fedorowska Z.
Roczniki Państwowego Zakładu Higieny
|
1962
|
tom 13
|
nr 1
13

Predykcja wynikow jednoczesnej produkcji inulinazy i inwertazy przez szczepy Aspergillus niger i Kluyveromyces marxianus przy zastosowaniu techniki sieci neuronowych

38%
Solowiej B., Pielecki J., Szwajgier D.
Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
|
2003
|
tom 10
|
nr 2
Celem pracy była próba zastosowania techniki sieci neuronowych o konstrukcji wielowarstwowej w predykcji wyników i optymalizacji warunków jednoczesnej produkcji inulinazy i inwertazy przez grzyb nitkowaty Aspergillus niger i drożdże Kluyveromyces marxianus w warunkach wgłębnych hodowli wstrząsanych. Wejścia sieci reprezentowały ilości poszczególnych składników podłoża hodowlanego (NH4NO3, (NH4)2HPO4, KH2PO4, MgSO4 7H2O, FeSO4 2H2O, ekstrakt drożdżowy, inulina), temperatura procesu biosyntezy enzymów, rodzaj mikroorganizmu i czas trwania hodowli, a wyjścia - aktywności inulinazy i inwertazy. Do oceny osiągalności zadawanych wartości wyjściowych zastosowano sieć odwróconą. W doświadczeniach z użyciem szczepu Aspergillus niger i Kluyveromyces marxianus największy wpływ na końcowy efekt produkcji obydwu enzymów wywierała zawartość siarczanu magnezu obok źródła węgla. Kolejnym ważnym składnikiem podłoża był azotan amonu i fosforan dwuamonowy. Najmniej istotny wpływ na produkcję obydwu enzymów wywierała zawartość siarczanu żelaza i jednozasadowego fosforanu potasu.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.