Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  immunological property
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
The influence of iodine-iodide solution on (he biochemical and immunological properties of human thyroglobulin (hTg) were studied. Human Tg preincubated with the iodine-iodide solution is split to small molecular mass fragments after disulphide bridge reduction with dithiothreitol. The peptide bond cleavage by iodine pretreatment and reduction is possibly linked with the coupling reaction of diiodotyrosyl residues. Pretreatment of hTg with iodine-iodide solution at 1 -10 |iM decreased the binding of autoantibodies to hTg. The iodine-iodide induced inactivation of hTg autoepitopes is pH dependent and is possibly caused by iodination of tyrosyl residues present in the epitope structure.
The main forms of arginase Ai from human kidney and As from human liver were purified to homogeneity. Molecular weight of both forms of enzyme approximates 120000. In the presence of EDTA these arginases dissociate into single type distinct subunits. Mr of both kinds of subunits is 30000. Similarly as native arginase forms, they differ in electric charge and display complete immunological incompatibility.
Lentil meal proteins were treated by chymotrypsin. Hydrolysis was controlled with the pH-stat method. Degree of hydrolysis (DH) was evaluated and after 120 min of the process amounted to 13%. SDS-PAGE and SE-HPLC methods were used to study molecular weight distribution of lentil meal proteins and their chymotryptic hydrolysates of DH 2%, 4%, 8% and 12%. Bands in the range of 21–66 kDa were predominant on the electrophoregram of lentil proteins. Chymotrypsin treatment resulted in releasing the hydrolysis products of both high molecular weight (62,000; 30,500 Da) molecules and small peptides (<6,500 Da). At the first stage of hydrolysis (DH 2.0%) intermediate products are formed, which are then further hydrolysed. Chromatographic separation confirmed the results of SDS-PAGE. Larger polypeptides and unhydrolysed proteins are present in hydrolysate of DH 12% but products of hydrolysis with molecular weight of 0.5–6.5 kDa are predominant. No simple correlation between degree of hydrolysis and intensity of bitterness and astringency sensation was noticed. Bitterness of hydrolysates was not high (2.25-2.35 a.u.).
7
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Immunogenne wlasciwosci nasion roslin straczkowych

51%
W pracy przedstawiono charakterystykę najbardziej antygennych białek nasion roślin strączkowych, głównie soi i grochu, a także orzeszków ziemnych. Podkreślono znaczenie istnienia reakcji krzyżowych pomiędzy białkami wymienionych nasion. Zwrócono szczególną uwagę na duże rozbieżności w określaniu frakcji najbardziej antygennych w poszczególnych nasionach i w związku z tym, duże zagrożenie zdrowotne dla pewnej grupy atopicznej populacji. Zasygnalizowano również problem, związany z wprowadzaniem do powszechnej konsumpcji żywności genetycznie modyfikowanej.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.