Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  enzymatic modification
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Effect of acylation and enzymatic modification on pea proteins allergenicity

100%
Szymkiewicz A., Jedrychowski L.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2008
|
tom 58
|
nr 3
In the study chemical modifications (acetylation or succinylation) and enzymatic hydrolysis (with Alcalase) were applied in order to reduce the allergenicity of particular pea proteins. Application of Alcalase after acylation lowered the immunoreactive properties of pea vicilin from 14-17% down to 2-2.5% as compared to that of the native fraction. Under these conditions, the immunoreactivity of legumin and albumins was reduced by nearly 100%. Proteolysis of pea proteins under conditions optimal for Alcalase decreased the immunoreactivity of vicilin to about 24%. Application of acetic anhydrides for further modification led to lowering their level to 6% and 9%, during acetylation and succinylation, respectively. The immunoreactivity of pea legumin and albumins was reduced down to 1-3%. The lower immunoreactive properties of particular pea proteins do not correspond with lower allergenicity of total proteins. Of all the applied methods acetylation of previously hydrolysed proteins proved to be the most effective; it resulted in about 70% allergenicity decrease (on the average) of thus modified samples as compared to native pea proteins. Yet, the reaction showed an individual character and may be different in individual patients.
2

Interactions of annexins IV and VI with erythrocyte membrane in the presence of Ca2. A biochemical and electron microscopy study

100%
Bandorowicz-Pikula J., Sobota A.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
1996
|
tom 01
|
nr 1
Annexins IV and VI were found to interact with human erythrocyte membrane in a calcium-dependent manner. Chemical and enzymatic modification of the membrane constituents pointed to phosphatidylserine as a target membrane molecule responsible for the interaction of the annexin/Ca complexes with the membrane. The membrane-associated annexins were shown to form clusters reflecting, perhaps, the presence of PS microdomains in a lateral plane of membrane.
3

Enzymatic, physical and chemical modifications of krill chitin

100%
Wojtasz-Pajak A., Kolodziejska I., Debogorska A., Malesa-Ciecwierz M.
Bulletin of the Sea Fisheries Institute
|
1998
|
nr 1
4

Influence of membrane processing on functional properties of rapeseed protein preparations

100%
Dluzewska E., Gwiazda S., Leszczynski K.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2000
|
tom 09/50
|
nr 2
The rapeseed protein preparations were obtained by isolation of proteins from the extracted, non-toasted meal by means of the fractionation and enzymatic modification of proteins with utilisation of membrane techniques. Enzymatic hydrolysis of proteins was performed during extraction by means of Alcalase 2.5L in the portion of 9 AU/kg of the substrate protein. To recover and purify the non-precipitating in coagulation regime protein fractions, the membrane techniques were used. The ultrafiltration and diafiltration were performed in the unit for cross-flow ultrafiltration with hollow-fibre membrane cartridges with a nominal molecular weight cut-off range of 20, 70 and 100 kDa, respectively. The influence of the molecular weight cut-off, yield of filtration, concentration factor during ultrafiltration and diafiltration step on the foaming and emulsifying properties of the rapeseed protein preparations was investigated. It has been shown that the application of the membrane cartridges with molecular weight cut-off range of 20 kDa gives relatively the highest recovery of rapeseed "albumin" fraction and by the way it allows obtaining of preparations with better foaming and emulsifying properties. The improvement of properties mentioned above was dependent, to a greater extent, on the diafiltration step than on the concentration factor.
5

Effect of enzymatic hydrolysis on emulsifying and foaming properties of milk proteins - a review

80%
Darewicz M., Dziuba J., Caessens P. W. J. R.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2000
|
tom 09/50
|
nr 1
Enzymatic modifications are applied in many branches of the food and pharmaceutical industry. They are undoubtedly an attractive alternative for physical and chemical modifications. Many proteolytic enzymes can be used for modifying of functional properties of proteins. The differences in functional properties among proteins result from the differences in their structural properties. Enzymatic modifications affect conformation of protein molecules and, consequently, their physico-chemical properties. Enzymatic hydrolysis of proteins results mainly in the loss of their molecular weight, increase in the number of functional groups capable to ionize and exposition of hydrophobic sites. Limited proteolysis of milk proteins may improve their emulsifying and foaming properties. It is suggested that the necessary condition for good emulsifying and foaming properties is amphiphatilicity of their structures and certain minimum molecular weight of the peptides formed.
6

Antybakteryjne działanie modyfikowanego lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens

71%
Cegielska-Radziejewska R., Lesnierowski G., Szablewski T., Kijowski J.
Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
|
2010
|
tom 553
Lizozym (N-acetylo-muramylohydrolaza E.C. 3.2.1.17) to niskocząsteczkowy enzym (14400 Da), występujący w wydzielinach, płynach ustrojowych oraz tkankach ludzi i zwierząt. Antybakteryjna aktywność monomeru lizozymu ograniczona jest przede wszystkim do bakterii Gram-dodatnich, co związane jest z budową ściany komórkowej. Enzym katalizuje hydrolizę wiązań glikozydowych β (1-4), uwalniając N-acetyloglukozoaminę i kwas N-acetylomuraminowy. Rozszerzenie spectrum antybakteryjnego działania lizozymu można uzyskać stosując modyfikacje enzymu. Celem pracy była ocena antybakteryjnego działania różnych form lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens. Przeprowadzono modyfikację chemiczną i termiczno-chemiczną lizozymu oraz porównano antybakteryjne działanie monomeru lizozymu i modyfikowanych preparatów. W uzyskanych preparatach lizozymu oznaczono udział form polimerycznych, aktywność hydrolityczną i hydrofobowość. Stwierdzono, że w porównaniu z monomerem i próbą kontrolną otrzymane modyfikowane preparaty wykazały hamujący wpływ na wzrost badanego szczepu Pseudomonas fluorescens. Szczególnie skuteczne działanie uzyskano w przypadku lizozymu poddanego modyfikacji termiczno-chemicznej, charakteryzującego się najwyższym udziałem form oligomerycznych i najwyższą hydrofobowością.
7

Modyfikacja enzymatyczna biopolimerów i kompozytów lignocelulozowych

71%
Boruszewski P., Borysiuk P., Maminski M.
Biuletyn Informacyjny Ośrodka Badawczo-Rozwojowego Przemysłu Płyt Drewnopochodnych w Czarnej Wodzie
|
2012
|
tom 53
|
nr 3-4
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.