Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: dipeptydazy

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik

Aktywnosc peptydazowa wybranych szczepow Lactobacillus

100%

Cichosz G., Kornacki M., Giczewska M., Konopka A.

Żywność Nauka Technologia Jakość

2006

tom 13

nr 1

66-74

W degradacji parakazeiny do niskocząsteczkowych związków azotowych oraz w generowaniu smaku i zapachu sera Gouda bardziej istotne od peptydaz, uwalnianych po autolizie kultur zakwasu, okazały się niepochodzące z zakwasu pałeczki mlekowe. Zastosowanie w technologii serowarskiej wyselekcjonowanych szczepów pałeczek mlekowych ogranicza wzrost pałeczek niepochodzących z zakwasu, a jednocześnie umożliwia intensyfikację i modyfikację cech sensorycznych sera. Warunkiem niezbędnym stosowania pałeczek Lactobacillus w technologii serów dojrzewających jest poznanie ich aktywności peptydazowej. Celem podjętych badań była ocena aktywności amino- oraz dipeptydaz wybranych szczepów Lactobacillus (L. acidophilus, L. casei, L. casei ssp. rhamnosus). Będące przedmiotem badań szczepy Lactobacillus syntetyzowały peptydazy hydrolizujące preferencyjnie podobne substraty. Dominującą grupą peptydaz, w przypadku wszystkich szczepów, były aminopeptydazy. Aminopeptydazy syntetyzowane przez poszczególne szczepy pałeczek mlekowych hydrolizowały wszystkie zastosowane w doświadczeniu substraty. Jednak każdy szczep charakteryzował się różnym poziomem aktywności poszczególnych aminopeptydaz (od 3,00 do 13,75 JA). Porównując aktywność dipeptydaz syntetyzowanych przez badane szczepy Lactobacillus stwierdzono, że większość zastosowanych w doświadczeniu substratów, typowych dla bakterii fermentacji mlekowej, była hydrolizowana - jednak w różnym stopniu (od 1,08 do 7,25 JA). Najwyższą aktywnością, zarówno amino- jak też dipeptydaz, charakteryzował się szczep L. casei. Oceniany szczep L. acidophilus syntetyzował aminopeptydazy o prawie 2-krotnie mniejszej aktywności w porównaniu z pozostałymi szczepami oraz dipeptydazy o aktywności mniejszej niż w przypadku L. casei, ale porównywalnej z L. casei ssp. rhamnosus. Wysoka aktywność peptydazowa badanych szczepów Lactobacillus świadczy o ich potencjalnej przydatności w technologii serów dojrzewających. (abstrakt oryginalny)

Aktywność peptydaz wybranych szczepów Lactobacillus poddanych obróbce termicznej

100%

Garbowska M., Stefanska I., Mlynek M.

Żywność Nauka Technologia Jakość

2015

tom 22

nr 6

Celem niniejszej pracy było określenie aktywności amino- i dipeptydaz wybranych kultur bakterii mlekowych (Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus), poddanych działaniu temperatury 50 ÷ 75 °C, przez 1, 15 i 25 min. Badane kultury Lactobacillus syntetyzowały peptydazy o podobnej specyficzności substratowej, ale z różną aktywnością. Wykazywały one wyższą aktywność aminopeptydaz w porównaniu z aktywnością dipeptydaz. Średnia aktywność dipeptydaz Lb. acidophilus była wyższa o 45 % od średniej aktywności bakterii Lb. casei. Wyższą o 25 % aktywnością aminopeptydaz charakteryzował się szczep Lb. casei. Szczep ten wykazywał największą specyficzność względem substratów: Ala-Leu, Ala-Ala, Gly-Leu, natomiast Lb. acidophilus – względem Ala-Ala oraz Ala-pNa. Najwyższą aktywność amino- i dipeptydaz Lb. casei oraz dipeptydaz Lb. acidophilus stwierdzono po obróbce termicznej bakterii przez 15 min. W przypadku amino- i dipeptydaz Lb. casei ich aktywność wynosiła odpowiednio: 5,10 i 0,83 U·min⁻¹·mg⁻¹ oraz 1,66 U·min⁻¹·mg⁻¹ – w przypadku dipeptydaz Lb. acidophilus. Z kolei średnia aktywność aminopeptydaz Lb. acidophilus wzrastała wraz z wydłużaniem czasu ogrzewania – najwyższe jej wartości uzyskano po 25 min (3,89 U·min⁻¹·mg⁻¹). Wykazano, że wydłużenie czasu obróbki termicznej wpłynęło statystycznie istotnie (p < 0,05) na wzrost aktywności aminopeptydaz badanych kultur bakterii, co wskazuje na ich wysoką termostabilność.

Ograniczanie wyników

2 Żywność Nauka Technologia Jakość

1 Cichosz G.

1 Garbowska M.

1 Giczewska M.

1 Konopka A.

1 Kornacki M.

1 Mlynek M.

1 Stefanska I.

1 2015

1 2006

Wyniki wyszukiwania

Aktywnosc peptydazowa wybranych szczepow Lactobacillus

Aktywność peptydaz wybranych szczepów Lactobacillus poddanych obróbce termicznej