Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  amino acid residue
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
A reversible effect of pH on the ionization of amino-acid residues at the active center of choline oxidase was observed near the optimum pH (8). Inactivation of choline oxidase took place in the pH ranges 3–6 and 9–11, in which irreversible changes in the structure occur leading to the enzyme inactivation. The first order rate constants of the enzyme’s inactivation at various pH values were estimated for the irreversible changes. The Arrhenius analysis revealed no significant changes in the activation enthalpy, while an increase in the activation entropy reflected an increase in the conformational freedom.
In the solution structure of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia coli in the free state two structural segments can be distinguished: a well structured, rigid N-terminal part displaying a βαβββα topology and a flexible C-terminal tail comprising last 20 amino-acid residues. The backbone dynamics of Yfia protein was studied by 15N nuclear magnetic relaxation at three magnetic fields and analyzed using model-free approach. The over all diffusional tumbling of the N-terminal part is strongly anisotropic with a number of short stretches showing increased mobility either on a subnanosecond time scale, or a micro- to milli second time scale, or both. In contrast, the unstructured polypeptide chain of the C-terminal part, which cannot be regarded as a rigid structure, shows the predominance of fast local motions over slower ones, both becoming faster closer to the C-terminus.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.