Ograniczanie wyników

Czasopisma help
Autorzy help
Lata help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 60

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 3 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  Cucurbitaceae
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 3 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Osmotic dehydration of pumpkin could be a useful technique to obtain new pro­cessed products of interest to the consumer. The aim of this work was to analyze the effect of concentration of starch syrup solutions, and temperature, on osmotic dehydration of pumpkin cubes. The process was carried out in a water bath for 60, 180 and 300 min. The most significant changes of water content, water loss and solid gain took place during osmotic dehydration in 66.3% starch syrup at a temperature of 60 oC. Water activity of osmotically dehydrated pumpkin decreased at higher starch syrup concentrations, and at higher temperatures.
Two serine proteinase inhibitors (ELTII and ELT1II) have been isolated from mature seeds of Echinocystis lobata by ammonium sulfate fractionation, methanol preci­pitation, ion exchange chromatography, affinity chromatography on immobilized anhydrotrypsin and HPLC. ELTI I and ELTI II consist of 33 and 29 amino-acid residues, respectively. The primary structures of these inhibitors are as follows: ELTI I KEEQRVCPRILMRCKRDSDCLAQCTCQQSGFCG ELTI II RVCPRILMRCKRDSDCLAQCTCQQSGFCG The inhibitors show sequence similarity with the squash inhibitor family. ELTI I differs from ELTI II only by the presence of the NH2-terminal tetrapeptide Lys- -Glu-Glu-Gln. The association constants (Ka) of F.LTI I and ELTI II with bovine-trypsin were determined to be 6.6 x 1010 M -1 and 3.1 x 1011 M -1, whereas the association constants of these inhibitors with cathepsin G were 1.2 x 107 M -1 and 1.1 x 107 M -1, respectively.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 3 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.