Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  Candida kefyr
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
The aim of the study was to evaluate enzymatic activities of yeasts isolated from inflammatory mammary secretion. The yeasts isolated from cows with clinical and sub-clinical mastitis (134 strains) included: Candida krusei (62 strains), Candida kefyr (48 strains), Candida lusitaniae (17 strains) and Candida famata (7 strains). The API ZYM system was used containing substrates to assess 19 hydrolytic enzymes. Substantial differences in the number and activity of hydrolyses were demonstrated in individual species. In Candida krusei, acid phosphatase showed the highest activity (4.36 points), in Candida kefyr and Candida lusitaniae – leucine arylamidase (4.93 and 4.25 points, respectively), in Candida famata – α-glucosidase (4.75 points). No activity of trypsin, chymotrypsin, α-galactosidase, β-glucuronidase, α-mannosidase or α-fucosidase was observed in any of the yeasts examined.
Przedmiotem badań była ocena zdolności 113 szczepów drożdży wyizolowanych z polskich serów z przerostem pleśni do produkcji zewnątrzi wewnątrzkomórkowych enzymów proteolitycznych i lipolitycznych. Hodowle drożdży należących do 7 gatunków: Candida famata, C. sphaerica, C. intermedia, C. kefyr, Geotrichum penicillatum, Yarrowia lipolytica i Saccharomyces kluyveri prowadzono metodą wstrząsaną w podłożu zawierającym ekstrakt drożdżowy-kazeinę-glukozę (YCG). Oznaczano zewnątrzkomórkową aktywność endopeptydazową w pH 3,0 i 7,5, odpowiednio wobec kwasowo zdenaturowanej hemoglobiny i kazeiny jako substratów. Obok zewnątrzkomórkowej aktywności proteolitycznej badano także aktywność wewnątrzkomórkową. Ocenie poddano również aktywność karboksypeptydazową, di-, tripeptydazową oraz aminopeptydazową drożdży. Aktywność zewnątrzi wewnątrzkomórkowych lipaz oznaczano metodą studzienkową.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.