Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 18

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Praca prezentuje obecny stan badań nad mikrobiologiczną produkcją naturalnych związków smakowo-zapachowych, zwłaszcza laktonów, związków aromatycznych (waniliny i aldehydu benzoesowego) oraz terpenów. Szczególny nacisk położono na przedstawienie zalet, ograniczeń oraz perspektyw wykorzystania w tym celu procesów biotransformacji.
α-1,3-Glucanases (mutanases) are currently of great interest due to their potential use in the field of dental care. These enzymes have been reported in several bacteria, yeasts and fungi, but up to now, characterization of this family of proteins has been relatively poor. In this study, we identify and characterize a mutanase gene from Trichoderma harzianum CCM F-340. Sequence analysis, on the nucleotide and amino acid levels reveals that this α-1,3-glucanase is highly homologous to α-1,3-glucanases from T. harzianum isolate CBS 243.71 and T. asperellum CECT 20539. T. harzianum CCM F-340 mutanase is a 634-aa residue protein with a calculated molecular mass of 67.65 kDa, composed of two distinct, highly conserved domains (a long N-terminal catalytic domain and a short C-terminal polysaccharide-binding domain) separated by a less conserved Pro-Ser-Thr-rich linker region. The mutanase gene was expressed in an E. coli BL21(DE3) host, under the transcriptional control of T7 promoter. The purified enzyme migrated as a band of about 68 kDa after SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, which coincided with the predicted size based on the amino acid sequence. Our data indicate that this enzyme is highly conserved in Trichoderma and can be produced in active form in such heterologous expression system.
An ethanol extract of rhizomes of Potentilla erecta was investigated for its activity against the cariogenic bacterium Streptococcus sobrinus/downei CCUG 21020. The crude extract showed moderate antibacterial activity but strongly inhibited the total activity of streptococcal glucosyltransferases (GTFs) and their ability to synthesize water-insoluble glucan (mutan).
The aim of the research was to determine the effect of medium on the mycelium growth of L. sulphureus. The subject of the studies were six L. sulphureus strains: LS02, LS206, LS286, LS302, LSCNT1 and LSCBS 388.61. Eight different agar media and six solid media were used in the experiment. Some morphological characteristics of mycelium on agar media were also evaluated. It was found that PDA was the best agar medium for mycelium growth of all tested strains. The strain LS302 was characterized by very high growth rate regardless of the examined agar medium. The tested strains presented changes in mycelium morphology on different agar media. The best mycelium growth was obtained on alder, larch and oak sawdust media, mainly in LSCBS 388.61, LS02 and LS286 strains.
Extracellular α-(1 → 3)-glucanase (mutanase, EC 3.2.1.84) produced by Trichoderma harzianum CCM F-340 was purified to homogeneity by ultrafiltration followed by ion exchange and hydrophobic interaction chromatography, and final chromatofocusing. The enzyme was recovered with an 18.4-fold increase in specific activity and a yield of 4.3%. Some properties of the α-(1 → 3)-glucanase were investigated. The molecular mass of the enzyme is 67 kDa, as estimated by SDS/PAGE, its isoelectric point 7.1, and the carbohydrate content 3%. The pH and temperature optima are 5.5 and 45°C, respectively. The enzyme is stable over a pH range of 4.5-6.0 and up to 45°C for 1 h. The Km and Vmax under standard assay conditions are 0.73 mg/ml and 11.39 x 10-2 µmol/min/mg protein, respectively. The enzyme activity is stimulated by addition of Mg2+ and Na+, and significantly inhibited by Hg2+. The α-(1 → 3)-glucanase preparation preferentially catalyzed the hydrolysis of various streptococcal mutans and fungal α-(1 → 3)-glucans. The 20-residue N-terminal sequence of the enzyme is identical with those of other α-(1 → 3)-glucanases from the genus Trichoderma, and highly similar to those from other fungi. The purified α-(1 → 3)-glucanase was effective in preventing artificial dental plaque formation. The easy purification from fermentation broth and high stability, and the effective inhibition of oral biofilm accumulation make this α-(1 → 3)-glucanase highly useful for industrial and medical application.
α-(1→3)-Glukany stanowią najmniej poznaną grupę polisacharydów budujących ścianę komórkową grzybów. Celem pracy była ocena aktywności biologicznej karboksymetylowanych pochodnych α-(1→3)-glukanów uzyskanych z owocników uprawnych gatunków rodzaju Pleurotus (P. citrinopileatus, P. djamor, P. erynii i P. precoce). Polisacharydy wyizolowane z owocników poddano analizom strukturalnym (FT-IR i ¹H NMR), w wyniku czego wykazano, że są one liniowymi α-(1→3)-glukanami. Po zastosowaniu metody karboksymetylacji nierozpuszczalne w wodzie α-(1→3)-glukany przeprowadzono w formy rozpuszczalne, tj. karboksymetyl-α-(1→3)-glukany (KM-α-(1→3)-glukany). Następnie analizowano ich wpływ na żywotność komórek prawidłowych CCD 841 CoTr (ludzkie komórki nabłonka jelita grubego) i CCD-18Co (miofibroblasty jelitowe) oraz komórek nowotworowych HeLa (ludzki rak szyjki macicy). Wykonano analizy aktywności metabolicznej i toksyczności (MTT i NR) oraz zdolności do redukcji wolnych rodników (DPPH). Wykazano, że żywotność komórek nowotworowych była najsilniej redukowana przez KM-α-(1→3)-glukan otrzymany z owocników P. citrinopileatus. Z kolei metodą NR wykazano, że wszystkie badane KM-α-glukany w całym zakresie stężeń powodowały statystycznie istotny wzrost żywotności komórek prawidłowych (CCD 841 CoTr i CCD-18Co). Badane KM-α-glukany nie wykazywały aktywności zmierzającej do redukcji wolnych rodników tlenowych. Na podstawie analizy wyników różnicowego barwienia fluorescencyjnego stwierdzono, że KM-α-glukan z owocników P. citrinopileatus zaburza integralność błony komórek nowotworowych. Z kolei barwienie fluorescencyjne filamentów F-aktynowych (F-aktyny) wykazało, że nie wpływał on destrukcyjnie na cytoszkielet badanych komórek.
A water-insoluble polysaccharide (WIP) was isolated from the fruiting bodies of Hericium erinaceus HE01 by an alkaline solution with the yield of 5%. Structural and compositional analyses by total acid hydrolysis, methylation analysis, FT-IR, FT-Raman, and ¹H NMR spectroscopy as well as other instrumental techniques showed predominantly glucose linked by α-glycosidic bonds and small amounts of mannose, xylose, rhamnose, galactose, and ribose. The methylation analysis showed that (1→3)-linked Glcp is the major constituent (70.8%) of the polymer, while the 3,4 substituted d-Glcp represents the main branching residue of the glucan. The presence of (1→3)-α-d-glucan in the hyphae of H. erinaceus was additionally confirmed by the use of specific fluorophore-labeled antibodies.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.