Dietozalezny charakter enteropatii pokarmowych na przykladzie celiakii

• Autorzy: Darewicz M , Dziuba J.

Warianty tytułu

EN

Diet-related nature of food enteropathy as exemplified by celiac disease

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy przedstawiono i zanalizowano wyniki badań dotyczących etiologii, objawów klinicznych, aspektów molekularnych i analitycznych oraz znaczenia żywienia w celiakii. Celiakia jest enteropatią glutenową, w której występują zmiany w błonie śluzowej jelita czczego odpowiadające morfologicznie na leczenie dietą bezglutenową. Jest ona najszerzej badaną chorobą żołądkowo-jelitową o podłożu autoimmunologicznym wywołaną obecnością w diecie białek pszenicy, jęczmienia czy żyta. Występowanie celiakii wyjaśnia kilka hipotez tłumaczących mechanizm prowadzący do uszkodzenia błony śluzowej jelita cienkiego. U pacjentów chorych na celiakię stwierdzono podwyższony poziom transglutaminazy tkankowej i sugerowano, że fakt ten może odgrywać kluczową rolę w etiologii tej choroby. Stwierdzono, że szkodliwość prolamin zbóż zależy od ich struktury, czyli rodzaju i kolejności aminokwasów zawartych w ich łańcuchach polipeptydowych. Peptydy z A-gliadyny, których toksyczność potwierdzono w badaniach in vivo, zawsze zawierają jeden z czterech motywów sekwencji aminokwasowych tj.: PSQQ; QQQP; QQPY lub QPYP. Stwierdzono fundamentalne znaczenie prawidłowo skomponowanej diety w profilaktyce celiakii. Jak dotąd nie rozstrzygnięto kontrowersji co do toksyczności aweniny owsa dla osób chorych na celiakię.

EN

Results of the study on the etiology, clinical symptoms, molecular and analytical aspects, as well as the importance of nourishment for celiac disease were presented and analyzed in the paper. Celiac disease is the gluten enteropathy with the alterations of the mucous membrane of the small intestine that respond to the nongluten-diet treatment. It is one of the most widespread studied autoimmune disease of the small intestine and the stomach that is induced by ingestion of gluten proteins from wheat, barley, or rye. A few hypotheses explain the mechanism leading to the destruction of the small intestine villous structure. The increased content of the tissue transglutaminase was found for celiac patients and was suggested to play the key role in celiac etiology. It has been demonstrated that the toxicity of cereals prolamins depends on their structure i.e. amino acid types and sequences in their polypeptide chains. The peptides from A-gliadin, whose toxicity was confirmed with in vivo assays, always contain one of the four motifs of amino acid sequences: PSQQ; QQQP; QQPY or QPYP. It was found that properly constructed diet has the basic importance in the preventive treatment of celiac disease. So far, the controversy concerning the toxicity of oat avenin for celiac patients is unsolved.

Słowa kluczowe

PL

choroby dietopochodne; prolaminy; objawy kliniczne; choroby czlowieka; gliadyna; etiologia; peptydy toksyczne; celiakia; enteropatie pokarmowe; alergie pokarmowe; zywienie czlowieka; gluten

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2007
• Tom: 14
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.5-15,bibliogr.

Twórcy

autor

Darewicz M

• Uniwersytet Warminsko-Mazurski, Pl.Cieszynski 1, 10-726 Olsztyn

autor

Dziuba J.

Bibliografia

• [1] Aalberse R. C., Stadler B. M.: In silico predictability of allergenicity: from amino acid sequence via 3-D structure to allergenicity. Mol. Nutr. Food Res., 2006, 50, 625-627.
• [2] Altschul S.F., Madden T.L., Schäffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman D.J.: Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic Acids Res., 1997, 25, 3389-3402.
• [3] Apweiler R., Bairoch A., Wu C.H. Protein sequence databases. Curr. Opin. Chem. Biol., 2004, 8, 76-80.
• [4] Bartnikowska E.: Celiakia - choroba spowodowana spożywaniem przetworów zbożowych zawierających gluten. Przegl. Piek. Cuk., 2001, 9,16-20.
• [5] Breteneder H.: Plant-food and seafood allergens – an overview. Allergy, 1998, 53 (Suppl. 46), 31-4.
• [6] Bruijzeel-Koomen C., Ortolani C., Aas K.: Adverse reactions to food:position paper. Allergy, 1995, 50, 623-35.
• [7] Brusic V., Petrovsky N., Gendel S.M., Millot M., Gigonzac O., Stelman S.J.: Computational tools for the study of allergens. Allergy, 2003, 58, 1083-1092.
• [8] Ciclitira P.J.: Coeliac disease: foreword. Digest Liver Dis., 2002, 34, 214-5.
• [9] Cornell H.J., Wills-Johnson G.: Structure-activity relationships in coeliac-toxic glaidin peptides. Amino Acids 2001, 21, 243-253.
• [10] Czarnecki T., Targoński Z.: Alergeny i alergie pokarmowe. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2002, 1, 19-33.
• [11] Darewicz M., Dziuba J., Minkiewicz P.: Computational characterisation and identification of peptides for in silico detection of potentially celiac-toxic proteins. Food Sci. Technol. Int., 2007 (w druku).
• [12] Dewar D., Pereira S.P., Ciclitira P.J.: The pathogenesis of coeliac disease. Int. J. Biochem. Cell Biol., 2004, 36, 17-24.
• [13] Dunkan A., Park R.P., Lee F.D.: A retrospective assesment of the clinical value of jejunal disaccharidase analysis. Scand. J. Gastroenterol., 1994, 29, 1111-1116.
• [14] Dziuba J., Iwaniak A., Niklewicz M.: Baza danych białek i biologiczne aktywnych peptydów BIOPEP, 2003, http//www.uwm.edu.pl/biochemia.
• [15] Dziuba J., Iwaniak A.: Database of protein and bioactive peptide sequences. In: Nutraceutical proteins and peptides in health and diseas – ed. Y. Mine i F. Shahidi. CRC - Taylor & Francis, Boca Raton, London 2006, pp. 543-563.
• [16] Dziuba M., Dziuba J., Iwaniak A.: Bioinformatics-aided characteristics of the structural motifs of selected potentially celiac-toxic proteins of cereals and leguminous plants. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2007, 2 (w druku).
• [17] Dziuba J., D.Nałęcz, P.Minkiewicz, A.Hanasiewicz.: The application of ultrafiolet spectroscopy to discriminate wheat α/β and γ-gliadins separated using high-performance liquid chromatography. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2007 (w druku).
• [18] Egan C.A., Smith E.P., Taylor T.B., Eyer L.J., Samowitz W.S., Zone J.J.: Linear IgA bullous dermatosis responsive to a gluten-free diet. Am. J. Gastroenterol., 2001, 96, 1927-29.
• [19] Farell R.J., Kelly C.P.: Celiac sprue. N. Engl. J. Med., 2002, 346, 180-88.
• [20] Fergusson A.: Clinical and pathological spectrum of celiac disease-active, silent, latent, potential. Gut, 1993, 34, 150-151.
• [21] Gendel S. M., Jenkins J. A.: Allergen sequence databases. Mol. Nutr. Food Res., 2006, 50, 628-632.
• [22] Hallert C., Grand C., Grehn S.: Evidence of poor vitamin status in celiac patiens on a gluten- free diet for 10 years. Aliment. Pharmacol. Ther., 2002, 16, 1333-1339.
• [23] Holgate S.T., Church M.K., Lichtenstein L.M.: Allergy, 2nd edn, Mosby, St Louis, 2001.
• [24] Huggett A.C., Hischenhuber C.: Food manufacturing initiatives to protect the allergic consumer. Allergy, 1998, 53 (Suppl. 46), 89-92.
• [25] Joint FAO/WHO Food Standards Programme. Codex Alimentarius Comission. Codex Standard. WHO, Rome 1981, p. 118.
• [26] Kasarda D.D.: Glutenin polymers: the in vitro to in vivo translation. Cereal Foods World, 1999, 44, 566-571.
• [27] Kączkowski J.: Nowe poglądy na strukturę i funkcje białek zapasowych zbóż na przykładzie pszenicy (Triticum aestivum L.). Biul. IHAR., 2002, 223 (224), 3-31.
• [28] Klincewicz P., Grzymisławski M., Klincewicz B.: Leczenie żywieniowe w celiakii. Żyw. Czł. Met., 2004, 2 (31), 140-150.
• [29] Kłys W., Kochanowicz H.: Produkty bezglutenowe i ich rola w leczeniu celiakii. Przegl. Piek. Cuk., 1996, 9, 8-11.
• [30] Kong X., Zhou H., Qian H.: Enzymatic preparation and functional properties of wheat gluten hydrolysates. Food Chem., 2007, 101, 615-620.
• [31] Lundin K.E.A.: Coeliac disease – all questions answered? Digest Liver Dis., 2002, 34, 238- 242.
• [32] Mann M., Wilm M.: Error-tolerant identification of peptides in sequence databases by peptide sequence tags. Anal. Chem., 1994, 66, 4390-4399.
• [33] Marh M.: Gluten major histocompatibility complex and the small intestine: A molecular and immunobiologic approach to the spectrum of gluten sensitivity. Gastroenterology, 1992, 102, 330-354.
• [34] Mora S.: Reversal of low bone density with a gluten-free diet in children and adolescens with celiac disease. Am. J. Clin. Nutr., 1998, 67 (3), 477-481.
• [35] Neuhausen S.L., Feolo M., Camp N.J., Farnham J., Book L., Zone J.J.: Genome-wide linkage analysis for celiac disease in North American Families. Am. J. Medical Genet., 2002, 111, 1-9.
• [36] Nieuwenhuizen WF., Pieters R.H.H., Knippels L.M.J., Jansen M.C.J.F., Koppelman S.J.: Is Candida albicans a trigger in the onset of coeliac disease? Lancet, 2003, 361, 2152-2154.
• [37] Poms R.E., Klein C.L., Anklam E.: Methods for allergen analysis in food: a review. Food Addit. Contam., 2004, 21 (1), 1-31.
• [38] Sampson H.A.: Upadate on food allergy. J. Allergy Clin. Immunol., 2004, 113, 805-819.
• [39] Sathe S.K., Kshirsagar H.H., Roux K.H.: Advances in seed protein research: A perspective on seed allergens. J. Food Sci., 2005, 6, 93-120.
• [40] Schlessinger A., Ofran Y., Yachdav G., Rost B.: Epitome: database of structure-inferred antigenic epitopes. Nucl. Acids Res., 2006, 34, D777-D780.
• [41] Schuppan D., Ciccocioppo R.: Coeliac disease and secondary autoimmunity, Digest Liver Dis, 2002, 34, 13-15.
• [42] Shan L., Molberg Ø., Parrot I., Hausch F., Filiz F., Gray G.M., Sollid L.M., Khosla C.: Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. Science, 2002, 297, 2275-2279.
• [43] Shan L., Martin T., Sollid L. M., Gray G. M., Khosla C.: Comparative biochemical analysis of three bacterial prolyl endopeptidases: implications for coeliac sprue. Biochem. J., 2004, 383, 311-31.
• [44] Shewry P.R., Tatham A.S, Forde J., Kreis M., Miflin B.J.: The classification and nomenclature of wheat gluten proteins: a reassessment. J. Cereal Sci., 1986, 4, 97.
• [45] Shewry P.R., Napier J.A., Tatham A.S.,: Seed storage proteins: Structures and biosynthesis. Plant Cell 1995, 7, 945-956.
• [46] Sicherer S.H.: Food allergy. Lancet, 2002, 360, 701-710.
• [47] Siegel M., Bethune M.T., Gass J., Ehren J., Xia J., Johannsen A., Stuge T.B., Gray G.M., Lee P.P., Khosla C.: Rational design of combination enzyme therapy for celiac sprue. Chem. Biol., 2006, 13, 649-658.
• [48] Stern M., Ciclitira P.J., van Eckert R., Feifhery C., Janssen W., Mendez E., Mothes Th., Troncone R., Wieser H.: Analysis and clinical aspects of gluten in coeliac disease, Eur. J. Gastroenterol. Hepatol., 2001, 13, 741-747.
• [49] Storsund S., Olsson M., Arvidsson Lenner R., Nilsson L.A., Nilsson O., Kilander A.: Adult coeliac patients do tolerate large amounts of oats. Eur. J. Clin. Nutr., 2003, 57, 163-169.
• [50] Thompson J.D., Higgins D.G. and Gibson T.J.: CLUSTAL W: Improving the sensitivity of progressive multiple alignment through sequence weighting position-specific gap penalties and weight matrix choice. Nucleic Acids Res., 1994, 22, 4673-4680.
• [51] Vader L. W., de Ru A., van der Wal Y., Kooy Y. M., Benckhuijsen W., Mearin M. L., Drifhout J. W., van Weelen P., Koning F.: Specificity of tissue transglutaminase explains cereal toxicity in celiac disease. J. Exp. Med., 2002, 195, 643-649.
• [52] Van Belzen M.J., Mulder C.J.J., Pearson P.L., Houwen R.H.J., Wijmenga C.: The tissue transglutaminase gene is not primary factor predisposing to celiac disease, Am. J. Gastroenterol., 2001, 96 (12), 3337-3340.
• [53] Veraverbeke W.S., Delcour J.A.: Wheat protein composition and properties of wheat glutenin in relation to breadmaking functionality. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2002, 42 (3), 179-208.
• [54] Wieser H.: Relation between gliadin structure and celiac toxicity. Acta Paediatr., 1996, 412, 3-9.
• [55] Yucel B., Ozbey N., Demir K., Polat A., Yager J.: Eating disorders and celiac disease: A case report. Int. J. Eat. Disord., 2006, 39, 530-532.
• [56] Zanoni G., Navone R., Lunardi C., Tridente G., Bason C., Sivori S., Beri R., Dolcino M., Valetta E., Corrocher R., Puccetti A.: In celiac disease, a subset of autoantibodies against traansglutaminase binds toll-like receptor 4 and induces activation of monocytes. PLoS Medicine, 3, 1637-1653.