Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  pectinase
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Screening of cellulase and pectinase by using Pseudomonas fluorescens and Bacillus subtilis

100%
Reetha S., Selvakumar G., Bhuvaneswari G., Thamizhiniyan P., Ravimycin T.
International Letters of Natural Sciences
|
2014
|
tom 08
|
nr 2
A study was conducted to determine the Production of cellulase and pectinase enzyme by using Plant growth promoting rhizobacteria like Pseudomonas fluorescence and Bacillus subtilis. These to micro organism are isolated by serial dilution method. One gram of soil sample was diluted in to 10 ml of sterile distilled water and 1 ml of sample solution was serially diluted in 9ml of sterile water up to 10 dilution. Each sample from dilution 10-5 and 10-6 were taken and streaked in to KB and NA medium and incubate at 24 hrs. After 24 hrs Pseudomonas fluorescence and Bacillus subtilis was observed in the medium of KB and NA medium. Both the culture was sub cultured and maintain in the same for the further work. CMCase medium was prepared and sterilized by autoclave for 121 ºC for 15 minutes after sterilization these medium contain petriplate was streaked by bacteria and incubates for 48h after incubation period a clear halo zone was produced by these bacteria among these bacteria Pseudomonas fluorescence are able to produce high amount of cellulose compare to Bacillus subtilis. Pectin agar medium was prepared and sterilized by autoclave for 121 ºC for 15 minutes after sterilization these medium contain petriplate was streaked by bacteria incubates for 48h after incubation period a clear halo zone was produced by these bacteria, among these bacteria Pseudomonas fluorescence are able to produce high amount of Pectinase compare to Bacillus subtilis. Plant growth promoting rhizobacteria (PGPR) are beneficial bacteria that colonize plant roots and enhance plant growth by a wide variety of mechanisms.
2

Effect of pectinase on the production of sesquiterpene lactones in the hairy root culture of Lactuca virosa L.

72%
Malarz J., Kisiel W.
Acta Societatis Botanicorum Poloniae
|
2000
|
tom 69
|
nr 2
3

Cellulolytic and pectolytic activity of bacilli isolated from the root-free soil and the rhizosphere of different forest trees

72%
Gierasimiuk J., Strzelczyk E.
Folia Forestalia Polonica. Series A . Forestry
|
2003
|
tom 45
4
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Enzymatic activity of actinomycetes from the genus Streptomyces isolated from the bulk soil and rhizosphere of the Pinus sylvestris

58%
Golinska P., Dahm H.
Dendrobiology
|
2011
|
tom 65
The enzymatic activity (chitinolytic, proteolytic, pectolytic andcellulolytic) of twenty strains of Streptomyces isolated from soil and rhizosphere of Scots pine was analyzed. Most strains produced chitinases, catalyzing the degradation of chitin, the main component of fungal cell walls including fungi pathogenic for plants. This activity was about 4 times higher in the presence of Fusariumoxysporum than Rhizoctonia solani mycelium or chitin flakes. The number of the proteolytic strains was also significant. In general, rhizosphere and soil organisms synthesizedcomparable amounts of these enzymes. Over half of the analyzed Streptomyces strains produced pectolytic enzymes (polygalacturonase, pectin lyase and pectate lyase). This property was more common among rhizosphere than among soil strains. The Streptomyces strains also showedcellulolytic activity (endocellulases, exocellulases) – enzymes decomposing basic components of cell walls of plant and lower fungi (cellulose). The cellulolytic activity was differentiated and depended on the Streptomyces strain. Conclusion of our studies is that Streptomyces are the microorganisms more chitinolytic andproteolytic than pectolytic and cellulolytic.
5

Influence of chitosan, pectinase and fungal metabolites on activation of phenylpropanoid pathway and antioxidant activity in oilseed rape callus

58%
Plazek A., Hura K., Zur I.
Acta Physiologiae Plantarum
|
2005
|
tom 27
|
nr 1
6

Effect of heavy metals on enzymes production by Hebeloma crustuliniforme

58%
Dahm H., Strzelczyk E.
Acta Mycologica
|
1996
|
tom 31
|
nr 2
7

Production of cellulolytic and pectolytic enzymes by Fusarium oxysporum [Schlecht.], Rhizoctonia solani [Kuhn] and Trichoderma viride [Pers.ex Gray]

58%
Dahm H., Strzelczyk E., Manka M.
Phytopathologia Polonica
|
1997
|
tom 13
8

Reaction of winter oilseed rape callus to different concentrations of elicitors: pectinase or chitosan

58%
Plazek A., Hura K., Zur I.
Acta Physiologiae Plantarum
|
2003
|
tom 25
|
nr 1
9

Cell wall-degrading enzymes and aggressiveness in Stagonospora nodorum

58%
Cui K. R., Krupinsky J. M., Dai Q., Arseniuk E., Ueng P. P.
Plant Breeding and Seed Science
|
2005
|
tom 51
10
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Interakcje pektynaz w procesie zmian biodostepnosci bialka z paszy dla drobiu

44%
Mika M., Wikiera A., Zyla K., Perek P.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2004
|
tom 11
|
nr 4
107-116
Badano wpływ enzymów fosforolitycznych i pektynolitycznych na biodostępność białka oraz określono interakcje zachodzące pomiędzy działaniem tych enzymów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki trawienia w przewodzie pokarmowym ptaków. Wyniki analizowano stosując dwuczynnikową analizę wariancji ANOVA (dwuelementowe kombinacje aktywności enzymatycznych – preparaty: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, Energex L). Wykazano, że zarówno dodatek pektynaz, jak i fosfataz do paszy ma istotny wpływ na stężenie białka oznaczanego w dializacie. Ponadto wykazano, że kooperacja z preparatami pektynolitycznymi jest efektywniejsza w przypadku fosfatazy kwaśnej niż fitazy. Stwierdzono także, że wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych jest czynnikiem ograniczającym biodostępność białka.
11
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Wpływ wybranych preparatów pektynaz i fosfataz na degradacje fitynianów paszy trawionej metodą in vitro

44%
Wikiera A.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2004
|
tom 11
|
nr 3
114-124
Badano wpływ siedmiu handlowych preparatów pektynolitycznych na proces uwalniania endogennego fosforu z mieszanki pszenno-sojowej dla kurcząt brojlerów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki panujące w poszczególnych odcinkach przewodu pokarmowego ptaków. W obecności pektynaz stwierdzono istotny statystycznie wzrost ilości fosforu uwalnianego z paszy, korelujący z ogólną aktywnością pektynolityczną badanych preparatów, oznaczaną wiskozymetrycznie. Współczynnik determinacji, modelu liniowego, opisującego tę zależność, wynosił 58,62%. Analiza efektów współdziałania preparatów pektynolitycznych z wprowadzanym jednocześnie do paszy preparatem fitazy A ujawniła dodatni wpływ pektynaz na efektywność akcji katalitycznej wysycającej dawki fitazy. Zdolność pektynaz do intensyfikacji procesu defosforylacji fitynianów, wywołanego obecnością egzogennej fitazy, korelowała z towarzyszącą pektynazom aktywnością fosfatazy kwaśnej (R2 = 93%). Intensyfikujący wpływ preparatów pektynolitycznych na proces defosforylacji fitynianów utrzymywał się nawet wtedy, gdy do paszy wraz z fitazą dodano wysycającą dawkę fosfatazy kwaśnej, ale wówczas był on skorelowany ujemnie (R = - 0,949) z aktywnością pektynoesterazową badanych preparatów. Ujemną zależność pomiędzy aktywnością pektynoesterazy i ilością fosforu uwalnianego z paszy przy wysycających dawkach fitazy i fosfatazy kwaśnej najlepiej opisywał model funkcji y = 3,831 + 0,059x-1. Prawdopodobnie wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych była przyczyną eliminacji jonów Ca2+ ze środowiska reakcji i tworzenia pektynianów selektywnie obniżających efektywność działania enzymów fosfolitycznych.
12

Sklad enzymatyczny handlowych preparatow pektynaz stosowanych w przemysle sokow owocowych

44%
Grassin C., Van der Weijden C., Van der Hoeven R. A. M., Van Dijck P. W. M., De Boer W. R.
Przemysł Fermentacyjny i Owocowo-Warzywny
|
2005
|
tom 49
|
nr 08-09
42-45
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.