Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  vulva
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Maxvachonia ingens sp. nov. from the intestines of Litoria darlingtoni (Hylidae) from Papua New Guinea is described and illustrated. Maxvachonia ingens sp. nov. represents the 7th species assigned to the genus and the 5th from the Australo-Papuan Region. The new species differs from other species assigned to Maxvachonia by the position of the vulva in the female (the only species with a post-oesophageal position) and the spicule/gubernaculum ratio of the male (the only species with ratio greater than 1). Females of the new species are most similar to M. dimorpha and M. ewersi in that the posterior ends of these three species are rounded. These species are easily separated: M. ewersi possesses lateral alae, the other 2 do not; the posterior end of M. dimorpha terminates in a mucro, M. ingens sp. nov. lacks terminal ornamentation.
Glycogen phosphorylase activity was measured in extracts from muscles isolated from a number of body fragments of Ascaris suum females. The highest total activity of the enzyme was recorded in muscles located near the vulva, whereas the lowest activity was found in those from the head and the tail region. No statistically significant differences in the enzyme activity were found between muscles from dorsal and ventral body fragments. The activity of phosphorylase a predominated in muscles from the tail region, whereas that of phosphorylase b predominated in the remaining fragments of the nematode body. The distribution of maxima and minima of total muscle phosphorylase activity along the body of A. suum was opposite to these of α-amylase, thus supporting the view on mutual competition between the glycogenolytic and the amylolytic pathway of glycogen degradation.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.