Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  oksydaza polifenolowa
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Podczas procesów technologicznych może zachodzić enzymatyczne utlenianie fenoli powodujące ciemnienie produktów żywnościowych. Za działanie to odpowiedzialna jest przede wszystkim oksydaza polifenolowa, która katalizuje utlenianie związków fenolowych w obecności tlenu. Substratami dla tego enzymu są głównie estry kwasu kawowego i katechiny (monomeryczne), w mniejszym stopniu glikozydy, flawonole i antocyjany. Także chinony mogą utleniać niektóre związki fenolowe. Wtórne produkty reakcji związków fenolowych były izolowane przy użyciu HPLC i identyfikowane za pomocą MS i NMR. W badaniach modelowych stwierdzono m.in. ciemnienie produktów pod wpływem kwasu chlorogenowego i estrów kwasu kawowego, podczas gdy (-)-epikatechina wykazywała takie działanie tylko w niewielkim stopniu.
Latent form of monophenolase of mushroom polyphenol oxidase (PPO) was activated by 0,1 % sodium dodecyl sulfate (SDS). The addition of increasing concentrations of 4-methylcatechol diminished lag period of active and total monophenolase activity, measured using p-cresol with L-proline as a substrate. Changes of lag period were described by equation of one phase exponential decay when concentration of substrate varied from 1 to 10 mM. Affinity (1/Km) toward substrate of latent monophenolase was over two times higher than that of the active form, while the maximum velocity (Vmax) was two times lower. The catalytic power (Vmax/Km) of both forms of monophenolase were almost equal. Electrophoretic analysis followed by scanning technique of the gels was used. Absorbancy of spots, determined from computer image of isoenzyme bands pattern allowed for qualitative and quantitative estimation of electrophoregrams. Presence of one additional clearly defined slow migrating isoenzyme for SDS activated monophenolase differed in this respect active (2 bands) and total (3 bands) forms of monophenolase. Key words: Agaricus bisporus; mushroom; latent and active monophenolase; lag period; enzyme kinetic; electrophoretic isoenzyme pattern.
Acta Agrobotanica
|
1994
|
tom 47
|
nr 1
103-110
Activity of mushroom polyphenol oxidase (PPO) toward 6 substrates and inhibitory effect of cysteine, 2-mercaptoethanol, benzoic acid and sodium metabisulphite were determined. The o-diphenols which appeared to be the best substrates were: catechin, DOPA (L-3,4-dihydroxyphenylalanine) and chlorogenic acid. Affinity of PPO crude preparation substrates to enzyme, expressed as inverse value of Michaelis constant was lower then affinity of catechol. Inhibitory effect depended on specifity of inhibitors and their concentration. Electrophoretic patterns of PPO of mushrooms reveals slow and fast moving 4 isoforms when DOPA was used as a substrate, 2 bands for catechin and chlorogenic acid while only one band showed activity toward tyrosine and p-cresol.
The review focuses on the role of two groups of proteins (anti-nutritive and toxic) in plant defence against insect herbivores.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.