Monoaminooksydaza jest enzymem odpowiedzialnym za deaminację amin katecholowych. Stwierdzono, że jej aktywność w surowicy krwi ssaków ulega znacznym zmianom w przebiegu cyklu rujowego. Celem pracy było określenie wpływu syntetycznego analogu PGF2α na aktywność МАО i jej izoenzymów w surowicy krwi bydła. Badania przeprowadzono na 5 zdrowych klinicznie krowach rasy ncb, którym w 10.-11. dniu cyklu jajnikowego podawano 0.5 mg kloprostenolu. Aktywność całkowitą МАО (MAO-T) oraz aktywność izoenzymów MAO-A i МАО-B w surowicy oznaczano metodą spektrofluorymetryczną wg Matsumoto i in. W pobranych co 8 godz. od podania kloprostenolu próbach krwi stwierdzono, że aktywność МАО-B jest ponad dwukrotnie wyższa niż aktywność MAO-A. Najsilniejsze hamowanie aktywności MAO-T oraz MAO-A i МАО-B stwierdzono w okresie okołorujowym, po czym następował powolny wzrost ich aktywności.