W pracy określono właściwości enzymu, który trawi osłonę jajową podczas procesu wykluwania się zarodków ryb głąbielowatych (Coregonidae). Enzym wyklucia (chorionaza) głąbielowatych jest białkiem o budowie monomerycznej, wykazującym właściwości antygenowe. Masa cząsteczkowa enzymu określona w SDS-PAGE wynosi ok. 12 kDa. Badania składu i wpływu jonów oraz inhibitorów na aktywność enzymu pozwalają zakwalifikować go do metaloproteinaz zawierających Zn2+ w centrum aktywnym. Enzym wyklucia ryb głąbielowatych wykazuje maksymalną aktywność proteolityczną w temp. 25°C i pH 8.4-9.2. Badaną chorionazę charakteryzuje niewielka aktywność katalityczna już w temp. 2°C. Enzym jest termolabilny. Produkty wolnorodnikowego utleniania lipidów wpływają toksycznie na jego aktywność. Metodą fluoroscencyjną przy użyciu syntetycznych peptydów znakowanych kumaryną wykryto, że enzym wyklucia zarodków ryb głąbielowatych wykazuje wysoką specyficzność wobec wiązań peptydowych utworzonych przez reszty leucyny i waliny, a także tyrozyny. Produktami enzymatycznego trawienia wewnętrznej warstwy chorionu są głównie rozpuszczalne białka i niewielkie ilości wolnych aminokwasów. Enzym nie wykazuje aktywności esterazowej i amidazowej. Jest gatunkowo niespecyficzny wobec chorionów ryb głąbielowatych i łososiowatych (Salmonidae). Przy użyciu skaningowego mikroskopu elektronowego wykazano morfologiczne zmiany ultrastruktury osłony jajowej podczas procesu jej trawienia przez enzym wyklucia. Stwierdzono, że chorionaza głąbielowatych i analogiczne enzymy zarodków ryb należących do rodziny łososiowatych, żyjących w wodach Polski i Norwegii, wykazują zbliżone właściwości biochemiczne.