Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  egg protein
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Otrzymywanie lizozymu z bialka jaja kurzego metoda bezposredniej ultrafiltracji

100%
Lesnierowski G., Kijowski J.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2000
|
tom 07
|
nr 2
59-69
Celem pracy było zastosowanie ultrafiltracji (UF) do bezpośredniego pozyskiwania lizozymu z białka jaja kurzego. Wykazano, że hydrolityczna aktywność właściwa i stopień oczyszczenia lizozymu oraz masa uzyskanego preparatu w istotny sposób zależała od rozcieńczenia surowca, kwasowości środowiska oraz jego siły jonowej. Czynnikiem determinującym aktywność enzymu i jego odzysk z białka jaja okazała się graniczna wielkość cząstek przepuszczanych przez membrany (“cut-off” membran). Wraz z jej wzrostem uzyskiwano zdecydowanie wyższe wartości tych parametrów. W najkorzystniejszych warunkach pozyskiwania enzymu otrzymano preparat o aktywności 12 400 U/mg i stopniu oczyszczenia C=17 (stosunek aktywności enzymu w preparacie do jego aktywności w surowcu) przy 20 procentowym odzysku lizozymu z białka jaja.
2
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Ekstrakcja dwufazowa lizozymu z białka jaja kurzego

100%
Ratajczak P., Bialas W., Dembczynski R., Grajek W., Jankowski T.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2004
|
tom 11
|
nr 3
40-52
W pracy badano przydatność wodnych układów dwufazowych do separacji lizozymu z białka jaja kurzego oraz opracowano optymalne warunki procesu. Separację lizozymu wykonano w wodnym układzie dwufazowym PEG/fosforan potasu. Stosując czysty preparat lizozymu, w doświadczeniach modelowych określono optymalne warunki jego separacji metodą płaszczyzny odpowiedzi. Zbadano wpływ wielkości masy cząsteczkowej PEG, pH roztworu fosforanów oraz stężenia chlorku sodu w układzie dwufazowym na wartość współczynnika podziału lizozymu K. Stwierdzono, że w badanym zakresie stężeń NaCl w układzie dwufazowym, wzrost stężenia chlorku sodu zwiększał wartość tego współczynnika. Z kolei wzrost pH i masy cząsteczkowej glikolu polietylenowego zmniejszał wartość współczynnika K. Największą jego wartość uzyskano w układzie: PEG 4000 (20% m/m) / K2HPO4 + KH2PO4(25% m/m), o pH równym 6,0 i stężeniu NaCl wynoszącym 0,85 mol/dm3. Zastosowanie tego układu do separacji lizozymu z białka jaja kurzego umożliwiło piętnastokrotne zwiększenie jego aktywności.
3

Wykorzystanie niekomercyjnych enzymów proteolitycznych do hydrolizy białek jaja

100%
Pokora M., Szoltysik M., Dabrowska A., Chrzanowska J., Trziszka T.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2010
|
tom 09
|
nr 4
Przedmiotem badań był preparat owoalbuminowy stanowiący produkt uboczny uzyskiwany podczas wydzielania lizozymu i cystatyny z białka jaja kurzego, które poddano hydrolizie enzymatycznej. Początkowo oceniono podatność tego białka na działanie handlo­wych preparatów proteinaz: termolizyny, pronazy i neutrazy oraz enzymów proteolitycznych pozyskanych z dyni figolistnej (Cucurbitaficifolia) oraz z drożdży Y. lipolytica: serynowej i aspartylowej proteinazy. Do dalszej hydrolizy wykorzystano trzy ostatnie enzymy. Rozkład białka śledzono podczas 24-godzinnej inkubacji enzymu z substratem, oznaczając stopień jego hydrolizy i przyrost wolnych grup aminowych, a także prowadząc rozdział chromato­graficzny metodą RP-HPLC. Stwierdzono, że najgłębszą degradację preparatu owoalbumi- nowego na poziomie 45% uzyskano pod wpływem proteinazy serynowej z dyni. Wyraźnie niższą aktywność wobec tego białka przejawiały obydwie proteinazy drożdżowe. Profile pep- tydowe RP-HPLC uzyskanych hydrolizatów potwierdziły różnice w podatności preparatu owoalbuminy na działanie testowanych enzymów proteolitycznych.
4

Control of active B and L cathepsins in tissues of colorectal cancer using cystatins isolated from chicken egg proteins: in vitro studies

100%
Hap A., Kielan W., Grzebieniak Z., Siewinski M., Rudnicki J., Tarnawa R., Rudno-Rudzinska J., Agrawal A. K.
Folia Histochemica et Cytobiologica
|
2011
|
tom 49
|
nr 4
5

Influence of some immunomodulation additives to growing-finishing diets on pig performance, carcass traits and some blood indices

100%
Grela E. R., Krasucki W., Semeniuk V., Pecka S., Matras J.
Journal of Animal and Feed Sciences. Supplement
|
2001
|
tom 10
|
nr 2
6

Wlasciwosci fizyczne i jakosciowe oraz spozywcze jaj kaczych

75%
Kisiel T.
Biuletyn Informacyjny. Instytut Zootechniki
|
2001
|
tom 39
|
nr 4
73-81
7

Wplyw syntetycznych ksantofili na cechy jakosciowe jaj indyczych

63%
Strusinska D., Iwanska S., Jankowski J., Opalka A.
Acta Academiae Agriculturae ac Technicae Olstenensis. Zootechnica
|
1997
|
tom 47
95-105
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.