Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  animal biochemistry
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
A limited field trial was performed to evaluate the fertilizing capacity of boar spermatozoa frozen in an extender supplemented with lipoprotein fractions isolated from ostrich egg yolk (LPFo). Boar semen, diluted in an extender containing lactose with lyophilized lipoprotein fractions, glycerol and Orvus Es Paste (lactose-LPFo-G), was frozen using a controlled programmable freezer. Sperm characteristics, such as motility, plasma membrane and acrosome integrity, and mitochondrial function were monitored. Post-cervical artificial inseminations (post-CAIs) in multiparous sows (Polish Large White) were performed using the Soft & Quick® catheter/cannula set. Sows were inseminated 2 to 3 times within one oestrus. Possible returns of sows to oestrus were determined from 21 to 30 days after post-CAIs. In this field trial, sows inseminated with 2 x 109 motile frozen-thawed spermatozoa resulted in pregnancy and farrowing rates of 75%, respectively. The average piglets born live was 10.5 ± 0.4 (mean ± SEM). The data of this study showed that post-CAI of boar semen frozen in LPFo-containing extender has the potential to provide acceptable fertility results. Further investigations are needed to elucidate the cause of variations in pregnancy/farrowing rate associated with frozen-thawed boar semen.
W pracy określono właściwości enzymu, który trawi osłonę jajową podczas procesu wykluwania się zarodków ryb głąbielowatych (Coregonidae). Enzym wyklucia (chorionaza) głąbielowatych jest białkiem o budowie monomerycznej, wykazującym właściwości antygenowe. Masa cząsteczkowa enzymu określona w SDS-PAGE wynosi ok. 12 kDa. Badania składu i wpływu jonów oraz inhibitorów na aktywność enzymu pozwalają zakwalifikować go do metaloproteinaz zawierających Zn2+ w centrum aktywnym. Enzym wyklucia ryb głąbielowatych wykazuje maksymalną aktywność proteolityczną w temp. 25°C i pH 8.4-9.2. Badaną chorionazę charakteryzuje niewielka aktywność katalitycz­na już w temp. 2°C. Enzym jest termolabilny. Produkty wolnorodnikowego utleniania lipidów wpływają toksycznie na jego aktywność. Metodą fluoroscencyjną przy użyciu syntetycznych peptydów znakowanych kumaryną wykryto, że enzym wyklucia zarodków ryb głąbielowatych wykazuje wysoką specyficzność wobec wiązań peptydowych utworzonych przez reszty leucyny i waliny, a także tyrozyny. Produktami enzymatycznego trawienia wewnętrznej warstwy chorionu są głównie rozpuszczalne białka i niewielkie ilości wolnych aminokwasów. Enzym nie wykazuje aktywności esterazowej i amidazowej. Jest gatunkowo niespecyficzny wobec chorionów ryb głąbielowatych i łososiowatych (Salmonidae). Przy użyciu skaningowego mikroskopu elektronowego wykazano morfologiczne zmiany ultrastruktury osłony jajowej podczas procesu jej trawienia przez enzym wyklucia. Stwierdzono, że chorionaza głąbielowatych i analogiczne enzymy zarodków ryb należących do rodziny łososiowatych, żyjących w wodach Polski i Norwegii, wykazują zbliżone właściwości biochemiczne.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.