Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  adhesive interaction
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
There is a growing line of evidence that glycosylation of a and β subunits is impor­tant for the function of integrins. Integrin a3β1, from human ureter epithelium cell — line HCV29, was isolated by affinity chromatography on laminin GD6 peptide. Char­acterization of its carbohydrate moieties was carried out using sodium dodecyl sul- fate/polyacrylamide gel electrophoresis followed by Western blotting on Immobilon P and on-blot deglycosylation with peptide .-glycosidase-F. Profiles of N-glycans for each subunit were obtained by matrix-assisted laser desorption/ionization mass spec- trometry. Our findings demonstrated, in both subunits of integrin a3β1, the presence of complex type oligosaccharides with a wide heterogeneity. Bi- tri- and tetra- antennary structures were the most common, while high-mannose type structures were minor. Also the presence of short poly-. -acetyllactosamine entities was shown. These results show that while the predominant oligosaccharides of both subunits are identical, some slight differences between them do exist.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.