The hydrolysis of egg-white protein precipitate (EWPP) with trypsin, chymotrypsin, and elastase was studied. The peptides obtained were determined for their antioxidative properties. Chymotrypsin caused the most extensive degradation of EWPP. The degrees of hydrolysis (DHs) of the one‑hour hydrolysates were 77.6%, 55.8%, and 43.3% for chymotrypsin, trypsin, and elastase, respectively. Only small peptides with molecular weights of 5-10 kDa (74.2%) and <3 kDa (25.6%) were found in the one-hour hydrolysate with chymotrypsin, whereas products with higher molecular weights (78 kDa, 37 kDa, 34 kDa, and 78 kDa, respectively) as well as the small peptides were produced with elastase and trypsin. In the ensuing hours the rate of hydrolysis slowed and the DHs of the final hydrolysates were 95.8%, 95.3%, and 79.9% for trypsin, chymotrypsin, and elastase. The RP-HPLC profiles of the final hydrolysates showed differences in the hydrophobicity of the generated peptides. All hydrolysates exhibited weak scavenging activity of DPPH free radicals.
Celem przeprowadzonych badań było określenie wpływu żywienia niosek paszą standardową, wzbogaconą preparatami mineralno-huminowymi oraz przeciwutleniaczami (wit. A i E) na aktywność lizozymu i cystatyny. Materiałem doświadczalnym były jaja pochodzące od trzech grup niosek linii Tetra SL, które skarmiano: A (grupa kontrolna) paszą standardową zawierającą 17% białka, 2700 kcal/kg; B z dodatkiem witamin A i E (kolejno: 10 000 j/kg i 20 mg/kg paszy); C z dodatkiem 2% humobentofetu (HB) i humokarbowitu (HK) oraz witamin A i E (w ilościach jw.). Doświadczenie przeprowadzono na jajach świeżych oraz przechowywanych przez 4 tygodnie w temperaturze 15°C. Aktywność lizozymu oznaczano spektrofotometrycznie, mierząc zmiany absorbancji roztworu bakterii Micrococcus lysodeicticus podczas enzymatycznej reakcji lizozymu. Inhibitorową aktywność cystatyny oznaczano metodą Nishida i wsp. oraz Siewińskiego. Zróżnicowane żywienie istotnie wpłynęło na poziom aktywności cystatyny w świeżym białku jaja. W wariancie A, stanowiącym grupę kontrolną, aktywność cystatyny była najwyższa i osiągnęła wartość 421 j/100 mg białka. W wariantach B i C, będących grupą statystycznie jednorodną, w których nioski skarmiano paszami wzbogaconymi, uzyskano niższe poziomy inhibitorowej aktywności cystatyny. W grupie C aktywność ta była niższa o 26,2%, a w grupie B o 26% w odniesieniu do próby kontrolnej. Białko to nie wykazało stabilności przechowalniczej. Podczas 4-tygodniowego okresu przechowywania jaj aktywność cystatyny znacznie się obniżyła w obrębie wszystkich badanych grup. Najwyższy spadek aktywności cystatyny oznaczono w wariancie A, poziom ten obniżył się o 35% w porównaniu z białkiem świeżym. Wzbogacanie diety niosek korzystnie wpłynęło na aktywność lizozymu w białku jaj. Poziomy aktywności enzymu w grupach B i C były wyższe niż w grupie kontrolnej. Najwyższą wartość aktywności lizozymu otrzymano w białku jaj pochodzących od kur skarmianych paszą z dodatkiem witamin A i E (wariant B).
The antioxidant capacity as free radicals of 1,1 diphenyl-2-picryhydrazyl (DPPH) scavenger of egg white protein hydrolysate was investigated. Egg white protein precipitate obtained as a by-product in cystatin and lysozyme isolation was hydrolysed with bovine trypsin and then separated by means of RP-HPLC. Of ten fractions collected only no. 2 (0.195 μmol Trolox /mg) and no. 5 (0.186 μmol Trolox /mg) displayed a considerable free radicalscavenging capacity. The rechromatography of these fractions yielded four products of raised antioxidant activity: no. 2E (obtained from fraction no. 2) and no. 5E, 5F, 5H (obtained from fraction no. 5) which amounted to 0.482 μmol Trolox /mg and 0.584, 1.375, 1.200 μmol Trolox /mg, respectively.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.