Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Ekonomiczne aspekty gospodarki łowieckiej w przyleśnych uprawach rolnych (na przykładzie woj. krośnieńskiego)

100%
Nieznanski K.
Sylwan
|
1985
|
tom 129
|
nr 05
2

Regulacja ekspresji genow miozyn miesniowych ssakow.

100%
Nieznanski K.
Postępy Biochemii
|
1999
|
tom 45
|
nr 1
12-20
3
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Analiza elementów ekonomicznej efektywności gospodarki łowieckiej ze szczególnym uwzględnieniem szkód w lasach

100%
Nieznanski K.
Sylwan
|
1994
|
tom 138
|
nr 04
85-94
4
Artykuł dostępny w postaci pełnego tekstu - kliknij by otworzyć plik
Content available

Wybiórczość pokarmowa jeleniowatych i dzików w przyleśnych uprawach rolnych

75%
Nieznanski K.
Sylwan
|
1992
|
tom 136
|
nr 03
67-72
5

The effects of the interaction of myosin essential light chain isoforms with actin in skeletal muscles

51%
Nieznanska H., Nieznanski K., Stepkowski D.
Acta Biochimica Polonica
|
2002
|
tom 49
|
nr 3
In order to compare the ability of different isoforms of myosin essential light chain to interact with actin, the effect of the latter protein on the proteolytic susceptibility of myosin light chains (MLC-1S and MLC-1V — slow specific and same as ventricular isoform) from slow skeletal muscle was examined. Actin protects both slow muscle es­sential light chain isoforms from papain digestion, similarly as observed for fast skel­etal muscle myosin (Nieznańska et al., 1998, Biochim. Biophys. Acta 1383: 71). The ef­fect of actin decreases as ionic strength rises above physiological values for both fast and slow skeletal myosin, confirming the ionic character of the actin-essential light chain interaction. To better understand the role of this interaction, we examined the effect of synthetic peptides spanning the 10-amino-acid N-terminal sequences of myo­sin light chain 1 from fast skeletal muscle (MLC-1F) (MLCFpep: KKDVKKPAAA), MLC-1S (MLCSpep: KKDVPVKKPA) and MLC-1V (MLCVpep: KPEPKKDDAK) on the myofibrillar ATPase of fast and slow skeletal muscle. In the presence of MLCFpep, we observed an about 19% increase, and in the presence of MLCSpep about 36% increase, in the myofibrillar ATPase activity of fast muscle. On the other hand, in myofibrillar preparations from slow skeletal muscle, MLCSpep as well as MLCVpep caused a lowering of the ATPase activity by about 36%. The above results suggest that MLCSpep induces opposite effects on ATPase activity, depending on the type of myofibrils, but not through its specific N-terminal sequence — which differs from other MLC N-terminal peptides. Our observations lead to the conclusion that the action of different isoforms of long essential light chain is similar in slow and fast skeletal muscle. However the interaction of essential light chains with actin leads to different physiological effects probably depending on the isoforms of other myofibrillar proteins.
6

Order-disorder structural transitions in synthetic filaments of fast and slow skeletal muscle myosins under relaxing and activating conditions

51%
Podlubnaya Z. A., Malyshev S. L., Nieznanski K., Stepkowski D.
Acta Biochimica Polonica
|
2000
|
tom 47
|
nr 4
In the previous study (Podlubnaya et al., 1999, J. Struc. Biol. 127, 1-15) Ca2+-induced reversible structural transitions in synthetic filaments of pure fast skeletal and cardiac muscle myosins were observed under rigor conditions (-Ca2+/+ Ca2+). In the present work these studies have been extended to new more order-producing conditions (presence of ATP in the absence of Ca2+) aimed at arresting the relaxed structure in synthetic filaments of both fast and slow skeletal muscle myosin. Filaments were formed from column-purified myosins (rabbit fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal semimebranosus proprius muscle). In the presence of 0.1 mM free Ca2+, 3 mM Mg2+ and 2 mM ATP (activating conditions) these filaments had a spread structure with a random arrangement of myosin heads and subfragments 2 protruding from the filament backbone. Such a structure is indistinguishable from the filament structures observed previously for fast skeletal, cardiac (see reference cited above) and smooth (Podlubnaya et al., 1999, J. Muscle Res. Cell Motil. 20, 547-554) muscle myosins in the presence of 0.1 mM free Ca2+. In the absence of Ca2+ and in the presence of ATP (relaxing conditions) the filaments of both studied myosins revealed a compact ordered structure. The fast skeletal muscle myosin filaments exhibited an axial periodicity of about 14.5 nm and which was much more pronounced than under rigor conditions in the absence of Ca2+ (see the first reference cited). The slow skeletal muscle myosin filaments differ slightly in their appearance from those of fast muscle as they exhibit mainly an axial repeat of about 43 nm while the 14.5 nm repeat is visible only in some regions. This may be a result of a slightly different structural properties of slow skeletal muscle myosin. We conclude that, like other filaments of vertebrate myosins, slow skeletal muscle myosin filaments also undergo the Ca2+-induced structural order-disorder transitions. It is very likely that all vertebrate muscle myosins possess such a property.
7

Changes in cellular localization of CacyBP/ SIP during differentiation of NB-2a cells

45%
Schneider G., Nieznanski K., Kilanczyk E., Kuznicki J., Filipek A.
Acta Biochimica Polonica
|
2007
|
tom 54
|
nr Supplement 4
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.