Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
EF-1C is a component of the aggregate EF-1B, consisting of the subunit forms EF-1A-EF-1C; it was isolated by dissociation of this aggregate in the presence of GTF. The subunit form EF-1C stimulates binding of aminoacyl-tRNA to ribosomes, catalysed by EF-1A, similarly as EF-lßy which stimulates the activity of EF-1 in other eukaryotic cells. EF-1C in the presence of 6 M urea was separated into two polypeptides. Polypeptide of molecular mass 32000 Da is responsible for regeneration of the EF-1A-GTP active complex. Thermal sensitivity of EF-1A was much higher than that of EF-1B, thus a protective role of EF-1C in the EF-1AEF-1C complex is suggested.
The effect of quercetin (3,3',4',5,7-pentahydroxyflavone) on the polypeptide elon­gation system isolated from rat liver cells, was investigated. Quercetin inhibited [ 4C]leucine incorporation into proteins in vitro and the inhibitory effect is being directed towards the elongation factor eEF-1, but not to eEF-2 and ribosomes. Quer­cetin was found to form a complex with EF-la, which was inactive in GTP-dependent binding to ribosomes. It can be suggested that quercetin can block the total or the part of the domain of EF-la structure that is responsible for formation of the ternary complex EF-la-GTP-i14C]Phe-tRNA and therefore preventing formation of the quater­nary complex with ribosomes.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.