Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 3

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Diagnostyka molekularna roslin

100%
Deniziak M., Barciszewski J.
Postępy Biologii Komórki. Suplement
|
1995
|
nr 06
1-12
2

The new aspects of aminoacyl-tRNA synthetases

80%
Szymanski M., Deniziak M., Barciszewski J.
Acta Biochimica Polonica
|
2000
|
tom 47
|
nr 3
Aminoacyl-tRNA synthetases (AARS) are essential proteins found in all living organisms. They form a diverse group of enzymes that ensure the fidelity of transfer of genetic information from the DNA into the protein. AARS catalyse the attachment of amino acids to transfer RNAs and thereby establish the rules of the genetic code by virtue of matching the nucleotide triplet of the anticodon with its cognate amino acid. Here we summarise the effects of recent studies on this interesting family of multifunctional enzymes.
3

Cloning and sequencing of cDNA encoding the rice methionyl-tRNA synthetase

80%
Deniziak M., Mirande M., Barciszewski J.
Acta Biochimica Polonica
|
1998
|
tom 45
|
nr 3
Three overlapping clones of cDNA, Mos43, Mos28 and Mos60, coding for methionyl-tRNA synthetase were obtained by screening the Oryza sativa λgt11 library. Their nucleotide sequence of 2850 bp was determined. The deduced amino-acid sequence of the isolated clones contains a HLGN and KFSKS motifs, which are conserved for this family of enzymes and have been proposed to be the signature sequences for class I aminoacyl-tRNA synthetases. A comparison of the rice MetRS primary structure with those deposited in EMBL/GenBank points to its high homology to yeast, human and Caenorhabditis elegans MetRSs. Interestingly, a great similarity of its C terminus to endothelial-monocyte-activating polypeptide II (EMAPII) and yeast protein G4p1 was observed.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.