Bioinformatics-aided characteristics of the structural motifs of selected potentially celiac-toxic proteins of cereals and leguminous plants

• Autorzy: Dziuba M. , Dziuba J. , Iwaniak A.

Warianty tytułu

PL

Bioinformatyczna charakterystyka strukturalnych motywow wybranych, potencjalnie celiako-toksycznych bialek zboz i roslin straczkowych

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

A structural analysis was conducted of peptides responsible for inducing celiac disease, as well as of the structural fragments they are located in, i.e. the so-called “extended structural motifs”. These motifs originated from wheat A-gliadin and constituted a standard for the analysis of the other proteins. Experiments were carried out based on in silico methods. Analyses covered a total of 403 sequences of selected cereal and seed proteins. Of all the analysed sequences, 155 were found to contain tetrapeptides (potentially known as toxic for celiac disease), namely: QQQP, QQPY, PSQQ, QPYP, including 29 proteins in which the tetrapeptides were constituents of a structural motif with a longer sequence. These were proteins of wheat, barley and oat. All the extended motifs occurred in a hydrophilic surrounding, attaining the structure of beta-turn and random coil. Computer-aided design of the proteolysis process of selected proteins was carried out as well in the aspect of celiac-toxic peptide release. Active fragments were released from twenty-eight proteins by thermolysin, K proteinase and prolyl oligopeptidase.

PL

Produkty pochodzenia roślinnego takie jak białka niektórych zbóż czy nasion, mogą wywoływać celiakię in. nietolerancję glutenu. W pracy przeprowadzono analizę strukturalną peptydów odpowiedzialnych za wywoływanie celiakii oraz fragmentów struktury, w których się one znajdują czyli tzw. rozszerzonych motywów strukturalnych. Motywy te pochodziły z A-gliadyny pszenicy i stanowiły wzorzec do analizy pozostałych białek. Badania przeprowadzono w oparciu o metody in silico wykorzystując do tego celu bazę danych sekwencji białek i bioaktywnych peptydów – BIOPEP [http://www.uwm.edu.pl/biochemia], bazę danych sekwencji białek SWISS-PROT [http://www.expasy.org], algorytm BLAST [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/blast] oraz program PREDICT 7 przeznaczony do przewidywania struktury drugorzędowej. Analizie poddano ogółem 403 sekwencje białek roślinnych. U 155 z nich stwierdzono obecność tetrapeptydów odpowiedzialnych za celiakię a mianowicie: QQQP, QQPY, PSQQ, QPYP, w tym u 29 białek wymienione tetrapeptydy wchodziły w skład motywu strukturalnego o dłuższej sekwencji. Były to białka pszenicy, jęczmienia i owsa. Wymienione białka należą do rodzin o zbliżonym pokrewieństwie ewolucyjnym i wykazują różny stopień homologii, co zostało potwierdzone za pomocą programu BLAST. Wszystkie motywy rozszerzone znajdowały się w hydrofilowym otoczeniu, jak również przyjmowały strukturę beta-skrętu i nieuporządkowaną, co jest charakterystyczne dla fragmentów zawierających w swoim składzie reszty tyrozyny, proliny czy glutaminy. Przeprowadzono również komputerowe projektowanie procesu proteolizy wybranych białek pszenicy, owsa i jęczmienia (najbogatsza rodzina białek, prekursorów toksycznych peptydów) w aspekcie uwalniania peptydów toksycznych dla osób chorych na celiakię. Aktywne fragmenty uwalniane były z dwudziestu ośmiu białek przez termolizynę, proteinazę K i oligopeptydazę prolinową.

Słowa kluczowe

EN

human disease; allergy; health problem; allergen source; celiac disease; celiac-toxic protein; celiac-toxic peptide; cereal; leguminous plant; BIOPEP database; seed protein

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
• Rocznik: 2007
• Tom: 57
• Numer: 4
• Opis fizyczny: p.405-414,fig.,ref

Twórcy

autor

Dziuba M.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Pl.Cieszynski 1, 10-726 Olsztyn, Poland

autor

Dziuba J.

autor

Iwaniak A.

Bibliografia

• 1. Adler-Nissen J., Enzymic Hydrolysis of Food Proteins. 1986, Elsevier, Applied Science Publishers, Copenhagen, pp. 57–109.
• 2. Apweiler R., Bairoch A., Wu C.H., Protein sequence databases. Curr. Opin. Chem. Biol., 2004, 8, 76–80.
• 3. Breteneder H., Plant-food and seafood allergens – an overview, Allergy, 1998, 53 (Suppl. 46), 31–4.
• 4. Bruijzeel-Koomen C., Ortolani C., Aas K., Adverse reactions to food: position paper. Allergy, 1995, 50, 623–35.
• 5. Carménes R.S., Freije J.P., Molina M.M., Martin J.M., Predict 7, a program for protein structure prediction. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1989, 2, 687–693.
• 6. Cornell H.J., Coeliac disease: a review of the causative agents and their possibly mechanisms of action. Amino Acids, 1996, 10, 1–19.
• 7. Cornell H.J., Mothes T., The activity of wheat gliadin peptides in in vitro assays for coeliac disease. Biochim. Biophys. Acta, 1993, 1181, 169–173.
• 8. Cornell H.J., Wills-Johnson G., Structure-activity relationships in coeliac-toxic gliadin peptides. Amino Acids, 2001, 21, 243–253.
• 9. De Ritis G., Auricchio S., Jones H.W., Lew E.J-L., Bernardin J.E., Kasarda D.D., In vitro (organ culture) studies of the toxicity of specific A-gliadin peptides in celiac disease. Gastroenterology, 1988, 94, 41–9.
• 10. Dewar D., Pereira S. P., Ciclitira P. J., The pathogenesis of coeliac disease. Int. J. Biochem. Cell Biol., 2004, 36, 17–24.
• 11. Dziuba J., Iwaniak A., Database of bioactive peptide sequences. 2006, in: Nutraceutical Proteins and Peptides in Health and Disease (eds. Y. Mine, F. Shahidi). CRC Press Inc., Boca Raton, London, New York, pp. 543–564.
• 12. Dziuba J., Minkiewicz P., Nałęcz D., Iwaniak A., Database of biologically active peptide sequences. Nahrung, 1999, 43, 190– 195.
• 13. Dziuba J., Minkiewicz P., Puszka K., Wheat gliadins as potential precursors of bioactive peptides. Acta Acad. Agricult. Tech. Olst., Technologia Alimentorum, 1995, 28, 3–16.
• 14. Dziuba J., Niklewicz M., Iwaniak A., Darewicz M., Minkiewicz P., Bioinformatic-aided prediction for release possibilities of bioactive peptides from plant proteins. Acta Alim. Hungarica, 2004, 33, 227–235.
• 15. Egan C.A., Smith E.P., Taylor T.B., Eyer L.J., Samowitz W.S., Zone J.J., Linear IgA bullous dermatosis responsive to a glutenfree diet. Am. J. Gastroenterol., 2001, 96, 1927–29.
• 16. Farell R.J., Kelly C.P., Celiac sprue. N. Engl. J. Med., 2002, 346, 180–88.
• 17. Friedman M., Nutritional value of proteins from different food sources. A review. J. Agric. Food Chem., 1996, 44, 6–29.
• 18. Kasarda D.D., 2003, [http://www.pw.usda.gov/ggpages/topics/ celiac.vs.garins.html].
• 19. Kasarda D.D., 2002, [http://www.wheat.pw.usda.gov/ggpages/ topics/celiac.html].
• 20. Korf I., Serial BLAST searching. Bioinformatics, 2003, 19, 1492–1496.
• 21. Kyte J., Doolittle R.F., A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol., 1982, 157, 105–132.
• 22. McLachlan A., Gullis P.G., Cornell H.J., The use of extended amino acid motifs for focussing on toxic peptides in coeliac disease. J. Biochem. Mol. Biol. Biophys., 2002, 6, 319–324.
• 23. Nieuwenhuizen W.F., Pieters R.H.H., Knippels L.M.J., Jansen M.C.J.F., Koppelman S.J., Is Candida albicans a trigger in the onset of coeliac disease? The Lancet, 2003, 361, 2152–2154.
• 24. Rocher A., Calero M., Soriano F., Mèndez E., Identification of major rye secalins as coeliac immunoreactive proteins. Biochim. Biophys. Acta, 1995, 1295, 13–22.
• 25. Sampson H.A., Anderson J.A., Summary and recommendations: classification of gastrointestinal manifestations due to immunologic reactions to foods in infants and young children. J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr., 2000, 30, S87–94.
• 26. Sampson H.A., Update on food allergy. J. Allergy Clin. Immunol., 2004, 113, 805–19.
• 27. Schuppan D., Ciccocioppo R., Coeliac disease and secondary autoimmunity. Digest Liver Dis, 2002, 34, 13–15.
• 28. Shan L., Martin T., Sollid L. M., Gray G. M., Khosla C., Comparative biochemical analysis of three bacterial prolyl endopeptidases: implications for coeliac sprue. Biochem. J., 2004, 383, 311–318.
• 29. Shan L., Quiao S.-W., Arentz-Hansen H., Molberg Ø., Gray G. M., Sollid L.M., Khosla C., Identification and analysis of multivalent proteolytically resistant peptides from gluten: implications for celiac sprue. J. Proteome Res., 2005, 4, 1732–1741.
• 30. Shan. L., Molberg Ø., Parrot I., Hausch F., Filiz F., Gray G.M., Sollid L.M., Khosla C., Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. Science, 2002, 297, 2275–2279.
• 31. Sicherer S.H., Food alergy. Lancet, 2002, 360, 701–710.
• 32. Sollid L.M., Coeliac disease: dissecting a complex inflammatory disorder. Nature Rev. Immunol., 2002, 2, 647–655.
• 33. Vader L.W., de Ru A., van der Wal I., Kooy Y.M.C., Benckhuijsen W., Mearin M.L., Drijfhout J.W., van Veelen P., Koning F., Specificity of tissue transglutaminase explains cereal toxicity in celiac disease. J. Exp. Med., 2002a, 5, 643–649.
• 34. Vader L.W., Kooy Y., van Veelen P., de Ru A., Harris D., Benckhuijsen W., Pena S., Mearin L., Drijfhout J.W., Koning F., The gluten response in children with celiac disease is directed toward multiple gliadin and glutenin peptides. Gastroenterology, 2002b, 122, 1729–1737.
• 35. van Belzen M.J., Mulder C.J.J., Pearson P.L., Houwen R.H.J., Wijmenga C., The tissue transglutaminase gene is not primary factor predisposing to celiac disease. Am. J. Gastroenterol., 2001, 96, 3337–3340.
• 36. Vorob’ev M.M., Goncharova I.A., Computer simulation of proteolysis. Peptic hydrolysis of partially demasked b-lactoglobulin. Nahrung, 1998, 42, 61–67.