The effect of feeding diets differing in protein content on activity of lysosomal enzymes in the liver and kidneys of mice

• Autorzy: Witek B , Ochwanowska E. , Kolataj A.

Warianty tytułu

PL

Wplyw zywienia dietami o zroznicowanym poziomie bialka na aktywnosc enzymow lizosomowych w watrobie i nerkach myszy

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The investigations were conducted on 20 Swiss male mice, fed a feed containing 16% (control group,n=10) or 10% protein (experimental group, n=10). After 14 days of feeding, sections of liver and kidneys were obtained from all animals and homogenized in order to obtain the lysosomal fraction,in which the activity of the following enzymes was determined: acid phosphatase, lysosomal esterase,lysosomal lipase, β-glucuronidase, β-galactosidase, β-glucosidase,β-N-acetyl-hexosaminidase,leucine aminopeptidase, alanine aminopeptidase and cathepsins D and L. Feed with the protein level reduced to 10% had, compared to the control, a significant and differentiated effect on the activity of enzymes examined, depending on the enzyme type and organ.

PL

Badania przeprowadzono na 20 samcach myszy linii Swiss, utrzymywanych na paszy zawierającej 16% i 10% białka. Po upływie 14 dni żywienia od wszystkich zwierząt pobrano fragmenty wątroby i nerek, które poddano homogenizacji dla uzyskania frakcji lizosomowej, w której oznaczono aktywność fosfatazy kwaśnej, esterazy lizosomowej, lipazy lizosomowej, β-glukuronidazy, β-galaktozydazy, β-glukozydazy, β-N-acetylo-hexozaminidazy, aminopeptydazy leucynowej, aminopeptydazy alaninowej oraz katepsyn D i L. Uzyskane wyniki wskazują, że pasza o zmniejszonej do 10% zawartości białka wywierała w porównaniu z paszą kontrolną [16% białka] istotny, różnokierunkowy wpływ na aktywność badanych enzymów, zależny od rodzaju enzymu i rodzaju narządu.

Słowa kluczowe

EN

liver; kidney; enzyme activity; lysosomal enzyme; mouse; mice; protein content; diet; animal feeding; feeding; lysosomal hydrolase

• Wydawca: -
• Czasopismo: Animal Science Papers and Reports
• Rocznik: 2008
• Tom: 26
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.153-159,ref.

Twórcy

autor

Witek B

• Swietokrzyska Academy, 25-406 Kielce, Poland

autor

Ochwanowska E.

autor

Kolataj A.

Bibliografia

• BARRETT A.J., 1972 – Lysosomal enzymes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Dingle,Ed). North-Holland Publishing Company, Amsterdam, 46-135.
• BARRETT A.J. HEATH M.F., 1977 – Lysosomal enzymes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook.(J.T. Dingle, Ed.). North-Holland Publishing Company Amsterdam, New York, Oxford 19-145.
• BEAUFAY H., 1972 – Methods for isolation of lysosomes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Dingle, Ed.). North-Holland Publishing Company, Amsterdam, 19-145.
• BOZHKOV A.I., 2001 – A low-calories diet as a model of life span expansion and study of mechanisms of aging. Advances in Gerontology 8, 89-99.
• CUERVO A.M., DICE J.F., 1998 – How do intracellular proteolytic systems change with age? Frontiers in Bioscience 1, D25-D43.
• JÓŹWIK A., 2001 – Wpływ zróżnicowanego żywienia białkowego na aktywność enzymów lizosomowych w wątrobie, nerce i mięśniu szkieletowym myszy selekcjonowanych na wysokie tempo przyrostu masy ciała (The effect of differentiated level of protein in a diet on lysosomal enzymes activity in the liver, kidney and skeletal muscle of mice selected for high body weight gain.Thesis. Polish Academy of Sciences Institute of Genetics and Animal Breeding, Jastrzębiec, 1-102.
• JÓŹWIK A., ŚLIWA-JÓŹWIK A., FRONCZYK W., KOŁĄTAJ A., 2003 – Aktywność enzymów lizosomowych u myszy pod wpływem selekcji na tempo wzrostu. (Activity of lysosomal enzymes In mice as affected by the selection for growth rate. Medycyna Weterynaryjna 59, 348-350.
• KERNER J., HOPPEL C., 2000 – Fatty amid import into mitochondria. Biochimica et Biophysica Acta 1486, 1-17.
• KIRSCHKE H., WIEDERANDERS B., 1984 – Methoden zur Aktivitätsbestimmung von Proteinasen. Martin-Luther-Universität, Halle-Wittenberg Wissenschaftliche. Beitrage, Halle an der Salle 11-17.
• LANGNER J., WAKIL A., ZIMMERMANN M., ANSORGE S., BOHLEY P., KIRSCHKE H.,WIEDERANDERS B., 1973 – Aktivitätsbestimmung proteolytischer Enzyme mit Azokasein als Substrat. Acta Biologica et Medica Germanica 31, 1-18.
• LETTAU M., SCHMIDT H., KABELITZ D., JANSSEN O., 2007 – Secretory lysosomes and their cargo in T and NK cells. Immunology Letters 15 (108), 10-19.
• LLOYD J.B., 2000 – Lysosome membrane permeability: implications for drug delivery. Advanced Drug Delivery Reviews 30, 189-200.
• MCDONALD J.K., BARRETT A.J., 1986 – Exopeptidases. In: Mammalian Proteases: A Glossary and Bibliography, Academic Press London 111-144.
• MOSONI L., MIRAND P.P., 2003 – Type and timing of protein feeding to optimize anabolism.Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care 6, 301-306.
• PARIS C., BERTOGLIO J., BREARD J., 2007 – Lysosomal and mitochondrial pathways In miltefosine-induced apoptosis in U937 cells. Apoptosis 12, 1257-1267.
• RÜDIGER J., KALICHARAN D., HALBHUBER KJ., VAN DER WANT J.J.L., 1998 –Extralysosomal localization of acid phosphatase in the rat kidney. Histochemical and Cell Biology 109, 375-382.
• SALMINEN-MANKONEN H.J., MORKO J., VUORIO E., 2007 – Role of cathepsin K in normal joints and in the development of arthritis. Current Drug Targets 8, 315-323.
• SORENSEN J.F., KRAGH K.M., SIBBESEN O., DELCOUR J., GOESAERT H., SVENSSON B., TAHIR T.A., BRUFAU J., PEREZ-VENDRELL A.M., BELLINCAMPI D., D’OVIDIO R.,CAMARDELLA L., GIOVANE A., BONNIN E., JUGE N., 2004 – Potential role of glycosidase inhibitors in industrial biotechnological applications. Biochimica et Biophysica Acta 1696, 275-287.
• TIMMERMAN K.L., VOLPI E., 2008 – Amino acid metabolism and regulatory effects in aging.Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 11, 45-49.
• WEINBERG J.M., 2006 – Lipotoxicity. Kidney International 70, 1560-1566.
• WEIR M.R., 2007 – Is it the low-protein diet or simply the salt restriction? Kidney International 71, 188-190.
• WRAY-CAHEN D., BECKETT P.R., NGUYEN H.V., DAVIS T.A., 1997 – Insulin-stimulated amino acid utilization during glucose and amino acid clasp decreases with development. American Journal of Physiology 273, E305-E314.
• YAMAMOTO Y., LI Y., HUANG K., OHKUBO I., NISHI K., 1998 – Isolation and characterization of an alanyl aminopeptidase from rats cytosol as a puromycin-sensitive enkephalin-degrading aminopeptidase. Biological Chemistry 379, 711-719.