Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
Matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) has emerged as a physiological regulator of NMDA receptor (NMDAR)-dependent synaptic plasticity and memory. The pathways by which MMP-9 affects NMDAR signaling remain, however, not well understood. Using single Quantum Dot tracking we demonstrate that MMP-9 enzymatic activity increases NR1-NMDAR surface traffi cking but has no infl uence on AMPA receptor (AMPAR) mobility. Other extracellular protease – Cathepsin G has no effect on both NMDAR and AMPAR lateral diffusion. The mechanism of MMP-9 action on NMDAR is caused neither by change in overall extracellular matrix (ECM) structure, nor by cleavage of NMDAR subunits, but by infl uence on integrinbeta 1 signaling. These fi ndings describe a new target pathway for MMP-9 action in key physiological and pathological brain processes.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.