Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 3

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
1

Mechanical and antioxidant properties of gelatin films modified with fruit’s waste extracts

100%
Gottfried K., Staroszczyk H., Kusznierewicz B., Kolodziejska I.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2011
|
tom 61
|
nr Suppl.1
2

Biodegradowalne i jadalne opakowania do żywności z polimerów naturalnych

100%
Gottfried K., Sztuka K., Statroszczyk H., Kolodziejska I.
Opakowanie
|
2010
|
tom 55
|
nr 08
Artykuł jest przeglądem literatury, dotyczącym wykorzystania polimerów naturalnych do wytwarzania jadalnych powłok powierzchniowych lub opakowań do żywności. Omówione zostały właściwości folii z różnych białek i polisacharydów oraz sposoby poprawy ich właściwości użytkowych poprzez modyfikacje fizyczne, chemiczne i enzymatyczne. Przedstawiono również możliwości włączania w matrycę polimerową nanonapełniaczy i scharakteryzowano właściwości otrzymanych nanokompozytów polimerowych. Ponadto wskazano możliwości poszerzenia właściwości użytkowych folii z naturalnych polimerów poprzez wprowadzenie dodatkowych substancji, przede wszystkim o aktywności przeciwdrobnoustrojowej.
3

Purification and biochemical characteristic of a cold-active recombinant esterase from Pseudoalteromonas sp. 643A under denaturing conditions

76%
Dlugolecka A., Cieslinski H., Bruzdziak P., Gottfried K., Turkiewicz M., Kur J.
Polish Journal of Microbiology
|
2009
|
tom 58
|
nr 3
211-218
In this paper production of a cold-active esterase EstA from the Antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 643A in E. coli expression system was described. The purification and biochemical characteristic of EstA were performed in the presence of urea and then compared with results obtained for the esterase with no addition of urea and isolated from the native source. In both cases the cold-active enzyme displayed similar properties. However, the differences concerning thermal activity were observed. The optimal temperature for recombinant esterase in the presence of urea (1 M) was about 15°C lower in comparison with enzyme isolated from the native source. Furthermore, the EstA was found to be more thermolabile in denaturant conditions. The differences were presumably caused by slightly changed protein structure in the presence of urea. The preservation of activity of EstA dissolved in buffer containing 8M urea suggests that the protein structure is retained and it does not undergo dramatic changes due to high urea concentration. This thesis was confirmed with FT-IR data.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.