Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 19

Liczba wyników na stronie
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników

Wyniki wyszukiwania

help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
The objective of this study was to examine the degradation of short peptides corre­sponding to modified fragments of human growth hormone-releasing hormone by trypsin. Six analogues of pentapeptide 9-13 of human growth hormone-releasing hor­mone containing homoarginine, ornithine, glutamic acid, glycine, leucine or phenyl­alanine residue in position 11, two analogues of hexapeptide 8-13 of human growth hormone-releasing hormone and two analogues of heptapeptide 7-13 of human growth hormone-releasing hormone containing homoarginine or glycine residue in position 11 were obtained. The peptides were subjected to digestion by trypsin and the course of reaction was monitored using HPLC. It was found that the rate of hy­drolysis of the Lys12-Val13 peptide bond depends on the amino-acid residue preceding Lys12 . The extension of the peptide chain towards the N-terminus by introduction of consecutive amino-acid residues corresponding to the human growth hormone-re­leasing hormone sequence accelerates the hydrolysis process. These results may be of assistance in designing new analogues of human growth hormone-releasing hor­mone, more resistant to the activity of proteolytic enzymes.
Ze względu na stosunkowo małą dokładność miareczkowej metody oznaczania zawartości lotnych zasad azotowych w spirytusie oraz biorąc pod uwagę fakt, że inne znane metody są bardzo pracochłonne, opracowano metodę bezpośredniego oznaczania pirydyny. Stosując kolumnę kapilarną FFAP zainstalowaną do chromatografu gazowego Hewlett Packard uzyskano zadowalający rozdział pirydyny od pozostałych składników spirytusu. Błąd metody przy stężeniu 0,5 mg pirydyny/l spir. 100% nie przekracza ±4,5%. Zastosowanie metody bezpośredniego oznaczania pirydyny pozwoliło na określenie zawartości tego związku w niektórych krajowych i importowanych wyrobach spirytusowych. Stwierdzono, że w badanych wyrobach zawartość pirydyny wynosi od < 0,02 do 2,70 mg/l spirytusu 100%.
 Six hybrid N-ureidoethylamides of octapeptides in which an N-terminal cyclic structure related to enkephalin was elongated by a C-terminal fragment of deltorphin were synthesized on MBHA resin. The synthetic procedure involved deprotection of Boc groups with HCl/dioxane and cleavage of the peptide resin with 45 % TFA in DCM. d-Lys and d-Orn were incorporated in position 2, and Lys, Orn, Dab, or Dap in position 5. The side chains of the dibasic amino function were protected with the Fmoc group. This protection was removed by treatment with 55 % piperidine in DMF, and cyclization was achieved by treatment with bis-(4-nitrophenyl)carbonate. Using various combinations of dibasic amino acids, peptides containing a 17-, 18-, 19- or 20-membered ring structure were obtained. The peptides were tested in the guinea-pig ileum (GPI) and mouse vas deferens (MVD) assays. Diverse opioid activities were observed, depending on the size of the ring. Extension of the enkephalin sequence at the C-terminus by a deltorphin fragment resulted in a change of receptor selectivity in favor of the δ receptor. The conformational propensities of selected peptides were determined using the EDMC method in conjunction with data derived from NMR experiments carried out in water. This approach allowed proper examination of the dynamical behavior of these small peptides. The results were compared with those obtained earlier with corresponding N-(ureidoethyl)pentapeptide amides.
Pierwsza strona wyników Pięć stron wyników wstecz Poprzednia strona wyników Strona / 1 Następna strona wyników Pięć stron wyników wprzód Ostatnia strona wyników
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.