Wysokotemperaturowa modyfikacja lizozymu

• Autorzy: Lesnierowski G. , Borowiak R.

Warianty tytułu

EN

High-temperature modification of lysozyme

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem niniejszej pracy była próba oligomeryzacji monomeru lizozymu, w wyniku jego wysokotemperaturowej modyfikacji (90-100°C), z użyciem odczynnika RECICLEAN® jako dodatkowego czynnika wspomagającego proces. Modyfikacji pod­dano wodne roztwory lizozymu o stężeniu 2%. Do tak przygotowanych prób dodawano środek utleniający - odczynnik RECICLEAN® o stężeniu 2%. Proces trwał 20 minut. Uzyskane w wyniku modyfikacji preparaty poddano badaniom analitycznym obejmują­cym elektroforezę, densytometrię oraz oznaczanie aktywności hydrolitycznej enzymu. W wyniku przeprowadzonej modyfikacji otrzymano preparaty zawierające w swym skła­dzie 73,5-86,8% oligomerów. Nowym jakościowo zjawiskiem było utworzenie się w re­zultacie modyfikacji formy tetramerycznej lizozymu, której nie obserwowano dotąd w te­go typu modyfikacjach. Ilość powstałych oligomerów zależała od temperatury prowadze­nia procesu. Za najbardziej korzystną ze względu na stopień spolimeryzowania oraz ilość aktywnego lizozymu uznano temperaturę 95°C. Uzyskany wówczas preparat zawierał 82,5% oligomerów, w tym 31,7% dimeru, a ilość aktywnego lizozymu zachowała się na poziomie ok. 87%.

EN

The aim of the study was to oligomerise monomers of lysozyme by modifying it in high temperature using RECICLEAN® as an agent facilitating the process. Water so­lutions of 2% lysozyme were prepared for modification. The prepared samples were treated with 2% solution of an oxidating reagent - RECICLEAN®. The duration of the process was 20 minutes. The obtained products were analysed by electrophoresis, densi­tometry and by determining hydrolytic activity. As a result of the modification, products containing 73.5-86.8% of oligomers were obtained. As far as this type of modification is concerned, formation of lysozyme tetramers was a new phenomenon. The number of created oligomers depends on the temperature applied in the process. The most favourable conditions in the light of the degree of polymerisation and the amount of active lysozyme, were those with temperature of 95°C. The products of this process contained 82.5% of oligomers, including 31.7% of dimers, and the amount of the active enzyme remained at the level of approximately 87%.

Słowa kluczowe

PL

lizozym; modyfikacja lizozymu; modyfikacja wysokotemperaturowa; oligomery; aktywnosc antybakteryjna; analiza elektroforetyczna

EN

lysozyme; lysozyme modification; high temperature modification; oligomer; antibacterial activity; electrophoretic analysis

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
• Rocznik: 2010
• Tom: 09
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.23-32,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Lesnierowski G.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznań

autor

Borowiak R.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznań

Bibliografia

• Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J., 2003. Antibacterial activity of lysozyme modified by membrane technique. Electronic Journal of Polish Agricultural Universi­ties, Food Sci. Technol., 6(2), 1-6.
• Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J., 2008. Properties and application of egg white lysozyme and its modified preparations - a review. Pol. J. Food Nutr. Sci, 58(1), 5-10.
• Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J., 2009a. Antibacterial activity of hen egg white lysozyme modified by thermochemical technique. Eur. Food Res. Technol., 228, 841-845.
• Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J., Szablewski T., Zabielski J., 2009b. Effects of treatment with lysozyme and its polymers on the microflora and sensory properties of chilled chicken breast muscles, [in:] B. Vet. I. Pulawy, 53, 455-461.
• Chang J.Y., Li L., 2002. The unfolding mechanism and disulfide structures of denatured lyso­zyme. FEBS Letters, 511, 73-78.
• Cuninngham F.E., Proctor V.A. and Goetsch S.I., 1991. Egg-white lysozyme as food preserva­tive. Poult. Sci. J., 47, 142.
• Ibrahim H.R., Hatta H., Fujiki M., Kim M., Yamamoto T., 1994. Enhanced antimicrobial action of lysozyme against Gram-negative and Gram-positive bacteria due to modification with pe- rilladehyde. J. Agric. Food Chemistry, 42, 1813-1817.
• Ibrahim H.R., Higashiguchi S., Juneja L.R., Kim M., Yamamoto T., Sugimato Y., Aoki T., 1996. Partially unfolded lysozyme at neutral pH agglutinates and kills Gram-negative and Gram­-positive bacteria through membrane damage mechanism. J. Agric. Food Chemistry, 44, 3799-3806.
• Ibrahim H.R., 2003. Hen egg white lysozyme and ovotransferrin: mystery, structural role and antimicrobial function. Proc. of Xth European Symp. on the quality of eggs and egg products. Red. Y. Nys, Saint-Brieuc, France, 350-365.
• Jolles P., Jolles J., 1984. What is new in lysozyme research? Mol. Cell. Biochem., 63, 165.
• Kijowski J., Leśnierowski G., 1995. Wykorzystanie lizozymu do utrwalania żywności w diagno­styce medycznej i farmakologii. Biotechnol., 2, 29, 130-140.
• Kijowski J., Leśnierowski G., 2000. Lizozym z białka jaja naturalnym konserwantem żywności. XXXI Sesja Naukowa Komitetu Technologii i Chemii Żywności PAN, Poznań, 47-56.
• Leśnierowski G., Kijowski J., 1995. Aktywność enzymatyczna lizozymu i jej wykorzystanie do utrwalenia żywności. Przemysł Spożywczy, 4(95), 116-119.
• Leśnierowski G., Kijowski J., 1996. Budowa i ogólna charakterystyka lizozymu (muramidazy). Żywność Technologia Jakość, 3(8), 6-13, 29.
• Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J., 2001. Antibacterial activity of thermal­ly modified lysozyme. EJPAU, Ser. Food Sci. Technol., 2, 1-9.
• Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J., 2004. Thermally and chemical- -thermally modified lysozyme and its bacteriostatic activity. World Poult. Sci. J., 60, 303-310.
• Leśnierowski G., Kijowski J., 2007. Lysozyme, [in:] Bioactive Egg Compounds. R. Huopalathi, R. Lopez, M. Anton, R. Schade. Springer-Verlag, Berlin Heidelberg, 33-42.
• Leśnierowski G., 2007. Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiaru aktywności lizozymu. Rozprawy Naukowe, 387. Wyd. Akademii Rolniczej im. Augusta Cieszkowskiego w Pozna­niu, Poznań, 1-104.
• Leśnierowski G., Kijowski J., Cegielska-Radziejewska R., 2009a. Ultrafiltration-modified chicken egg white lysozyme and its antibacterial action. Int. J. Food Sci. and Technol., 44, 305-311.
• Leśnierowski G., Cegielska-Radziejeska R., Kijowski J., 2009b. An attempt to apply medium pressure liquid chromatography to separate lysozyme oligomers in modified enzyme, [in:] New Concepts in Food Evaluation - pod red. T. Trziszki i M. Oziembłowskiego. Wyd. Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu, Wrocław, 299-304.
• Leśnierowski G., 2009. Nowe sposoby fizykochemicznej modyfikacji lizozymu. Nauka Przyroda Technologie, 3(4), 1-18.
• Muraki M., Jigami Y., Harata K., 1994. Alternation of substrate specificity of human lysozyme by spite-specific intermolecular cross linking. FEBS Letters, 355, 271-275.
• Proctor V.A., Cuninngham F.E., 1988. The chemistry of lysozyme and its use as a food preserva­tive and a pharmaceutical, CRC Critical Revies in Food Sciences Nutrition, 26(4), 359-395.