PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2010 | 553 |
Tytuł artykułu

Antybakteryjne działanie modyfikowanego lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens

Warianty tytułu
EN
Antibacterial activity of modified lysozyme against bacteria Pseudomonas fluorescens
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Lizozym (N-acetylo-muramylohydrolaza E.C. 3.2.1.17) to niskocząsteczkowy enzym (14400 Da), występujący w wydzielinach, płynach ustrojowych oraz tkankach ludzi i zwierząt. Antybakteryjna aktywność monomeru lizozymu ograniczona jest przede wszystkim do bakterii Gram-dodatnich, co związane jest z budową ściany komórkowej. Enzym katalizuje hydrolizę wiązań glikozydowych β (1-4), uwalniając N-acetyloglukozoaminę i kwas N-acetylomuraminowy. Rozszerzenie spectrum antybakteryjnego działania lizozymu można uzyskać stosując modyfikacje enzymu. Celem pracy była ocena antybakteryjnego działania różnych form lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens. Przeprowadzono modyfikację chemiczną i termiczno-chemiczną lizozymu oraz porównano antybakteryjne działanie monomeru lizozymu i modyfikowanych preparatów. W uzyskanych preparatach lizozymu oznaczono udział form polimerycznych, aktywność hydrolityczną i hydrofobowość. Stwierdzono, że w porównaniu z monomerem i próbą kontrolną otrzymane modyfikowane preparaty wykazały hamujący wpływ na wzrost badanego szczepu Pseudomonas fluorescens. Szczególnie skuteczne działanie uzyskano w przypadku lizozymu poddanego modyfikacji termiczno-chemicznej, charakteryzującego się najwyższym udziałem form oligomerycznych i najwyższą hydrofobowością.
EN
Lysozyme (N-acetyl-muramyl-hydrolase E.C. 3.2.1.17) is a low-molecular enzyme (14400 Da) found in body secretions, systemic fluids and tissues of humans and animals. Antibacterial activity of lysozyme monomer is limited first of all to Gram-positive bacteria, which is connected with the structure of the cell wall. This enzyme catalyses hydrolysis of β glycoside bonds (1-4), releasing N-acetylglucosamine and N-acetylmuramic acid. The spectrum of antibacterial activity of lysozyme may be extended due to the modifications of the enzyme. The aim of the study was to evaluate antibacterial activity of different forms of lysozyme against bacteria Pseudomonas fluorescens. Chemical and thermochemical modifications of lysozyme was performed and the antibacterial action of lysozyme monomer and modified preparations were compared. In the produced lysozyme preparations the proportions of polymeric forms, hydrolytic activity and hydrophobicity were determined. It was found that in comparison to monomer and the control all the modified preparations exhibit effective action against bacteria Pseudomonas fluorescens. A particularly effective action was found in the case of lysozyme subjected to thermo-chemical modification, which was characterized by the highest proportion of oligomeric forms and the highest hydrophobicity.
Wydawca
-
Rocznik
Tom
553
Opis fizyczny
s.21-29,tab.,wykr.,bibliogr.
Twórcy
  • Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 32, 60-637 Poznań
autor
Bibliografia
  • Carneiro de Melo A.M.S., Cassar C.A., Miles R.J. 1998. Trisodium phosphate increases sensitivity of Gram-negative bacteria to lysozyme and nisin. J. Food Prot. 61: 839-844.
  • Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J. 2009. Antibacterial activity of hen egg white lysozyme modified by thermochemical technique. Eur. Food Res. Technol. 228: 841-845.
  • Cunningham F.E., Proctor V.A., Goetsch S.J. 1991. Egg-white lysozyme as a food preservative: an overview. World’s Poult. Sci. J. 47: 141-163.
  • Düring K., Porsch P., Mahn A., Brinkmann O., Gieffers W. 1999. The non-enzymatic microbicidal activity of lysozyme. FEBS Lett. 449: 93-100.
  • Gill A.O., Holley R.A. 2000. Inhibition of bacterial growth on ham and bologna by lysozyme, nisin and EDTA. Food Res. Int. 33: 83-91.
  • Kato A., Nakamura S., Ibrahim H., Matsumi T., Tsumiyama C., Kato M. 1998. Production of genetically modified lysozymes having extreme heat stability and antimicrobial activity against Gram negative bacteria in yeast and in plant. Nahrung 42: 128-130.
  • Ibrahim H.R. 1998. On the novel catalytically-independent antimicrobial function of hen egg-white lysozyme: A conformation-dependent activity. Nahrung 42: 187-193.
  • Ibrahim H.R., Higashiguchi S., Juneja L.R., Kim M., Yamamoto T. 1996. A structural phase of heat-denatured lysozyme with novel antimicrobial action. J. Agric. Food Chem. 44: 1416-1423.
  • Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680-688.
  • Leśnierowski G. 1997. Otrzymywanie lizozymu z białka jaja kurzego metodami krystalizacji, ultrafiltraeji oraz z użyciem wymieniacza jonowego. Akademia Rolnicza Poznań. Praca doktorska.
  • Leśnierowski G., Kijowski J. 1995. Methods of investigating enzymatic activity and quantitative determination of lysozyme from hen egg white. Przem. Spoż. 12: 476-481.
  • Leśnierowski G., Kijowski J. 2007. Lysozyme, in: Bioactive egg compounds. Huophalathi R., Lopez-Fandino R., Anton M., Schade R. (Red.). Springer, Berlin: 33-42.
  • Leśnierowski G., Kijowski J., Cegielska-Radziejewska R. 2009. Ultrafiltration - modified chicken egg white lysozyme and its antibacterial action. Int. J. Food Sci. Technol. 44: 305-311.
  • Malicki A., Jarmoluk A., Brużewicz S. 2004. Effect of sodium lactate used alone or in combination with lysozyme on the physico-chemical and microbiological properties of steamed sausage stored under refrigeration. Bull. Vet. Inst. Puławy 48: 47-51.
  • Nattress F.M., Baker L.B. 2003. Effects of treatment with lysozyme and nisin on the microflora and sensory properties of commercial pork. Int. J. Food Microbiol. 85: 259-267.
  • Masschalck B., Van Houdt R., Van Haver E.G.R., Michiels C.W. 2001. Inactivation of Gram-negative bacteria by lysozyme, denatured lysozyme, and lysozyme derived peptides under high hydrostatic pressure. Appl. Environ. Microbiol. 67: 339-344.
  • Ohno N., Morrison D.C. 1989. Lipopolysaccharide interaction with lysozyme. Binding of lipopolysaccharide to lysozyme and inhibition of lysozyme enzymatic activity. J. Biol. Chem. 264: 4434-4439.
  • Proctor V.A., Cunningham F.E. 1988. The chemistry of lysozyme and its use as a food preservative and a pharmaceutical. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 26(4): 359-395.
  • Trziszka T., Kopeć W. 1997. Lizozym i jego charakterystyka. Cz. 1. Przem. Spoż. 1: 41-43.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.dl-catalog-2c062cd2-1fef-436f-9e78-5d65e4fa06c9
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.