Właściwości miofibryli sonifikowanego mięsa wieprzowego o obniżonej jakości

• Autorzy: Latoch A.

Warianty tytułu

EN

Properties of myofibrils in pork meat of a reduced quality subjected to sonification

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem badań było określenie zmian właściwości białek miofibryli sonifikowanego mięsa wieprzowego o cechach PSE podczas 96-godzinnego przechowywania. Surowiec badawczy stanowiło mięso wieprzowe (m. biceps femoris) wychłodzone do temp. 7 °C, o jasnej barwie i pH24 ≤ 5,6, który pobierano z rzeźni po 24 h od uboju. Mięsień dzielono na 3 części o zbliżonej masie. Jedna stanowiła próbę kontrolną (KP), dwie pozostałe sonifikowano falami o częstotliwości 25 kHz (próba UP) i 45 kHz (próba ZP) oraz natężeniu 2 W·cm-2. Czas ekspozycji w polu ultradźwiękowym wynosił 2 min. Próby przechowywano w warunkach chłodniczych. Po upływie określonego czasu przechowywania tj. po: 24, 48, 72 i 96 h od uboju w próbach mierzono: indeks fragmentacji miofibryli, ogólną zawartość reaktywnych grup –SH, oraz po 24, 48 i 72 h wyciek termiczny i zdolność wiązania wody przez żele miofibryli. Stwierdzono, że sonifikacja mięsa wieprzowego o cechach PSE falami o częstotliwości 25 kHz powoduje zmianę kierunku poubojowych przemian biochemicznych białek mięsa skutkujących wzrostem zawartości reaktywnych grup –SH. Obróbka falami o częstotliwości 45 kHz nie różnicowała poziomu zawartości reaktywnych grup –SH i indeksu fragmentacji miofibryli w porównaniu z próbą kontrolną. Nie stwierdzono wpływy sonifikacji mięsa na poziom wycieków termicznych i zdolności utrzymywania wody przez zżelowane homogenaty mięsa. Stwierdzono dodatnią korelację pomiędzy zawartością reaktywnych grup –SH i ubytkami termicznymi w próbach sonifikowanych oraz pomiędzy indeksem fragmentacji miofibryli i zdolnością utrzymywania wody przez zżelowane homogenaty mięsa w próbach: kontrolnej i sonifikowanej falami o częstotliwości 45 kHz. Stwierdzono ujemną zależność pomiędzy zawartością reaktywnych grup –SH i ubytkami termicznymi w próbie kontrolnej oraz pomiędzy MFI i ubytkami termicznymi w próbie ZP.

EN

The objective of the present study was to determine changes in the properties of myofibrillar proteins in PSE pork meat treated using ultrasounds and stored for 96 hours. The raw material studied was pork meat (m. biceps femoris) chilled for 24 hours at 7 °C; its colour was pale and its pH24 was <5.6. The pork meat investigated was delivered from a slaughterhouse, 24 hrs after slaughter. The muscle was divided into three parts of a similar weight. One part constituted a control sample (CS), the other two were treated by ultrasounds of a frequency of 25 kHz (sample US) and 45 kHz (sample ZS), respectively. The intensity of ultrasound waves was 2 W·cm-2. The exposition time in the ultrasound field was 2 minutes. The meat samples were stored under the chilling conditions. After the storage lasting: 24, 48, 72, and 96 hours after slaughter, the myofibrillar fragmentation index (MFI) of and a total content of -SH reactive groups in the meat samples were measured, whereas cooking losses and water binding ability of myofibrillarar gels were measured 24, 48, and 72 hours after slaughter. It was found that the sonication of meat using 25 kHz ultrasounds caused a change in the direction of the post mortem biochemical metabolism of the meat proteins, and the result of those changes was the increase in the content of -SH reactive groups. When the meat was treated by 45 kHz ultrasounds, no significant differences were found in the content level of -SH reactive groups and in the MFI compared to the control sample of meat. Furthermore, there was found no effect of the sonification of meat on the cooking losses in and water binding ability of the gelated meat homogenates. A positive correlation was found between the content of -SH reactive groups and the cooking losses in the samples treated by ultrasounds; MFI and water binding ability were positively correlated in the gelated homogenates of the control sample and the sample (ZS) sonicated by 45kHz waves. A negative correlation exists between the content of -SH reactive groups in it and water binding ability of the control sample, in the ZS sample: between MFI and the cooking losses in it.

Słowa kluczowe

PL

grupy sulfhydrylowe; mieso PSE; mieso wieprzowe; miofibryle; przechowywanie; sonifikacja; zele; interakcja woda-bialko

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2009
• Tom: 16
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.140-149,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Latoch A.

• Katedra Technologii Mięsa i Zarządzania Jakością, Wydz. Nauk o Żywności i Biotechnologii, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie, ul. Skromna 8, 20-704 Lublin

Bibliografia

• [1] Ahn D.-H., Shimada K., Takahashi K.: Relationship between weakening of Z-disksand liberation of phospholipids during postmortem aging of pork and beef. J. Food Sci. 2003, 68 (1), 94-98.
• [2] Badyal J.P., Cameron A.M., Cameron N.R., Coe D.M., Cox R., Davis B.G., Oates L.J., Oye G., Steel P.G.: A simple method for the quantitative analysis of resin bound thiol groups. Tetrahedron, 2001, 42, 8531- 8533.
• [3] Channon H.A, Payne A.M, Warner R.D.: Halothane genotype, preslaughter handling and stunning method all influence pork quality. Meat Sci., 2000, 56 (3), 291-299.
• [4] Grajewska S, Bocian M. : Plastyczność surowego mięsa wieprzowego jako wskaźnik jego jakości z uwzględnieniem genotypu świń RYR 1. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 3 (44) Supl., 38-47.
• [5] Gordon A., Barbut S.: Mechanism of meat batter stabilization. A review. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1992, 32, 299-332.
• [6] Got F., Culioli J., Berge P., Vignon X., Astruc T., Quideau J.M., Lethiecq M.: Effects of high- intensity high-frequency ultrasound on ageing rate, ultrastructure and some physico-chemical properties of beef. Meat Sci., 1999, 51, 35.
• [7] Gajewczyk P., Madejek-Świątek E., Kowalska K.: Właściwości fizykochemiczne świeżego i mrożonego mięśnia longissimus lumborum tuczników mieszańców. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 3 (44) Supl., 28-37.
• [8] Ellman G.L.: Tissue sulfhydryl groups. Archives Biochem. Biophys., 1959, 82, 70-77.
• [9] Hettiarachchy N.S., Ziegler G.R. (red.): Protein functionality in food system. Wyd. Marcel Dekker, Ift Basic Symposium Series, New York 1994.
• [10] Hoopkins D.L., Littlefield P.J., Thompson J.M.: A research note on factors affecting the determination of myofibrillar fragmentation. Meat Sci., 2000, 56, 19-22.
• [11] Kristensen L., Purslow P.P.: The effect of ageing on the water-holding capacity of pork: role of cytoskeletal proteins. Meat Sci., 2001, 58, 17-23.
• [12] Latoch A., Dolatowski Z.J.: Właściwości reologiczne białek miofibrylarnych sonifikowanego mięsa wołowego. Inż. Rol. 2004, 5 (60), 205-210.
• [13] Latoch A., Dolatowski Z.J.: Wpływ sonifikacji mięsa wołowego na lepkość homogenatów. Rocz. Inst. Przem. Mięs. i Tł., 2005, XLII/XLIII. 171-177.
• [14] Lyng J.G., Allen P., McKenna B.M.: The effect on aspects of beef tenderness of pre- and post-rigor exposure to a high intensity ultrasound probe. J. Sci. Food Agric., 1998, 78, 308.
• [15] Łyczyński A., Pospiech E., Urbaniak M., Rzosińska E., Bartkowiak Z., Mikołajczak B., Grześ B.: Meat quality depending on pig genotype. Ann. Anim. Sci., 2002, Suppl 2, 53-56.
• [16] MacBride M.A., Parrish F.C.: The 30 000 dalton component of tender bovine longissimus muscle. J. Food Sci., 1977, 42, 1627.
• [17] Olson D.G., Parrish Jr. F.C., Stromer M.H.: Myofibril fragmentation and shear resistance of three bovine muscles during post mortem storage. J. Food Sci., 1976, 41, 1036.
• [18] Sano T., Ohno T., Otsuka- Fuchino H., Matsumoto J.J., Tsuchiya T.: Carp natural actomyosin: thermal denaturation mechanism. J. Food Sci., 1994, 59, 102-108.
• [19] Smyth A.B., Smith D.M., O'Neill E.: Disulfide bonds influence the heat - induced gel properties of chicken breast muscle myosin. J. Food Sci., 1998, 63 (4), 584-588.
• [20] Takahashi K.: Structural weakening of skeletal muscle tissue during post-mortem aging of meat: The non-enzymatic mechanism of meat tenderization. Meat Sci., 1996, 43 (S), S67-80.
• [21] Torley P.J., D'Arcy B.R., Trout G.R.: The effect of ionic strength, polyphosphates type, pH, cooking temperature and preblending on the functional properties of normal and pale, soft, exudative (PSE) pork. Meat Sci., 2000, 55, 451-462.
• [22] Twarda J., Dolatowski Z.J.: The effect of sonication on the colour and WHC of normal and PSE pork. Animal Sci., 2006, 1 (s), 184-185.
• [23] Twarda J., Dolatowski Z.J.: Zmiany struktury tkanki mięśniowej i wodochłonności wodnistego mięsa wieprzowego po sonifikacji. Rocz. Inst. Przem. Mięs. i Tł., 2005, XLII/XLIII nr, 161- 169.
• [24] Wang H., Pato M.D., Phyllis J. Shand P.J.: Biochemical properties of natural actomyosin extracted from normal and pale, soft, and exudative pork loin after frozen storage. J. Food Sci., 2005, 70, 313-320.
• [25] Wang B., Xiong Y.L: Functional stability of antioxidant-washed, cryoprotectant-treated beef heart surimi during frozen storage. J. Food Sci., 1998, 63, 293.
• [26] Warner R.D., Kauffman R.G., Greaser M.L.: Muscle protein change post mortem in relation to pork quality traits. Meat Sci., 1997, 45, 339-352.
• [27] Warriss P.D., Brown S.N., Paściak P.: The colour of the adductor muscle as a predictor of pork qualityin the loin. Meat Sci., 2006, 73, 565-569.