PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2004 | 496 | 2 |

Tytuł artykułu

Rola dysmutaz ponadtlenkowych i katalaz w odpowiedzi komórek drożdży Saccharomyces cerevisiae na stres oksydacyjny indukowany menadionem

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

EN
The role of superoxide dismutases and catalases in cells of Saccharomyces cerevisiae yeast response to oxidative stress induced by menadione

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Menadion indukuje w komórce stres oksydacyjny ponieważ prowadzi do zwiększenia stężenia anionorodnika ponadtlenkowego i nadtlenku wodoru. Drożdże dysponują różnymi mechanizmami mającymi na celu obronę przed niekorzystnymi skutkami stresu oksydacyjnego. Głównymi elementami systemu anty-oksydacyjnego komórek drożdży są dysmutazy ponadtlenkowe: cytoplazmatyczna Cu-ZnSOD i mitochondrialna MnSOD oraz cytoplazmatyczna katalaza T. Mutanty drożdżowe pozbawione aktywności tych enzymów są dobrym obiektem badań nad ich rolą w odpowiedzi na stres oksydacyjny. Uzyskane wyniki wskazują na to, że dysmutazy a szczególnie dysmutaza cytoplazmatyczna odgrywa istotną funkcję w ochronie komórki drożdżowej przed stresem indukowanym menadionem. Natomiast aktywność katalazy w tych warunkach ma mniejsze znaczenie.
EN
Menadion induces oxidative stress through increased levels of superoxide anion and hydrogen peroxide. Yeast cells have many mechanisms protecting them against damage that could occur during oxidative stress. In this defense system superoxide dismutases: cytosolic Cu-ZnSOD and mitochondrial MnSOD as well as cytosolic catalase T play important roles. Yeast mutants deficient in activities of these enzymes are good model for research on the response of cells to oxidative stress. The data obtained during the course of this research show that dismutases and particularily cytosolic superoxide dismutase play an important role in cellular defense against stress was induced by menadion. The antioxidative defense performed by catalases is less important in these conditions.

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

496

Numer

2

Opis fizyczny

s.519-525,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Instytut Nauk Rolniczych, Akademia Rolnicza, ul.Szczebrzeska 102, 22-400 Zamość
autor
  • Instytut Nauk Rolniczych, Akademia Rolnicza, ul.Szczebrzeska 102, 22-400 Zamość

Bibliografia

  • Ammerer G., Richter B., Hartter E., Ruis H. 1981. Synthesis of S. cerevisiae catalase A in vitro. Eur. J. Biochem. 113(2): 327-331.
  • Biliński T., Krawiec Z., Liczmański A., Litwińska J. 1985. Is hydroxyl radical generated by the Fenton reaction in vivo? Biochem. Biophys. Res. Commun. 130(2): 533-539.
  • Biliński T., Litwińska J., Błaszczyński M., Bajus A. 1989. Superoxide dismutase deficiency and the toxicity of the products of autooxidation of polyunsaturated fatty acids in yeast. Biochim. Biophys. Acta 1001(1): 102-106.
  • Biliński T., Lukaszkiewicz J., Sledziewski A. 1978. Demonstration of anaerobic catalase synthesis in the cz1 mutant of Saccharomyces cerevisiae. Biochem. Biophys. Res. Commun. 83(3): 1225-1233.
  • Chang E., Crawford B., Hong Z., Biliński T., Kosman D. 1991. Genetic and biochemical characterization of Cu, Zn superoxide dismutase mutants in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 266(7): 4417-4424.
  • Guidot D.M., McCord J.M., Wright R.M., Repine J.E. 1993. Absence of electron transport (rho 0 state) restores growth of manganese- superoxide dismutase- deficient Saccharomyces cerevisiae in hyperoxia. J. Biol. Chem. 268(35): 26699-26703.
  • Hwang C.S., Rhie G.E., On J.H., Huh W.K., Yim H.S., Kang S.O. 2002. Copper- and zinc-containing superoxide dismutase (Cu/ZnSOD) is required for the protection of Candida albicans against oxidative stresses and the expression of its full virulence. Microbiology 148: 3705-3713.
  • Lee J., Kwon E.S., Kim D.W., Cha J., Roe J.H. 2002. Regulation and the role of Cu,Zn- containing superoxide dismutase in cell cycle progression of Schizosaccharomyces pombe. Biochem. Biophys. Res. Commun. 297: 854-62.
  • Longo V.D., Liou L., Valentine J.S., Gralla E.B. 1999. Mitochondrial superoxide decreases yeast survival in stationary phase. Arch. Biochem. Biophys. 365: 131-142.
  • Mutoh N., Nakagawa C.W., Yamada K. 2002. Characterization of Cu, Zn-superoxide dismutase-deficient mutant of fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Curr. Genet. 41: 82-88.
  • McCormick M.L., Denning G.M., Reszka K.J., Bilski P., Buettner G.R., Rasmussen G.T., Railsback M.A., Britigan B.E. 2000. Biological effects of menadione photochemistry: effects of menadione on biological systems may not involve classical oxidant production. Biochem J. 350: 797-804.
  • Narasipura S.D., Ault J.G., Behr M.J., Chaturvedi V., Chaturvedi S. 2003. Characterization of Cu, Zn superoxide dismutase (SOD1) gene knock-out mutant of Cryptococcus neoformans var. gattii: role in biology and virulence. Mol. Microbiol. 47: 1681-94.
  • Sies H., Cadenas E. 1985. Oxidative stress: damage to intact cells and organs. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 311: 617-631.
  • Spevak W., Fessl F., Rytka J., Traczyk A., Skoneczny M., Ruis H. 1983. Isolation of the catalase T structural gene of Saccharomyces cerevisiae by functional complementation Mol. Cell Biol. 3: 1545-1551.
  • Thor H., Smith M.T., Hartzell P., Bellomo G., Jewell S.A., Orrenius S. 1982. The metabolism of menadione (2-methyl-l,4-naphthoquinone) by isolated hepatocytes. A study of the implications of oxidative stress in intact cells. J. Biol. Chem. 257: 12419-12425.
  • Traczyk A., Bilinski T., Litwinska J., Skoneczny M., Rytka J. 1985. Catalase T deficient mutants of Saccharomyces cerevisiae. Acta Microbiol. Pol. 34(3-4): 231.
  • Van Loon A.P.G.M., Pesold-Hurt B., Schatz G. 1986. A yeast mutant lacking mitochondrial manganese-superoxide dismutase is hypersensitive to oxygen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83: 3820-3824.
  • Vattanaviboon P., Panmanee W., Mongkolsuk S. 2003. Induction of peroxide and superoxide protective enzymes and physiological cross-protection against peroxide killing by a superoxide generator in Vibrio harveyi. FEMS Microbiol. Lett. 221: 89-95.
  • Wiśnicka R., Krzepiłko A., Wawryn J., Krawiec Z., Biliński T. 1998. Protective role of superoxide dismutase in iron toxicity in yeast. Bioch. Molec. Biol. Intern. 44(3): 635-641.
  • Yoo H.Y., Kim S.S. Rho H.M. 1999. Overexpression and simple purification of human superoxide dismutase (SOD1) in yeast and its resistance to oxidative stress. J. Biotechnol. 68(1): 29-35.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-c8e400b5-4e8b-420c-8439-4746aba4cc34
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.