PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2012 | 67 | 3 |

Tytuł artykułu

System proteolityczny bakterii kwasu mlekowego część I. – proteinazy związane ze ścianą komórkową oraz systemy transportu peptydów

Autorzy

Warianty tytułu

EN
Photolytic system of lactic acid bacteria. Part I – cell envelope proteinases and peptides transport systems

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
W niniejszej pracy omówiono wyniki opublikowanych aktualnych badań nad systemem proteolitycznym bakterii kwasu mlekowego (LAB), który składa się z trzech podstawowych elementów: (I) proteinaz związanych ze ścianą komórkową (CEPs), (II) systemów transportu peptydów do wnętrza komórki oraz (III) różnorodnych wewnątrzkomórkowych peptydaz rozkładających peptydy do krótszych peptydów i aminokwasów. Scharakteryzowano proteinazy związane ze ścianą komórkową bakterii, które rozpoczynają rozkład kazeiny. Omówiono przenoszenie produktów rozkładu kazeiny do wnętrza komórki przez CEPs oraz specyficzne transportery zlokalizowane w membranie, w tym: Opp – transporter peptydów (zawierających od 4 do 35 aminokwasów), Dpp – transporter di-, tri- i tetrapeptydów, DtpT – transporter di- i tripeptydów, a ponadto 10 transporterów aminokwasowych o wysokiej specyficzności względem budowy strukturalnej aminokwasów.
EN
In this paper, discusses the results of published current research about the proteolytic system of lactic acid bacteria (LAB) which consists of three basic components: (I) cell envelope proteinases (CEPs), (II) peptides transport systems into the cell, and (III) a variety of intracellular peptidases degrading peptides to shorter peptides and amino acids. Characterized proteinases associated with the bacterial cell wall which begin breakdown of casein. Discusses transport into the cell, products of casein degradation by CEPs and localized in the membrane specific transporters, in it: Opp - peptides transporter (containing from 4 to 35 amino acids), Dpp - di-, tri- and tetrapeptides transporter, and DtpT - transporter of di- and tripeptides, and furthermore, 10 amino acids transporters, with high specificity for the construction structural of amino acids.

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

67

Numer

3

Opis fizyczny

s.23-34,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Instytut Biotechnologii Przemysłu Rolno-Spożywczego, Warszawa
autor
  • Zakład Biotechnologii Mleka, Wydział Nauk o Żywności, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie, Warszawa

Bibliografia

  • 1. Altermann E., Russell W.M., Azcarate-Peril M.A., Barrangou R., Buck B.L., McAuliffe O., Souther N., Dobson A., Duong T., Callanan M., Lick S., Hamrick A., Cano R., Klaenhammer T.R. (2005): Complete genome sequence of the probiotic lactic acid bacterium Lactobacillus acidophilus NCFM. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America PNAS, 102, 3906-3912
  • 2. Azcarate-Peril M.A., Klaenhammer T.R. (2010): Genomics of Lactic acid bacteria: the post-genomics challenge-from sequence to function. W: Biotechnology of Lactic Acid Bacteria, Novel Applications, pod red. Mozzi F., Raya R.R., Vignolo G.M., Wiley-Blackwell, Danvers, 35-56
  • 3. Bolotin A., Wincker P., Mauger S., Jaillon O., Malarme K., Weissenbach J., Ehrlich S.D., Sorokin A. (2001): The complete genome sequence of the lactic acid bacterium Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403. Genome Res., 11, 731-753
  • 4. Broadbent J.R., Barnes M., Brennand C., Strickland M., Houck K., Johnson M.E., Steele J.L. (2002): Contribution of Lactococcus lactis cell envelope proteinase specificity to peptide accumulation and bitterness in reduced-fat cheddar cheese. Appl. Environ. Microbiol., 68, 1778-1785
  • 5. Chen Y.S., Steele J.L. (1998): Genetic characterization and physiological role of endopeptidase O from Lactobacillus helveticus CNRZ32. Appl. Environ. Microbiol., 64, 3411-3415
  • 6. Chen Y.S., Christensen J.E., Strickland M., Steele J.L. (2003): Identification and characterization of Lactobacillus helveticus PepO2, an endopeptidase with post-proline specificity. App. Environ. Microbiol., 69, 1276-1282
  • 7. Christensen J.E., Dudley E.G., Pederson J.A., Steele J.L. (1999): Peptidases and amino acid catabolism in lactic acid bacteria. Antonie Van Leeuwenhoek, 76, 217-246
  • 8. Christensen J.E., Steele J.L. (2003): Impaired growth rates in milk of Lactobacillus helveticus peptidase mutants can be overcome by use of amino acid supplements. J. Bacteriol., 185, 3297-3306
  • 9. Doeven M.K., Kok J., Poolman B. (2005): Specificity and selectivity determinants of peptide transport in Lactococcus lactis and other microorganisms. Molecular Microbiol., 57, 640-649
  • 10. Fernandez-Espla M.D., Garault P., Monnet V., Rul F. (2000): Streptococcus thermophilus cell wall-anchored proteinase: release, purification, and biochemical and genetic characterization. Appl. Environ. Microbiol., 66, 4772–4778
  • 11. Focaud C., Kunji E.R., Hagting A., Richard J., Konings W.N., Desmazeaund M., Poolman B. (1995): Specificity of peptide transport system in Lactococcus lactis: evidence for a third system which transports hydrophobic di- and tripeptides. J. Bacteriol., 177, 4652-4657
  • 12. Gerault P., Le Bars D., Besset C., Monnet V. (2002): Three oligopeptide-binding proteins are involved in the oligopeptide transport of Streptococcus thermophilus. J. Biol. Chem., 277, 32-39
  • 13. Germond J.E., Delley M., Gilbert C., Atlan D. (2003): Determination of the domain of the Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus cell surface proteinase PrtB involved in attachment to the cell wall after heterologous expression of the prtB gene in Lactococcus lactis. Appl, Environ. Microbiol., 69, 3377-3384
  • 14. Gilbert C., Atlan D., Blanc B., Portalier R., Germond J.E., Lapierre L., Mollet B. (1996): A new cell surface proteinase: sequencing and analysis of the prtB gene from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus. J. Bacteriol., 178, 3059-3065
  • 15. Haandrikman A.J., Meesters R., Laan H., Konings W.N., Kok J., Venema G. (1991): Processing of the Lactococcal extracellular serine proteinase. Appl. Environ. Microbiol., 57, 1899-1904
  • 16. Hagting A., Kunji E., Leenhouts K., Poolman B., Konings W. (1994): The di- and tripeptide transport protein of Lactococcus lactis. A new type of bacterial peptide transporter. J. Biol. Chem., 269, 11391-11399
  • 17. Juillard V., Laan H., Kunji E.R.S., Jeronimus-Stratingh C.M., Bruins A.P., Konings W.N. (1995): The extracellular PI-type proteinase of Lactococcus lactis hydrolyzes beta-casein into more than one hundred different oligopeptides. J. Bacteriol., 177, 3472-3478
  • 18. Konings W. N., Kok J., Kuipers O. P., Poolman B. (2000): Lactic acid bacteria: the bugs of the new millennium. Current Opinion in Microbiology, 3, 276-282
  • 19. Kunji E.R.S., Mierau I., Hagting A., Poolman B., Konings W.N. (1996): The proteolytic systems of lactic acid bacteria. Antonie van Leeuwenhoek, 70, 187-221
  • 20. Libudzisz Z., Kowal K., Żakowska Z. (2008): Mikrobiologia techniczna tom II. Mikroorganizmy w biotechnologii, ochronie środowiska i produkcji żywności. Wydawnictwo naukowe PWN, 25-58
  • 21. Liu M., Bayjanov J.R., Renckens B., Nauta A., Siezen R. (2010): The proteolytic system of lactic acid bacteria revisited: a genomic comparison. BMC Genomics, 11-36
  • 22. Lortal S. (2004): Cheese made with thermophilic lactic starters. W: Handbook of Food and Beverage Fermentation Technology, pod red. Hui Y.H., Hansen Å.S., Josephsen J., Nip W-K., Stanfield P.S., Toldrá F., Marcel Dekker Inc., New York, 340-359
  • 23. Meyer J., Spahni A. (1998): Influence of X-prolyl-dipeptidylaminopeptidase of Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis on proteolysis and taste of Swiss Gruyère cheese. Milchwissenschaft, 53, 449-453
  • 24. Molska I. (1988): Zarys Mikrobiologii Mleczarskiej. PWRiL, Warszawa
  • 25. O’Sullivan O., O’Callaghan J., Sangrador-Vegas A., McAuliffe O., Slattery L., Kaleta P., Callanan M., Fitzgerald G. F., Ross R.P., Beresford T. (2009): Comparative genomics of lactic acid bacteria reveals a niche-specific gene set. BMC Microbiology, 9:50, 1-9
  • 26. Parente E., Cogan T. M. (2004): Starter Cultures: General Aspects. W: Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. Wydanie 3, tom 1: General Aspects, pod red. Fox P.F., McSweeney P.L.H., Cogan T.M., Guinee T.P., Elsevier Academic Press, 124-136
  • 27. Pastar I., Tonic I., Golic N., Kojic M., van Kranenburg R., Kleerebezem M., Topisirovic L., Jovanovic G. (2003): Identification and genetic characterization of a novel proteinase, PrtR, from the human isolate Lactobacillus rhamnosus BGT10. Appl. Environ. Microbiol., 69, 5802-5811
  • 28. Pederson J. A., Mileski G.J., Weimer B.C., Steele J. L. (1999): Genetic characterization of a cell envelope-associated proteinase from Lactobacillus helveticus CNRZ32. J. Bacteriol., 181, 4592-4597
  • 29. Peltoniemi K., Vesanto E., Palva A. (2002): Genetic characterization of an oligopeptide transport system from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus. Arch. Microbiol., 177, 457-467
  • 30. Picon A., García-Casado M.A., Nuñez M. (2010): Proteolytic activities, peptide utilization and oligopeptide transport systems of wild Lactococcus lactis strains. Intern. Dairy J., 20, 156-162
  • 31. Pritchard G.G., Coolbear T. (1993): The physiology and biochemistry of the proteolytic system in lactic acid bacteria. FEMS Microbiol. Rev., 12, 179-206
  • 32. Rodriguez J., Requena T., Goudédranche H., Maubois J.L., Juárez M. (1996): Accelerated ripening of reduced fat semi-hard cheese from a mixture of cow’s, goat’s and ewe’s ultrafiltrated milk by using a Lac-Prt-strain of lactococci. Lait, 76, 513-522
  • 33. Sadat-Mekmene L., Genay M., Atlan D., Lortal S., Gagnaire V. (2011): Original features of cell-envelope proteinases of Lactobacillus helveticus. A review. Intern. J. Food Microbiol., 146, 1-13
  • 34. Sanz Y., Lanfermeijer F.C., Renault P., Bolotin A., Konings W.N., Poolman B. (2001): Genetic and functional characterization of dpp genes encoding a dipeptide transport system in Lactococcus lactis. Archiv. Microbiol., 175, 334-343
  • 35. Sanz Y., Toldrá F., Renault P., Poolman B. (2003): Specificity of the second binding protein of the peptide ABC-transporter (Dpp) of Lactococcus lactis IL1403. FEMS Microbiol. Lett., 227, 33-38
  • 36. Savijoki K., Ingmer H., Varmanen P. (2006): Proteolytic systems of lactic acid bacteria. Appl. Microbiol. Biotechnol., 71, 394-406
  • 37. Siezen R. J. (1999): Multi-domain, cell-envelope proteinases of lactic acid bacteria. Antonie van Leeuwenhoek, 76, 139-155
  • 38. Siezen, R. J , Renckens B., van Swam I., Peters S., van Kranenburg R., Kleerebezem M., de Vos W.M. (2005): Complete sequences of four plasmids of Lactococcus lactis subsp. cremoris SK11 reveal extensive adaptation to the dairy environment. Appl. Environ. Microbiol., 71, 8371-8382
  • 39. Smit G., Smit B.A., Engels W.J.M. (2005): Flavour formation by lactic acid bacteria and biochemical flavour profiling of cheese products. FEMS Microbiol. Rev., 29, 591-610
  • 40. Smukowski M., Wendorff W. L., Ping Y., Rao R. D. (2003): Impact of cheese defects on U.S. graded cheeses. J. Dairy Sci., 86, 364
  • 41. Sridhar V. R., Hughes J.E., Welker D. L., Broadbent J.R., Steele J.L. (2005): Identification of endopeptidase genes from the genomic sequence of Lactobacillus helveticus CNRZ32 and the role of these genes in hydrolysis of model bitter peptides. Appl. Environ. Microbiol., 71, 3025-3032
  • 42. Stefanitsi D., Sakellaris G., Garel J. R. (1995): The presence of two proteinases associated with the cell wall of Lactobacillus bulgaricus. FEMS Microbiol. Lett., 128, 53–58
  • 43. Tynkkynen S., Buist G., Kunji E., Kok J., Poolman B., Venema G., Haandrikman A. (1993): Genetic and biochemical characterization of the oligopeptide transport system of Lactococcus lactis. J. Bacteriol., 175, 7523–7532
  • 44. Usajewicz I. (2008): Mikrobiologia mleka i jego przetworów. W: Mleczarstwo 1, pod red. Ziajka S., Wydawnictwo UWM w Olsztynie, 152-204

Uwagi

Rekord w opracowaniu

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-c784ff0f-53e7-46d1-8473-78ed4ca210df
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.